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- PDB-4bml: C-alpha backbone trace of major capsid protein gp39 found in mari... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bml
タイトルC-alpha backbone trace of major capsid protein gp39 found in marine virus Syn5.
要素MAJOR CAPSID PROTEIN
キーワードVIRUS / MARINE VIRUS / OUTER CAPSID PROTEIN / MATURATION
機能・相同性: / Major capsid protein / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種SYNECHOCOCCUS PHAGE SYN5 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å
Model type detailsCA ATOMS ONLY, CHAIN A, B, C, D, E, F, G
データ登録者Gipson, P. / Baker, M.L. / Raytcheva, D. / Haase-Pettingell, C. / Piret, J. / King, J. / Chiu, W.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: Protruding knob-like proteins violate local symmetries in an icosahedral marine virus.
著者: Preeti Gipson / Matthew L Baker / Desislava Raytcheva / Cameron Haase-Pettingell / Jacqueline Piret / Jonathan A King / Wah Chiu /
要旨: Marine viruses play crucial roles in shaping the dynamics of oceanic microbial communities and in the carbon cycle on Earth. Here we report a 4.7-Å structure of a cyanobacterial virus, Syn5, by ...Marine viruses play crucial roles in shaping the dynamics of oceanic microbial communities and in the carbon cycle on Earth. Here we report a 4.7-Å structure of a cyanobacterial virus, Syn5, by electron cryo-microscopy and modelling. A Cα backbone trace of the major capsid protein (gp39) reveals a classic phage protein fold. In addition, two knob-like proteins protruding from the capsid surface are also observed. Using bioinformatics and structure analysis tools, these proteins are identified to correspond to gp55 and gp58 (each with two copies per asymmetric unit). The non 1:1 stoichiometric distribution of gp55/58 to gp39 breaks all expected local symmetries and leads to non-quasi-equivalence of the capsid subunits, suggesting a role in capsid stabilization. Such a structural arrangement has not yet been observed in any known virus structures.
履歴
登録2013年5月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月28日Group: Other
改定 1.22014年7月16日Group: Database references
改定 1.32017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_imaging
Item: _em_imaging.nominal_defocus_max / _em_imaging.nominal_defocus_min
改定 1.42018年10月3日Group: Data collection
カテゴリ: diffrn_radiation / diffrn_radiation_wavelength / em_software
Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.52020年12月23日Group: Data processing / カテゴリ: em_3d_reconstruction / Item: _em_3d_reconstruction.resolution
改定 1.62024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5954
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5954
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAJOR CAPSID PROTEIN
B: MAJOR CAPSID PROTEIN
C: MAJOR CAPSID PROTEIN
D: MAJOR CAPSID PROTEIN
E: MAJOR CAPSID PROTEIN
F: MAJOR CAPSID PROTEIN
G: MAJOR CAPSID PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)245,7427
ポリマ－245,7427
非ポリマー00
水00
1
A: MAJOR CAPSID PROTEIN
B: MAJOR CAPSID PROTEIN
C: MAJOR CAPSID PROTEIN
D: MAJOR CAPSID PROTEIN
E: MAJOR CAPSID PROTEIN
F: MAJOR CAPSID PROTEIN
G: MAJOR CAPSID PROTEIN
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,744,512420
ポリマ－14,744,512420
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: MAJOR CAPSID PROTEIN
B: MAJOR CAPSID PROTEIN
C: MAJOR CAPSID PROTEIN
D: MAJOR CAPSID PROTEIN
E: MAJOR CAPSID PROTEIN
F: MAJOR CAPSID PROTEIN
G: MAJOR CAPSID PROTEIN
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.23 MDa, 35 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,228,70935
ポリマ－1,228,70935
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: MAJOR CAPSID PROTEIN
B: MAJOR CAPSID PROTEIN
C: MAJOR CAPSID PROTEIN
D: MAJOR CAPSID PROTEIN
E: MAJOR CAPSID PROTEIN
F: MAJOR CAPSID PROTEIN
G: MAJOR CAPSID PROTEIN
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.47 MDa, 42 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,474,45142
ポリマ－1,474,45142
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrix
1given(1), (1), (1)
2generate(0.309017, -0.951057), (0.951057, 0.309017), (1)
3generate(-0.809017, -0.587785), (0.587785, -0.809017), (1)
4generate(-0.809017, 0.587785), (-0.587785, -0.809017), (1)
5generate(0.309017, 0.951057), (-0.951057, 0.309017), (1)
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10generate(-0.138196, 0.425325, 0.894428), (-0.951057, -0.309017), (0.276393, -0.850651, 0.447213)
