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万見
- PDB-4bur: Crystal structure of the reduced human Apoptosis inducing factor ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bur
タイトルCrystal structure of the reduced human Apoptosis inducing factor complexed with NAD
要素APOPTOSIS INDUCING FACTOR 1, MITOCHONDRIAL
キーワードOXIDOREDUCTASE / APOPTOSIS / MITOCHONDRIA / NUCLEAR CHROMATINOLYSIS / DNA-BINDING / FLAVOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; その他が電子受容体 / mitochondrial disulfide relay system / cellular response to aldosterone / mitochondrial respiratory chain complex assembly / protein import into mitochondrial intermembrane space / poly-ADP-D-ribose binding / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / positive regulation of necroptotic process / response to L-glutamate / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H ...酸化還元酵素; その他が電子受容体 / mitochondrial disulfide relay system / cellular response to aldosterone / mitochondrial respiratory chain complex assembly / protein import into mitochondrial intermembrane space / poly-ADP-D-ribose binding / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / positive regulation of necroptotic process / response to L-glutamate / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / NADH dehydrogenase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to nitric oxide / FAD binding / response to ischemia / cellular response to estradiol stimulus / mitochondrial intermembrane space / response to toxic substance / cellular response to hydrogen peroxide / neuron differentiation / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to hypoxia / mitochondrial inner membrane / protein dimerization activity / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / mitochondrion / DNA binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial apoptosis-inducing factor, C-terminal domain / Apoptosis-inducing factor, mitochondrion-associated, C-term / Apoptosis-inducing factor, mitochondrion-associated, C-term / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 ...Mitochondrial apoptosis-inducing factor, C-terminal domain / Apoptosis-inducing factor, mitochondrion-associated, C-term / Apoptosis-inducing factor, mitochondrion-associated, C-term / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Apoptosis-inducing factor 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.88 Å
データ登録者Martinez-Julvez, M. / Herguedas, B. / Hermoso, J.A. / Ferreira, P. / Villanueva, R. / Medina, M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Structural Insights Into the Coenzyme Mediated Monomer-Dimer Transition of the Pro-Apoptotic Apoptosis Inducing Factor.
著者: Ferreira, P. / Villanueva, R. / Martinez-Julvez, M. / Herguedas, B. / Marcuello, C. / Fernandez-Silva, P. / Cabon, L. / Hermoso, J.A. / Lostao, A. / Susin, S.A. / Medina, M.
履歴
登録2013年6月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月16日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / software / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _software.name / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APOPTOSIS INDUCING FACTOR 1, MITOCHONDRIAL
B: APOPTOSIS INDUCING FACTOR 1, MITOCHONDRIAL
C: APOPTOSIS INDUCING FACTOR 1, MITOCHONDRIAL
D: APOPTOSIS INDUCING FACTOR 1, MITOCHONDRIAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)231,63517
ポリマ－223,0894
非ポリマー8,54613
水43224
1
A: APOPTOSIS INDUCING FACTOR 1, MITOCHONDRIAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,8854
ポリマ－55,7721
非ポリマー2,1123
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: APOPTOSIS INDUCING FACTOR 1, MITOCHONDRIAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,8854
ポリマ－55,7721
非ポリマー2,1123
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: APOPTOSIS INDUCING FACTOR 1, MITOCHONDRIAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,8854
ポリマ－55,7721
非ポリマー2,1123
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: APOPTOSIS INDUCING FACTOR 1, MITOCHONDRIAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,9815
ポリマ－55,7721
非ポリマー2,2084
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.766, 120.766, 343.359
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALAASNASNAA128 - 60926 - 507
21ALAALAASNASNBB128 - 60926 - 507
12ALAALAHISHISAA128 - 61126 - 509
22ALAALAHISHISCC128 - 61126 - 509
13ALAALAHISHISAA128 - 61126 - 509
23ALAALAHISHISDD128 - 61126 - 509
14LYSLYSILEILEBB127 - 61025 - 508
24LYSLYSILEILECC127 - 61025 - 508
15ALAALAILEILEBB128 - 61026 - 508
25ALAALAILEILEDD128 - 61026 - 508
16ALAALAHISHISCC128 - 61126 - 509
26ALAALAHISHISDD128 - 61126 - 509

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.87408, -0.48415, -0.0398), (-0.4746, 0.83362, 0.28254), (-0.10362, 0.26585, -0.95843)66.01836, 38.94597, -148.03976
2given(-0.99175, 0.03456, -0.12341), (-0.00496, -0.97257, -0.23257), (-0.12807, -0.23004, 0.96472)124.31247, -120.62219, -6.16794
3given(0.88083, 0.44753, 0.15448), (0.45723, -0.88876, -0.03234), (0.12283, 0.09912, -0.98747)75.09617, -121.54403, -167.842
4given(0.88197, 0.45645, 0.11742), (0.44334, -0.88801, 0.12202), (0.15997, -0.05556, -0.98556)10.15357, -123.59381, -183.31473
5given(-0.99964, 0.02065, -0.01692), (-0.01309, -0.93135, -0.3639), (-0.02327, -0.36355, 0.93128)70.36703, -143.39383, -26.69025
6given(-0.8903, -0.45442, -0.02954), (-0.44542, 0.85552, 0.26399), (-0.09469, 0.24819, -0.96407)68.92381, 36.38877, -149.65079

-
要素

#1: タンパク質
APOPTOSIS INDUCING FACTOR 1, MITOCHONDRIAL / PROGRAMMED CELL DEATH PROTEIN 8


分子量: 55772.293 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 103-613 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O95831, 酸化還元酵素
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.63 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 16-20% PEG 4K, 0.2 M LI2SO4 AND 0.1 M TRIS-HCL PH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97626
検出器日付: 2011年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97626 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.87→343.36 Å / Num. obs: 66707 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 2.88→3.04 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 3.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1M6I

1m6i


解像度: 2.88→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 13.049 / SU ML: 0.244 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.966 / ESU R Free: 0.328 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY. RESIDUES 517-550 IN CHAIN A, 517-552 IN CHAIN B, 518-557 IN CHAIN C AND 510-558 IN CHAIN D ARE DISORDERED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22973 4786 7.2 %RANDOM
Rwork0.17634 ---
obs0.18014 61636 99.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 56.685 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.63 Å20.81 Å20 Å2
2--1.63 Å20 Å2
3----2.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.88→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13769 0 569 24 14362
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0214668
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4792.01419933
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.98951773
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.55723.438608
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.431152435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.54515112
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.22217
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02110906
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A5330.08
12B5330.08
21A5210.09
22C5210.09
31A5100.09
32D5100.09
41B5360.06
42C5360.06
51B5160.05
52D5160.05
61C5250.08
62D5250.08
LS精密化 シェル解像度: 2.881→2.956 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 317 -
Rwork0.291 4148 -
obs--99.73 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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