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- PDB-4bhr: Structure of the TTHA1221 type IV pilin protein from Thermus ther... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bhr
タイトルStructure of the TTHA1221 type IV pilin protein from Thermus thermophilus
要素PILIN, TYPE IV
キーワードCELL ADHESION / SECRETION
機能・相同性
機能・相同性情報


cell outer membrane / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Pantoate--beta-alanine Ligase; Chain: A,domain 2 - #70 / Pilin A4 / Pilin A4 / : / Pantoate--beta-alanine Ligase; Chain: A,domain 2 / Prokaryotic N-terminal methylation site. / Prokaryotic N-terminal methylation motif / Prokaryotic N-terminal methylation site / Pilin-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pilin, type IV, putative
類似検索 - 構成要素
生物種THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Karuppiah, V. / Collins, R.F. / Gao, Y. / Thistlethwaite, A. / Derrick, J.P.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2013
タイトル: Structure and assembly of an inner membrane platform for initiation of type IV pilus biogenesis.
著者: Vijaykumar Karuppiah / Richard F Collins / Angela Thistlethwaite / Ya Gao / Jeremy P Derrick /
要旨: Type IV pili are long fibers that are assembled by polymerization of a major pilin protein in the periplasm of a wide range of bacteria and archaea. They play crucial roles in pathogenesis, DNA ...Type IV pili are long fibers that are assembled by polymerization of a major pilin protein in the periplasm of a wide range of bacteria and archaea. They play crucial roles in pathogenesis, DNA transformation, and motility, and are capable of rapid retraction, generating powerful motor forces. PilN and PilO are integral inner membrane proteins that are essential for type IV pilus formation. Here, we show that PilN and PilO from Thermus thermophilus can be isolated as a complex with PilM, a cytoplasmic protein with structural similarities to the cytoskeletal protein MreB. The crystal structure of the periplasmic portion of PilN forms a homodimer with an extensive, conserved interaction interface. We conducted serial 3D reconstructions by electron microscopy of PilMN, PilMNO, and PilMNO bound to the major pilin protein PilA4, to chart the assembly of the inner membrane pilus biogenesis platform. PilN drives the dimerization of the PilMN complex with a stoichiometry of 2:2; binding of two PilO monomers then causes the PilN periplasmic domains to dissociate. Finally, two PilA4 monomers bind to the periplasmic domains of PilN and PilO, to generate a T-shaped complex that is primed for addition of the pilin to the nascent pilus fiber. Docking of structures for PilM, PilN, PilO, and PilA4 into the electron density maps of the transmembrane complexes was used to generate a sequence of molecular structures that chart the initial events in type IV pilus formation, and provide structural information on the early events in this important secretion process.
履歴
登録2013年4月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月11日Group: Database references
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PILIN, TYPE IV
B: PILIN, TYPE IV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3663
ポリマ－20,2702
非ポリマー961
水2,396133
1
A: PILIN, TYPE IV


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1351
ポリマ－10,1351
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PILIN, TYPE IV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2312
ポリマ－10,1351
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.790, 36.790, 207.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.32, -0.95), (-0.13, -0.94, 0.31), (-0.99, 0.12, -0.05)
ベクター: 24, -38.36, -2.2)

-
要素

#1: タンパク質 PILIN, TYPE IV


分子量: 10134.958 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 37-122 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア)
株: HB8 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SIZ3
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細N-TERMINAL REGION REMOVED BY CLONING AND REPLACED WITH PELB LEADER SEQUENCE, WHICH WILL BE CLEAVED ...N-TERMINAL REGION REMOVED BY CLONING AND REPLACED WITH PELB LEADER SEQUENCE, WHICH WILL BE CLEAVED ON EXPORT TO THE PERIPLASM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 150 MM MOPS PH 7.0, 6.0 % V/V ETHYLENE GLYCOL, 1.8 M AMMONIUM SULFATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.946
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→35 Å / Num. obs: 19190 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / 冗長度: 10.5 % / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.7→69.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 2.408 / SU ML: 0.081 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.125 / ESU R Free: 0.116 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24079 959 5.1 %RANDOM
Rwork0.21605 ---
obs0.21728 17721 97.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.559 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.75 Å20.38 Å20 Å2
2--0.75 Å20 Å2
3----1.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→69.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1223 0 5 133 1361
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.021250
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5031.9231718
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.175165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.61125.93259
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.80415157
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.839155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.2206
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021987
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 63 -
Rwork0.26 1071 -
obs--91.23 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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