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21generate(0.052787, -0.688191, -0.723607), (0.688191, -0.5, 0.525731), (-0.723607, -0.525731, 0.447213)
22generate(-0.638196, -0.262866, -0.723607), (-0.262866, -0.809017, 0.525731), (-0.723607, 0.525731, 0.447213)
23generate(-0.447214, 0.52573, -0.723607), (-0.850651, 0.525731), (0.276393, 0.850651, 0.447213)
24generate(0.361803, 0.587785, -0.723607), (-0.262865, 0.809017, 0.525731), (0.894428, 0.447213)
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28generate(-0.947214, 0.16246, 0.276393), (0.16246, -0.499999, 0.850651), (0.276393, 0.850651, 0.447213)
29generate(-0.138196, 0.951057, 0.276393), (-0.425325, -0.309017, 0.850651), (0.894428, 0.447213)
30generate(0.861803, 0.425325, 0.276393), (-0.425325, 0.309016, 0.850651), (0.276393, -0.850651, 0.447213)
31generate(-0.361803, 0.587785, 0.723607), (0.262865, 0.809017, -0.525731), (-0.894428, -0.447213)
32generate(0.447214, 0.52573, 0.723607), (0.850651, -0.525731), (-0.276393, 0.850651, -0.447213)
33generate(0.638196, -0.262866, 0.723607), (0.262866, -0.809017, -0.525731), (0.723607, 0.525731, -0.447213)
34generate(-0.052787, -0.688191, 0.723607), (-0.688191, -0.5, -0.525731), (0.723607, -0.525731, -0.447213)
35generate(-0.67082, -0.162459, 0.723607), (-0.688191, 0.5, -0.525731), (-0.276393, -0.850651, -0.447213)
36generate(0.138196, 0.951057, -0.276393), (0.425325, -0.309017, -0.850651), (-0.894428, -0.447213)
37generate(0.947214, 0.16246, -0.276393), (-0.16246, -0.499999, -0.850651), (-0.276393, 0.850651, -0.447213)
38generate(0.447214, -0.850651, -0.276393), (-0.52573, -0.850651), (0.723607, 0.525731, -0.447213)
39generate(-0.67082, -0.688191, -0.276393), (-0.162459, 0.5, -0.850651), (0.723607, -0.525731, -0.447213)
40generate(-0.861803, 0.425325, -0.276393), (0.425325, 0.309016, -0.850651), (-0.276393, -0.850651, -0.447213)
41generate(0.447213, -0.894428), (-1), (-0.894428, -0.447213)
42generate(0.138196, -0.425325, -0.894428), (-0.951057, -0.309017), (-0.276393, 0.850651, -0.447213)
43generate(-0.361803, -0.262865, -0.894428), (-0.587785, 0.809017), (0.723607, 0.525731, -0.447213)
44generate(-0.361803, 0.262865, -0.894428), (0.587785, 0.809017), (0.723607, -0.525731, -0.447213)
45generate(0.138196, 0.425325, -0.894428), (0.951057, -0.309017), (-0.276393, -0.850651, -0.447213)
46generate(0.138196, -0.951057, -0.276393), (-0.425325, -0.309017, 0.850651), (-0.894428, -0.447213)
47generate(-0.861803, -0.425325, -0.276393), (-0.425325, 0.309016, 0.850651), (-0.276393, 0.850651, -0.447213)
48generate(-0.67082, 0.688191, -0.276393), (0.162459, 0.5, 0.850651), (0.723607, 0.525731, -0.447213)
49generate(0.447214, 0.850651, -0.276393), (0.52573, 0.850651), (0.723607, -0.525731, -0.447213)
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55generate(0.447214, -0.52573, 0.723607), (-0.850651, 0.525731), (-0.276393, -0.850651, -0.447213)
56generate(-1), (1), (-1)
57generate(-0.309017, 0.951057), (0.951057, 0.309017), (-1)
58generate(0.809017, 0.587785), (0.587785, -0.809017), (-1)
59generate(0.809017, -0.587785), (-0.587785, -0.809017), (-1)
60generate(-0.309017, -0.951057), (-0.951057, 0.309017), (-1)

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要素

#1: タンパク質
MAJOR CAPSID PROTEIN / SYN5 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 35105.980 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SYNECHOCOCCUS PHAGE SYN5 (ファージ) / 参照: UniProt: A4ZRC0

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: SYNECHOCOCCUS PHAGE SYN5 / タイプ: VIRUS
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC / 日付: 2010年10月10日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 80000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / Cs: 4.1 mm
撮影電子線照射量: 23 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 10000 (10k x 10k)
画像スキャンデジタル画像の数: 1000

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解析

EMソフトウェア名称: MPSA / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: INDIVIDUAL MICROGRAPHS
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: CROSS-COMMON LINES / 解像度: 4.7 Å / 粒子像の数: 9700 / ピクセルサイズ（実測値）: 1.32 Å
詳細: 1-23 RESIDUES AT THE N-TERMINUS OF EACH CHAIN ARE NOT MODELED.
対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 4.7 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 4.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2163 0 0 0 2163

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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