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- PDB-6mfq: Crystal structure of a PMS2 variant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mfq
タイトルCrystal structure of a PMS2 variant
要素Mismatch repair endonuclease PMS2
キーワードHYDROLASE / Mismatch Repair / Variant of Uncertain Significance / ATPase Domain / DNA Repair Enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


single base insertion or deletion binding / Defective Mismatch Repair Associated With MLH1 / Defective Mismatch Repair Associated With PMS2 / MutLalpha complex / somatic recombination of immunoglobulin gene segments / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / ATP-dependent DNA damage sensor activity ...single base insertion or deletion binding / Defective Mismatch Repair Associated With MLH1 / Defective Mismatch Repair Associated With PMS2 / MutLalpha complex / somatic recombination of immunoglobulin gene segments / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / ATP-dependent DNA damage sensor activity / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / mismatch repair / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / response to xenobiotic stimulus / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
MutL, C-terminal domain, regulatory subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / MutL, C-terminal, dimerisation / MutL, C-terminal domain superfamily / MutL, C-terminal domain, dimerisation subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / DNA mismatch repair protein family, N-terminal / DNA mismatch repair protein, S5 domain 2-like / DNA mismatch repair, conserved site / DNA mismatch repair protein MutL/Mlh/Pms ...MutL, C-terminal domain, regulatory subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / MutL, C-terminal, dimerisation / MutL, C-terminal domain superfamily / MutL, C-terminal domain, dimerisation subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / DNA mismatch repair protein family, N-terminal / DNA mismatch repair protein, S5 domain 2-like / DNA mismatch repair, conserved site / DNA mismatch repair protein MutL/Mlh/Pms / DNA mismatch repair protein, C-terminal domain / DNA mismatch repair proteins mutL / hexB / PMS1 signature. / DNA mismatch repair protein, C-terminal domain / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mismatch repair endonuclease PMS2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者D'Arcy, B.M. / Prakash, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)R00ES024417-04 米国
引用ジャーナル: Hum. Mutat. / 年: 2019
タイトル: Biochemical and structural characterization of two variants of uncertain significance in the PMS2 gene.
著者: D'Arcy, B.M. / Blount, J. / Prakash, A.
履歴
登録2018年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mismatch repair endonuclease PMS2
B: Mismatch repair endonuclease PMS2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,9982
ポリマ－81,9982
非ポリマー00
水59433
1
A: Mismatch repair endonuclease PMS2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9991
ポリマ－40,9991
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Mismatch repair endonuclease PMS2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9991
ポリマ－40,9991
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.989, 74.962, 134.399
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 33 through 79 or (resid 80...
21(chain B and (resid 33 through 44 or (resid 45...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEUASNASN(chain A and (resid 33 through 79 or (resid 80...AA33 - 7937 - 83
12PHEPHEGLUGLU(chain A and (resid 33 through 79 or (resid 80...AA80 - 8184 - 85
13LEULEUSERSER(chain A and (resid 33 through 79 or (resid 80...AA33 - 36537 - 369
14LEULEUSERSER(chain A and (resid 33 through 79 or (resid 80...AA33 - 36537 - 369
15LEULEUSERSER(chain A and (resid 33 through 79 or (resid 80...AA33 - 36537 - 369
16LEULEUSERSER(chain A and (resid 33 through 79 or (resid 80...AA33 - 36537 - 369
21LEULEUGLUGLU(chain B and (resid 33 through 44 or (resid 45...BB33 - 4437 - 48
22ASNASNASNASN(chain B and (resid 33 through 44 or (resid 45...BB4549
23LEULEUSERSER(chain B and (resid 33 through 44 or (resid 45...BB33 - 36537 - 369
24LEULEUSERSER(chain B and (resid 33 through 44 or (resid 45...BB33 - 36537 - 369
25LEULEUSERSER(chain B and (resid 33 through 44 or (resid 45...BB33 - 36537 - 369
26LEULEUSERSER(chain B and (resid 33 through 44 or (resid 45...BB33 - 36537 - 369

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要素

#1: タンパク質 Mismatch repair endonuclease PMS2 / DNA mismatch repair protein PMS2 / PMS1 protein homolog 2


分子量: 40998.766 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PMS2, PMSL2 / Variant: G207E / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 (DE3 pLysS)
参照: UniProt: P54278, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.14 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: Crystals were obtained in conditions containing 4% tacsimate pH 5 (v/v) and 25% PEG 3350 (w/v). The concentrated PMS2 G207E protein (7 mg/mL) was combined with 0.1ul of an additive (0.1 M ...詳細: Crystals were obtained in conditions containing 4% tacsimate pH 5 (v/v) and 25% PEG 3350 (w/v). The concentrated PMS2 G207E protein (7 mg/mL) was combined with 0.1ul of an additive (0.1 M calcium chloride dehydrate) prior to the addition of crystallization reagent in a 1:1 ratio.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: k,h,-l / Fraction: 0.47
反射解像度: 2.6→38.46 Å / Num. obs: 23960 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.8 % / Biso Wilson estimate: 45.26 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.182 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.189 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.6→2.693 Å / 冗長度: 15.1 % / Rmerge(I) obs: 1.567 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 2361 / CC1/2: 0.584 / Rpim(I) all: 0.416 / Rrim(I) all: 1.62 / Χ2: 1 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation5.18 Å38.46 Å
Translation5.18 Å38.46 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SAINTV8.37Aデータ削減
SADABSデータスケーリング
PHASER2.7.16位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1H7S

1h7s


解像度: 2.6→38.459 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 19.68 / 位相誤差: 23.91
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2316 2013 8.41 %
Rwork0.2214 --
obs0.2314 23938 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 86.28 Å2 / Biso mean: 50.2596 Å2 / Biso min: 35.87 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→38.459 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4478 0 0 33 4511
Biso mean---47.72 -
残基数----605
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024554
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4966192
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042738
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003806
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.3372735
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2664X-RAY DIFFRACTION5.778TORSIONAL
12B2664X-RAY DIFFRACTION5.778TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6007-2.66570.33421390.33891530166991
2.6657-2.73780.34191410.3311524166591
2.7378-2.81830.32071380.34611553169191
2.8183-2.90920.34011410.31071555169692
2.9092-3.01320.25471440.28821543168791
3.0132-3.13380.28411420.27151547168992
3.1338-3.27630.27281410.27061550169192
3.2763-3.44890.26931440.25511530167491
3.4489-3.66490.27351410.23831564170592
3.6649-3.94760.2451450.23891579172491
3.9476-4.34440.19771420.19671539168191
4.3444-4.97190.16841440.17931608175292
4.9719-6.25960.21361490.19521611176091
6.2596-38.46330.23111600.18271681184191

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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