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万見
- PDB-4eje: Structure Of The Tsg101 UEV Domain In Complex With an Ebola PTAP ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4eje
タイトルStructure Of The Tsg101 UEV Domain In Complex With an Ebola PTAP late Domain Peptide
要素
  • Matrix protein VP40
  • Tumor susceptibility gene 101 protein
キーワードPROTEIN TRANSPORT / alpha and beta protein / UEV domain
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of viral budding via host ESCRT complex / positive regulation of ubiquitin-dependent endocytosis / extracellular transport / intracellular transport of virus / ESCRT I complex / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / regulation of extracellular exosome assembly / host cell endomembrane system / symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response ...positive regulation of viral budding via host ESCRT complex / positive regulation of ubiquitin-dependent endocytosis / extracellular transport / intracellular transport of virus / ESCRT I complex / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / regulation of extracellular exosome assembly / host cell endomembrane system / symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / viral budding / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle progression / regulation of MAP kinase activity / exosomal secretion / host cell late endosome membrane / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / positive regulation of exosomal secretion / membrane fission / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / Flemming body / virion binding / endosome to lysosome transport / viral budding via host ESCRT complex / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / viral release from host cell / host cell membrane / autophagosome maturation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / keratinocyte differentiation / multivesicular body / viral budding from plasma membrane / HCMV Late Events / ubiquitin binding / Late endosomal microautophagy / Budding and maturation of HIV virion / macroautophagy / regulation of cell growth / protein modification process / calcium-dependent protein binding / late endosome membrane / transcription corepressor activity / late endosome / host cell / early endosome membrane / structural constituent of virion / early endosome / endosome membrane / regulation of cell cycle / endosome / membrane raft / ribonucleoprotein complex / negative regulation of cell population proliferation / cell division / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / protein-containing complex binding / nucleolus / host cell plasma membrane / virion membrane / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
EV matrix protein, C-terminal / EV matrix protein / EV matrix domain superfamily / EV matrix protein, N-terminal / Matrix protein VP40 / Steadiness box (SB) domain / Vps23 core domain / Steadiness box (SB) domain profile. / Ubiquitin E2 variant, N-terminal / : ...EV matrix protein, C-terminal / EV matrix protein / EV matrix domain superfamily / EV matrix protein, N-terminal / Matrix protein VP40 / Steadiness box (SB) domain / Vps23 core domain / Steadiness box (SB) domain profile. / Ubiquitin E2 variant, N-terminal / : / UEV domain / UEV domain profile. / ESCRT assembly domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Matrix protein VP40 / Tumor susceptibility gene 101 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Ebola virus (エボラウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Camara-Artigas, A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: To be published
著者: Camara-Artigas, A. / Palencia, A. / Andujar-Sanchez, M. / Iglesias-Bexiga, M. / Luque, I. / Martinez, J.C.
履歴
登録2012年4月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor susceptibility gene 101 protein
B: Tumor susceptibility gene 101 protein
C: Matrix protein VP40
D: Matrix protein VP40
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5795
ポリマ－38,4834
非ポリマー961
水1,42379
1
A: Tumor susceptibility gene 101 protein
C: Matrix protein VP40
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3373
ポリマ－19,2412
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1190 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area8680 Å2
手法PISA
2
B: Tumor susceptibility gene 101 protein
D: Matrix protein VP40


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2412
ポリマ－19,2412
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area960 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area8630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.544, 105.544, 75.304
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUASPASP2AA5 - 4019 - 54
21GLUGLUASPASP2BB5 - 4019 - 54
12LEULEUPROPRO4AA55 - 14069 - 154
22LEULEUPROPRO4BB55 - 14069 - 154

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要素

#1: タンパク質 Tumor susceptibility gene 101 protein / ESCRT-I complex subunit TSG101


分子量: 18241.164 Da / 分子数: 2 / 断片: UEV domain (UNP Residues 1-145) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TSG101 / プラスミド: pBAT4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q99816
#2: タンパク質・ペプチド Matrix protein VP40 / Membrane-associated protein VP40


分子量: 1000.144 Da / 分子数: 2 / 断片: Ebola virus PTAP Late domain (UNP Residues 5-13) / 由来タイプ: 合成
詳細: 9 residues peptide of the PTAP Late domain of the Ebola virus
由来: (合成) Ebola virus (エボラウイルス) / 参照: UniProt: Q05128
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.86 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M of ammonium sulphate, 25% PEG 4K, 25% 0.1 M Hepes, pH 7.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM16 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 8.2 % / Av σ(I) over netI: 7.6 / 数: 171665 / Rsym value: 0.059 / D res high: 2.199 Å / D res low: 74.631 Å / Num. obs: 21003 / % possible obs: 99.7
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
6.962090.310.0350.0356.1
4.926.9610010.0440.0448.1
4.024.9210010.0450.0458.5
3.484.0210010.0510.0518.9
3.113.4810010.0640.0649
2.843.1110010.0810.0819
2.632.8410010.130.139
2.462.6310010.1930.1938.8
2.322.4610010.2770.2777.3
2.22.3210010.4040.4046.4
反射解像度: 2.199→74.631 Å / Num. all: 21003 / Num. obs: 21003 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
2.199-2.326.40.4041.70.4041100
2.32-2.467.30.2772.50.2771100
2.46-2.638.80.1933.50.1931100
2.63-2.8490.135.10.131100
2.84-3.1190.0817.60.0811100
3.11-3.4890.0648.70.0641100
3.48-4.028.90.05110.70.0511100
4.02-4.928.50.04513.10.0451100
4.92-6.968.10.04412.90.0441100
6.96-19.9976.10.035180.035190.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.49 Å14.93 Å
Translation2.49 Å14.93 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.16データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2F0R

2f0r


解像度: 2.2→14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.1 / SU B: 7.816 / SU ML: 0.193 / SU R Cruickshank DPI: 0.2627 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.259 / ESU R Free: 0.229 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27443 2142 10.2 %RANDOM
Rwork0.21072 ---
obs0.21729 18878 99.7 %-
all-20999 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 58.128 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.18 Å2-0 Å2-0 Å2
2---3.18 Å2-0 Å2
3---6.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2445 0 5 79 2529
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.022520
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0861.9953442
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2775299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.4123.87898
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.36415426
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg29.3151510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.2392
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0221870
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2751.51528
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.15422529
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.4183992
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.1414.5913
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
144TIGHT POSITIONAL0.20.05
845MEDIUM POSITIONAL0.380.5
144TIGHT THERMAL1.180.5
845MEDIUM THERMAL1.522
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.256 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.409 156 -
Rwork0.308 1313 -
obs--99.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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