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- PDB-4bgg: Crystal structure of the ACVR1 kinase in complex with LDN-213844 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bgg
タイトルCrystal structure of the ACVR1 kinase in complex with LDN-213844
要素ACTIVIN RECEPTOR TYPE-1
キーワードTRANSFERASE / INHIBITOR / BMP SIGNALLING
機能・相同性
機能・相同性情報


endocardial cushion cell fate commitment / mitral valve morphogenesis / BMP receptor complex / cardiac muscle cell fate commitment / atrial septum primum morphogenesis / endocardial cushion fusion / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / acute inflammatory response / positive regulation of determination of dorsal identity / smooth muscle cell differentiation ...endocardial cushion cell fate commitment / mitral valve morphogenesis / BMP receptor complex / cardiac muscle cell fate commitment / atrial septum primum morphogenesis / endocardial cushion fusion / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / acute inflammatory response / positive regulation of determination of dorsal identity / smooth muscle cell differentiation / activin receptor complex / endocardial cushion formation / transforming growth factor beta receptor activity, type I / activin receptor activity, type I / activin receptor activity, type II / BMP receptor activity / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / transforming growth factor beta receptor activity, type II / pharyngeal system development / transforming growth factor beta receptor activity, type III / activin binding / cellular response to BMP stimulus / negative regulation of activin receptor signaling pathway / activin receptor signaling pathway / embryonic heart tube morphogenesis / gastrulation with mouth forming second / dorsal/ventral pattern formation / transforming growth factor beta binding / determination of left/right symmetry / neural crest cell migration / atrioventricular valve morphogenesis / branching involved in blood vessel morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / SMAD binding / germ cell development / positive regulation of intracellular signal transduction / peptide hormone binding / mesoderm formation / positive regulation of SMAD protein signal transduction / regulation of ossification / BMP signaling pathway / positive regulation of bone mineralization / negative regulation of signal transduction / positive regulation of osteoblast differentiation / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to growth factor stimulus / osteoblast differentiation / apical part of cell / heart development / in utero embryonic development / cell differentiation / protein kinase activity / positive regulation of cell migration / cadherin binding / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-844 / CITRATE ANION / Activin receptor type-1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.56 Å
データ登録者Sanvitale, C. / Canning, P. / Cooper, C. / Wang, Y. / Mohedas, A.H. / Choi, S. / Yu, P.B. / Cuny, G.D. / Nowak, R. / Coutandin, D. ...Sanvitale, C. / Canning, P. / Cooper, C. / Wang, Y. / Mohedas, A.H. / Choi, S. / Yu, P.B. / Cuny, G.D. / Nowak, R. / Coutandin, D. / Vollmar, M. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bullock, A. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2014
タイトル: Structure-Activity Relationship of 3,5-Diaryl-2-Aminopyridine Alk2 Inhibitors Reveals Unaltered Binding Affinity for Fibrodysplasia Ossificans Progressiva Causing Mutants.
著者: Mohedas, A.H. / Wang, Y. / Sanvitale, C.E. / Canning, P. / Choi, S. / Xing, X. / Bullock, A.N. / Cuny, G.D. / Yu, P.B.
履歴
登録2013年3月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月10日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACTIVIN RECEPTOR TYPE-1
B: ACTIVIN RECEPTOR TYPE-1
C: ACTIVIN RECEPTOR TYPE-1
D: ACTIVIN RECEPTOR TYPE-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,15816
ポリマ－138,1514
非ポリマー3,00812
水2,882160
1
A: ACTIVIN RECEPTOR TYPE-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5726
ポリマ－34,5381
非ポリマー1,0355
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ACTIVIN RECEPTOR TYPE-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5105
ポリマ－34,5381
非ポリマー9734
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: ACTIVIN RECEPTOR TYPE-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1323
ポリマ－34,5381
非ポリマー5952
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: ACTIVIN RECEPTOR TYPE-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9432
ポリマ－34,5381
非ポリマー4051
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.380, 99.850, 187.438
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.93, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.9905, 0.03, 0.1343), (0.0298, -0.9996, 0.0035), (0.1343, 0.0005, -0.9909)-0.9155, -49.1837, 84.8776
2given(0.0738, -0.9971, 0.0183), (-0.9915, -0.0753, -0.1056), (0.1067, -0.0104, -0.9942)12.0373, 16.9018, 39.5642
3given(0.1319, 0.9903, 0.0432), (0.9835, -0.1362, 0.1189), (0.1236, 0.0268, -0.992)102.4266, -120.4142, 40.4223

