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- PDB-4bu2: 60S ribosomal protein L27A histidine hydroxylase (MINA53) in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bu2
タイトル60S ribosomal protein L27A histidine hydroxylase (MINA53) in complex with Ni(II) and 2-oxoglutarate (2OG)
要素BIFUNCTIONAL LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE AND HISTIDYL-HYDROXYLASE MINA
キーワードOXIDOREDUCTASE / NON-HEME / IRON-BINDING / DSBH / 2-OXOGLUTARATE / DIOXYGENASE / JMJC DOMAIN / RIBOSOME BIOGENESIS / NUCLEAR PROTEIN / RPL27A / BETA-HYDROXYLATION / TRANSCRIPTION AND EPIGENETIC REGULATION / SIGNALING
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-L-histidine (3S)-3-hydroxylase / peptidyl-histidine dioxygenase activity / histone H3K36 demethylase activity / histone H3K4 demethylase activity / Protein hydroxylation / histone demethylase activity / HDMs demethylate histones / transcription corepressor activity / ribosome biogenesis / transcription regulator complex ...protein-L-histidine (3S)-3-hydroxylase / peptidyl-histidine dioxygenase activity / histone H3K36 demethylase activity / histone H3K4 demethylase activity / Protein hydroxylation / histone demethylase activity / HDMs demethylate histones / transcription corepressor activity / ribosome biogenesis / transcription regulator complex / nucleolus / nucleoplasm / identical protein binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ROXA-like, winged helix / ROXA-like winged helix / JmjC domain-containing ribosomal oxygenase (ROX), dimer domain / Outer Surface Protein A; domain 3 - #40 / JmjC domain-containing / JmjC domain / Outer Surface Protein A; domain 3 / Cupin / JmjC domain / JmjC domain profile. ...ROXA-like, winged helix / ROXA-like winged helix / JmjC domain-containing ribosomal oxygenase (ROX), dimer domain / Outer Surface Protein A; domain 3 - #40 / JmjC domain-containing / JmjC domain / Outer Surface Protein A; domain 3 / Cupin / JmjC domain / JmjC domain profile. / Arc Repressor Mutant, subunit A / Jelly Rolls / Alpha-Beta Complex / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / NICKEL (II) ION / Ribosomal oxygenase 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.78 Å
データ登録者Chowdhury, R. / Clifton, I.J. / McDonough, M.A. / Ng, S.S. / Pilka, E. / Oppermann, U. / Schofield, C.J.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Ribosomal oxygenases are structurally conserved from prokaryotes to humans.
著者: Chowdhury, R. / Sekirnik, R. / Brissett, N.C. / Krojer, T. / Ho, C.H. / Ng, S.S. / Clifton, I.J. / Ge, W. / Kershaw, N.J. / Fox, G.C. / Muniz, J.R.C. / Vollmar, M. / Phillips, C. / Pilka, E.S. ...著者: Chowdhury, R. / Sekirnik, R. / Brissett, N.C. / Krojer, T. / Ho, C.H. / Ng, S.S. / Clifton, I.J. / Ge, W. / Kershaw, N.J. / Fox, G.C. / Muniz, J.R.C. / Vollmar, M. / Phillips, C. / Pilka, E.S. / Kavanagh, K.L. / von Delft, F. / Oppermann, U. / McDonough, M.A. / Doherty, A.J. / Schofield, C.J.
#1: ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2012
タイトル: Oxygenase-Catalyzed Ribosome Hydroxylation Occurs in Prokaryotes and Humans.
著者: Ge, W. / Wolf, A. / Feng, T. / Ho, C. / Sekirnik, R. / Zayer, A. / Granatino, N. / Cockman, M.E. / Loenarz, C. / Loik, N.D. / Hardy, A.P. / Claridge, T.D.W. / Hamed, R.B. / Chowdhury, R. / ...著者: Ge, W. / Wolf, A. / Feng, T. / Ho, C. / Sekirnik, R. / Zayer, A. / Granatino, N. / Cockman, M.E. / Loenarz, C. / Loik, N.D. / Hardy, A.P. / Claridge, T.D.W. / Hamed, R.B. / Chowdhury, R. / Gong, L. / Robinson, C.V. / Trudgian, D.C. / Jiang, M. / Mackeen, M.M. / Mccullagh, J.S. / Gordiyenko, Y. / Thalhammer, A. / Yamamoto, A. / Yang, M. / Liu-Yi, P. / Zhang, Z. / Schmidt-Zachmann, M. / Kessler, B.M. / Ratcliffe, P.J. / Preston, G.M. / Coleman, M.L. / Schofield, C.J.
履歴
登録2013年6月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月21日Group: Database references
改定 1.22014年6月25日Group: Database references
改定 1.32018年2月21日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation / citation_author
Item: _audit_author.name / _citation.journal_id_ISSN ..._audit_author.name / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.42019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.52019年2月6日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: BIFUNCTIONAL LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE AND HISTIDYL-HYDROXYLASE MINA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,3498
ポリマ－50,8371
非ポリマー5127
水2,198122
1
A: BIFUNCTIONAL LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE AND HISTIDYL-HYDROXYLASE MINA
ヘテロ分子

A: BIFUNCTIONAL LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE AND HISTIDYL-HYDROXYLASE MINA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,69816
ポリマ－101,6752
非ポリマー1,02414
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation14_555-y+1/4,-x+1/4,-z+1/41
Buried area9790 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area32920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)184.632, 184.632, 184.632
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number212
Space group name H-MP4332

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要素

#1: タンパク質 BIFUNCTIONAL LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE AND HISTIDYL-HYDROXYLASE MINA / 60S RIBOSOMAL PROTEIN L27A HISTIDINE HYDROXYLASE MINA / HISTONE RPL27A HISTIDINE HYDROXYLASE MINA / ...60S RIBOSOMAL PROTEIN L27A HISTIDINE HYDROXYLASE MINA / HISTONE RPL27A HISTIDINE HYDROXYLASE MINA / LYSINE DEMETHYLASE MINA / MYC-INDUCED NUCLEAR ANTIGEN / MINERAL DUST-INDUCED GENE PROTEIN / NUCLEOLAR PROTEIN 52 / RIBOSOMAL OXYGENASE MINA / ROX


分子量: 50837.426 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 26-465 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3-PRARE2
参照: UniProt: Q8IUF8, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: Q8IUF8, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.1 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M BIS-TRIS PROPANE PH 6.5, 19-22% (W/V) PEG 3350, 0.2M AMMONIUM SULPHATE, 0.005M NICL2, TEMPERATURE 293K. VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9699
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月14日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9699 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.78→37.69 Å / Num. obs: 27690 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 40.7 % / Biso Wilson estimate: 55.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.21 / Net I/σ(I): 20.4
反射 シェル解像度: 2.78→2.93 Å / 冗長度: 42 % / Rmerge(I) obs: 1.47 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.3精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.78→37.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 115409.78 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 1496 5.4 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.228 27690 100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 51.0245 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 57.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.46 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.78→37.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3012 0 28 122 3162
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.181.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.622
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.572.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.78→2.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 191 4.8 %
Rwork0.315 3970 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4AKG.PARAKG.TOP
X-RAY DIFFRACTION5EDO.PAREDO.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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