[日本語] English
万見
- PDB-4bsk: Crystal structure of VEGF-C in complex with VEGFR-3 domains D1-2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bsk
タイトルCrystal structure of VEGF-C in complex with VEGFR-3 domains D1-2
要素
  • VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR C
  • VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR 3
キーワードTRANSFERASE/HORMONE / TRANSFERASE-HORMONE COMPLEX / TRANSFERASE / LYMPHANGIOGENESIS / ANGIOGENESIS / IG DOMAIN / GLYCOPROTEIN / RECEPTOR TYROSINE KINASE / DIMERIZATION
機能・相同性
機能・相同性情報


vascular endothelial growth factor receptor 3 binding / substrate-dependent cell migration / regulation of blood vessel remodeling / positive regulation of lymphangiogenesis / VEGF ligand-receptor interactions / positive regulation of mast cell chemotaxis / morphogenesis of embryonic epithelium / lymphangiogenesis / regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation ...vascular endothelial growth factor receptor 3 binding / substrate-dependent cell migration / regulation of blood vessel remodeling / positive regulation of lymphangiogenesis / VEGF ligand-receptor interactions / positive regulation of mast cell chemotaxis / morphogenesis of embryonic epithelium / lymphangiogenesis / regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / lymph vessel development / induction of positive chemotaxis / respiratory system process / vasculature development / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / sprouting angiogenesis / blood vessel morphogenesis / vascular endothelial growth factor signaling pathway / positive regulation of neuroblast proliferation / lung alveolus development / growth factor binding / chemoattractant activity / positive regulation of cell division / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of osteoblast differentiation / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / glial cell proliferation / positive regulation of glial cell proliferation / negative regulation of blood pressure / positive regulation of endothelial cell proliferation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of endothelial cell migration / cellular response to leukemia inhibitory factor / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / platelet alpha granule lumen / positive regulation of epithelial cell proliferation / animal organ morphogenesis / positive regulation of protein secretion / positive regulation of JNK cascade / growth factor activity / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of angiogenesis / Platelet degranulation / cell migration / positive regulation of protein phosphorylation / protein autophosphorylation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / protein phosphatase binding / response to hypoxia / receptor complex / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CXCXC repeat / CXCXC repeat / VEGFR-2, transmembrane domain / : / : / : / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain ...CXCXC repeat / CXCXC repeat / VEGFR-2, transmembrane domain / : / : / : / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor, conserved site / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor (PDGF) family signature. / Platelet-derived growth factor (PDGF) family profile. / Platelet-derived and vascular endothelial growth factors (PDGF, VEGF) family / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Cystine-knot cytokine / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Vascular endothelial growth factor receptor 3 / Vascular endothelial growth factor C
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 4.201 Å
データ登録者Leppanen, V.M. / Tvorogov, D. / Kisko, K. / Prota, A.E. / Jeltsch, M. / Anisimov, A. / Markovic-Mueller, S. / Stuttfeld, E. / Goldie, K.N. / Ballmer-Hofer, K. / Alitalo, K.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Structural and Mechanistic Insights Into Vegfr-3 Ligand Binding and Activation
著者: Leppanen, V.-M. / Tvorogov, D. / Kisko, K. / Prota, A.E. / Jeltsch, M. / Anisimov, A. / Markovic-Mueller, S. / Stuttfeld, E. / Goldie, K.N. / Ballmer-Hofer, K. / Alitalo, K.
履歴
登録2013年6月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月21日Group: Database references
改定 1.22013年8月28日Group: Derived calculations
改定 2.02018年4月11日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / database_PDB_caveat ...atom_site / database_PDB_caveat / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_chiral / struct_conf / struct_conn / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site
Item: _atom_site.auth_seq_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num ..._atom_site.auth_seq_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conf.beg_auth_comp_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_comp_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_sheet.id / _struct_sheet_order.sheet_id / _struct_sheet_range.sheet_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12019年4月24日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line
改定 2.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 3.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 3.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR 3
C: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7607
ポリマ－37,4512
非ポリマー1,3095
水00
1
A: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR 3
C: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR C
ヘテロ分子

A: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR 3
C: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,52114
ポリマ－74,9024
非ポリマー2,61810
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,-y,z1
Buried area4080 Å2
ΔGint-35.2 kcal/mol
Surface area38280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)166.660, 166.660, 166.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23

-
要素

#1: タンパク質 VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR 3 / VEGFR-3 / FMS-LIKE TYROSINE KINASE 4 / FLT-4 / TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR FLT4 / VEGFR-3


分子量: 23856.611 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGAND-BINDING DOMAINS D1-2, RESIDUES 23-229 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: COVALENT N-GLYCOSYLATION IN ASN33, ASN104 AND ASN166
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC1 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P35916, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR C / VEGF-C / FLT4 LIGAND / FLT4-L / VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR-RELATED PROTEIN / VRP / VEGF-C


分子量: 13594.500 Da / 分子数: 1 / 断片: VEGF HOMOLOGY DOMAIN, RESIDUES 103-215 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COVALENT N-GLYCOSYLATION IN ASN175 AND ASN205 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC1 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P49767
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 72 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: SITTING DROPS AT ROOM TEMPERATURE OVER A RESERVOIR SOLUTION OF 0.1 M BIS-TRIS BUFFER AT PH 8.5-9.5 AND 1.0-1.5 M AMMONIUM SULPHATE.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年10月8日
放射モノクロメーター: LN2 COOLED FIXED-EXIT SI(111) MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.2→30 Å / Num. obs: 5765 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 4.2→4.4 Å / 冗長度: 10.5 % / Rmerge(I) obs: 1.49 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
autoSHARP位相決定
MOLREP位相決定
PHENIX精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散
開始モデル: PDB ENTRIES 2X1X, 1FLT AND 2E9W

2x1x

1flt

2e9w


解像度: 4.201→19.92 Å / SU ML: 0.96 / σ(F): 2 / 位相誤差: 52.28 / 立体化学のターゲット値: MLHL
詳細: RESIDUES 103-114 AND 213-215 IN VEGF-C AND RESIDUES 23-27, 77-89, 114-123, 211-212 AND 225-229 IN VEGFR-3 ARE DISORDERED. ATOMS OF DISORDERED SIDECHAINS WERE OMITTED FROM THE FINAL MODEL.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3718 572 10 %
Rwork0.3341 --
obs0.338 5721 100 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 135.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.201→19.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1792 0 84 0 1876
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041924
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0322651
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.257615
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061337
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006339
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.2008-4.61870.43791420.39531275X-RAY DIFFRACTION100
4.6187-5.27620.4771410.42121275X-RAY DIFFRACTION100
5.2762-6.60690.45261430.44651280X-RAY DIFFRACTION100
6.6069-19.91990.32391460.27891319X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1414-0.27920.14140.5692-0.25820.16460.1784-0.1823-0.27640.18890.29240.17950.09550.17960.14171.1568-0.4292-0.0070.9691-0.28660.8004-91.86440.2163-14.9626
20.04090.05820.03560.04660.04250.0149-0.0916-0.08860.0569-0.0048-0.0077-0.1687-0.10480.0191-0.15940.796-0.8554-0.36020.2624-0.59380.4524-72.051532.4435-21.6582
30.04520.0392-0.05010.0406-0.04190.04930.16950.16910.09790.02150.3504-0.2343-0.08480.01090.14281.4476-0.85620.01240.7205-0.18391.3619-52.806553.2412-18.6545
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN C AND ((RESSEQ 115:213))
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND ((RESSEQ 134:224))
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND ((RESSEQ 28:133))

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る