-
要素

#1: タンパク質
ACTIVIN RECEPTOR TYPE-1 / ACTIVIN RECEPTOR TYPE I / ACTR-I / ACTIVIN RECEPTOR-LIKE KINASE 2 / ALK-2 / SERINE/THREONINE- ...ACTIVIN RECEPTOR TYPE I / ACTR-I / ACTIVIN RECEPTOR-LIKE KINASE 2 / ALK-2 / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR R1 / SKR1 / TGF-B SUPERFAMILY RECEPTOR TYPE I / TSR-I


分子量: 34537.633 Da / 分子数: 4 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 201-499 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: SITE-DIRECTED MUTAGENESIS / プラスミド: PFB-LIC-BSE / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q04771, receptor protein serine/threonine kinase
#2: 化合物
ChemComp-844 / 1-{4-[5-(3,4,5-trimethoxyphenyl)pyridin-3-yl]phenyl}piperazine


分子量: 405.489 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H27N3O3
#3: 化合物
ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細CONSTITUTIVELY ACTIVATING MUTATION INTRODUCED, Q207D

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.49 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.2M AMMONIUM CITRATE, 20%(W/V) PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.56→52.91 Å / Num. obs: 49502 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.56→2.64 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 98.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3Q4U

3q4u


解像度: 2.56→52.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 18.692 / SU ML: 0.208 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.558 / ESU R Free: 0.29 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2472 2487 5.1 %RANDOM
Rwork0.21518 ---
obs0.21685 46724 96.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 59.705 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.21 Å20 Å20.54 Å2
2--1.09 Å20 Å2
3----2.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.56→52.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8899 0 215 160 9274
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0199342
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.028614
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6151.9712730
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.209319709
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.58651154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.06723.873377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.728151465
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.5551548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.21431
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02110507
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.022129
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6460.8474619
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6460.8484618
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.1521.2685760
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7111.0844722
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.558→2.624 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.415 151 -
Rwork0.3 3542 -
obs--98.09 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
116.4323-2.14886.210915.05848.080813.0029-0.7376-0.8846-0.91910.31841.08510.34180.26870.7482-0.34750.35420.09750.07810.55680.13810.344847.7856-47.650561.3202
29.2147-2.95952.80321.9452-1.5533.05020.0476-0.4659-0.0339-0.07980.0268-0.14190.11110.2261-0.07430.3403-0.01330.0570.2788-0.07090.286250.0174-44.390851.4838
38.9083-2.8024-0.75223.87920.11393.74810.1453-0.20420.6441-0.0380.0226-0.2763-0.12290.5901-0.16790.2847-0.0510.05150.2665-0.05840.31545.2793-35.60142.3946
