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Yorodumi- PDB-6alo: VioC L-arginine hydroxylase bound to Fe(II), L-arginine, and a pe... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6alo | ||||||
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Title | VioC L-arginine hydroxylase bound to Fe(II), L-arginine, and a peroxysuccinate intermediate | ||||||
Components | Alpha-ketoglutarate-dependent L-arginine hydroxylase | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / hydroxylase / 2-oxo-glutarate / iron | ||||||
Function / homology | Function and homology information L-arginine hydroxylase / 2-oxoglutarate, L-arginine oxygenase (succinate-forming) activity / 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity / antibiotic biosynthetic process / iron ion binding / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Streptomyces vinaceus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.79 Å | ||||||
Authors | Dunham, N.P. / Mitchell, A.J. / Boal, A.K. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: J. Am. Chem. Soc. / Year: 2017 Title: Visualizing the Reaction Cycle in an Iron(II)- and 2-(Oxo)-glutarate-Dependent Hydroxylase. Authors: Mitchell, A.J. / Dunham, N.P. / Martinie, R.J. / Bergman, J.A. / Pollock, C.J. / Hu, K. / Allen, B.D. / Chang, W.C. / Silakov, A. / Bollinger, J.M. / Krebs, C. / Boal, A.K. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6alo.cif.gz | 87.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6alo.ent.gz | 62.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6alo.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/al/6alo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/al/6alo | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 43310.418 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Streptomyces vinaceus (bacteria) / Gene: vioC / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q6WZB0, L-arginine hydroxylase |
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#2: Chemical | ChemComp-FE2 / |
#3: Chemical | ChemComp-ARG / |
#4: Chemical | ChemComp-OKG / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.85 Å3/Da / Density % sol: 33.34 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 1 M 2-oxoglutarate, 0.1 M Tris pH 8.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-G / Wavelength: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Oct 12, 2015 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.79→59.39 Å / Num. obs: 29761 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.058 / Χ2: 0.895 / Net I/σ(I): 10.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.79→59.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 2.889 / SU ML: 0.089 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.143 / ESU R Free: 0.125 Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 59 Å2 / Biso mean: 20.813 Å2 / Biso min: 12.28 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.79→59.39 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.789→1.835 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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