434.89616.5404-17.708816.1079-4.98611.0462-0.9709-0.6497-2.0994-0.76870.1742-3.0221-0.01750.99270.79660.7785-0.07520.00911.83490.17941.231462.8603-37.218133.2111
54.9526-0.0933-0.4953.09240.12092.9206-0.01380.5449-0.3978-0.42560.0448-0.10180.40030.2878-0.03090.4581-0.03320.03890.294-0.04590.264537.356-42.879331.1938
617.0682-1.0542-7.347710.0764.502313.3917-0.66880.41230.4285-0.52060.37830.0418-0.2310.6130.29050.4722-0.0383-0.02530.42010.12950.356445.81371.962929.7779
77.6503-0.0984.94433.629-1.703413.7045-0.1268-0.00460.0461-0.0010.0356-0.0766-0.15390.11450.09120.262-0.0730.09360.27330.01260.307549.5829-1.866938.8276
85.57491.3798-1.1522.4321-0.64512.7508-0.02640.0838-0.14950.02730.0016-0.19780.15690.31920.02480.28810.0420.03310.1875-0.04120.27242.8991-7.931945.4296
94.0044-0.66411.52453.0110.01093.6162-0.0682-0.39980.23780.317-0.01640.1073-0.1103-0.05940.08460.28180.02330.05080.2485-0.01120.241131.0615-1.002357.8871
106.38270.29350.8353.01990.16613.5993-0.0681-0.2946-0.33320.30710.03660.38890.4115-0.11530.03150.35290.01470.06830.28280.06970.339628.555-14.987559.776
113.0262-0.8341-0.14425.18931.433713.48520.072-0.2129-0.073-0.2032-0.2248-0.40030.55240.05620.15280.48680.094-0.01150.7138-0.01380.3163.7904-31.1119-6.2361
123.84660.127-0.36043.3657-0.078512.02410.1383-0.2639-0.47360.1286-0.2408-0.08880.7762-0.75530.10250.459-0.07760.02870.7946-0.07020.341461.0507-31.516410.5835
136.4304-1.6290.7465.9263-1.153110.7022-0.0665-0.72060.57980.5076-0.5379-0.7865-2.53550.26990.60440.9797-0.1132-0.0660.8467-0.17520.540168.2356-15.876615.6949
144.57526.84447.955126.20981.895920.1371-0.21070.73330.1181-2.0055-0.3153-0.42250.80962.0810.5261.05120.29920.18291.22650.02540.57550.7123-6.370414.2758
153.98-0.139-2.36937.9066-0.26553.6959-0.2492-0.7340.0097-0.1087-0.38640.4824-0.931-2.15420.63560.98651.0078-0.25413.3095-0.81840.436650.7605-21.966816.6867
163.2956.3044-3.934412.4965-6.415210.4174-0.4140.069-0.4537-1.4725-0.062-0.98970.5628-0.94410.4761.54730.1924-0.28330.98360.06240.849866.312-63.9934-14.3523
172.0246-0.9594-0.398211.4344-2.45515.89870.19490.20640.0989-1.2406-0.2729-0.23140.0576-0.19320.0780.77810.03270.03220.71950.03920.38771.1102-65.2559-3.1362
182.88740.4096-0.00739.3870.1665.94940.06490.0730.0966-0.1721-0.22980.06040.0073-0.12390.16490.4916-0.0679-0.060.53590.09690.329269.5975-68.096510.7791
198.1938-6.16332.970510.6422-2.94593.19350.39180.0505-0.31020.0187-0.29741.74960.5856-0.7579-0.09440.7391-0.32380.08090.91110.04690.844258.3761-79.076517.0754
201.1568-1.01261.496721.4985-0.83842.25290.06340.0979-0.1181.1173-0.3107-1.35020.35820.37080.24730.8844-0.05770.11130.68830.31780.773875.9839-77.657118.6178
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A203 - 232
2X-RAY DIFFRACTION2A233 - 301
3X-RAY DIFFRACTION3A302 - 358
4X-RAY DIFFRACTION4A359 - 369
5X-RAY DIFFRACTION5A370 - 498
6X-RAY DIFFRACTION6B203 - 218
7X-RAY DIFFRACTION7B219 - 258
8X-RAY DIFFRACTION8B259 - 374
9X-RAY DIFFRACTION9B375 - 459
10X-RAY DIFFRACTION10B460 - 498
11X-RAY DIFFRACTION11C204 - 319
12X-RAY DIFFRACTION12C320 - 412
13X-RAY DIFFRACTION13C413 - 457
14X-RAY DIFFRACTION14C458 - 465
15X-RAY DIFFRACTION15C466 - 497
16X-RAY DIFFRACTION16D204 - 229
17X-RAY DIFFRACTION17D230 - 309
18X-RAY DIFFRACTION18D310 - 432
19X-RAY DIFFRACTION19D433 - 462
20X-RAY DIFFRACTION20D463 - 498

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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