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万見
- PDB-4bdt: Human acetylcholinesterase in complex with huprine W and fasciculin 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bdt
タイトルHuman acetylcholinesterase in complex with huprine W and fasciculin 2
要素
  • ACETYLCHOLINESTERASE
  • FASCICULIN-2
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / HYDROLASE-INHIBITOR COMPLEX / BUTYRYLCHOLINESTERASE / NERVE TRANSMISSION / INHIBITION / ALPHA-BETA HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / Neurotransmitter clearance / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / cholinesterase activity / serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholine receptor signaling pathway ...negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / Neurotransmitter clearance / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / cholinesterase activity / serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholine receptor signaling pathway / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / Synthesis of PC / basement membrane / regulation of receptor recycling / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / side of membrane / synaptic cleft / laminin binding / synapse assembly / collagen binding / positive regulation of protein secretion / neuromuscular junction / receptor internalization / retina development in camera-type eye / nervous system development / positive regulation of cold-induced thermogenesis / amyloid-beta binding / toxin activity / cell adhesion / hydrolase activity / synapse / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / membrane / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Snake toxins signature. / Snake toxin, conserved site / CD59 / CD59 / Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / Snake toxin-like superfamily / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site ...Snake toxins signature. / Snake toxin, conserved site / CD59 / CD59 / Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / Snake toxin-like superfamily / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Ribbon / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HUPRINE W / Fasciculin-2 / Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
DENDROASPIS ANGUSTICEPS (コブラ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.104 Å
データ登録者Nachon, F. / Carletti, E. / Ronco, C. / Trovaslet, M. / Nicolet, Y. / Jean, L. / Renard, P.-Y.
引用ジャーナル: Biochem. J. / 年: 2013
タイトル: Crystal structures of human cholinesterases in complex with huprine W and tacrine: elements of specificity for anti-Alzheimer's drugs targeting acetyl- and butyryl-cholinesterase.
著者: Nachon, F. / Carletti, E. / Ronco, C. / Trovaslet, M. / Nicolet, Y. / Jean, L. / Renard, P.Y.
履歴
登録2012年10月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月31日Group: Database references
改定 1.22018年2月28日Group: Advisory / Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYLCHOLINESTERASE
B: FASCICULIN-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,74615
ポリマ－71,4112
非ポリマー1,33613
水2,144119
1
A: ACETYLCHOLINESTERASE
ヘテロ分子

A: ACETYLCHOLINESTERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,95528
ポリマ－129,2832
非ポリマー2,67226
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_544y+1/3,x-1/3,-z-1/31
Buried area6750 Å2
ΔGint-155.7 kcal/mol
Surface area42860 Å2
手法PISA
2
A: ACETYLCHOLINESTERASE
B: FASCICULIN-2
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)436,47990
ポリマ－428,46312
非ポリマー8,01678
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation18_444-x-2/3,-x+y-1/3,-z-1/31
crystal symmetry operation16_544y+1/3,x-1/3,-z-1/31
crystal symmetry operation2_445-y-1,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_545-x+y,-x-1,z1
crystal symmetry operation17_434x-y-2/3,-y-4/3,-z-1/31
Buried area43490 Å2
ΔGint-553.3 kcal/mol
Surface area129720 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4080 Å2
ΔGint-71.5 kcal/mol
Surface area24780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.600, 151.600, 246.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2086-

HOH

詳細CHAINA FORMS A BIOLOGICAL DIMER WITH A SYMMETRIC MOLECULE BY INTERACTION OF 4 HELICES. THE DODECAMETRIC ASSEMBLY SHOWN IN THE ASSEMBLY INFORMATION RESULTS FROM THE ASSOCIATION OF 3 BIOLOGICAL DIMERS.

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ACETYLCHOLINESTERASE / ACHE


分子量: 64641.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGS / 細胞株 (発現宿主): CHO-K1
発現宿主: CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P22303, acetylcholinesterase
#2: タンパク質 FASCICULIN-2 / FAS-2 / FAS2 / ACETYLCHOLINESTERASE TOXIN F-VII / FASCICULIN-II / FAS-II / TOXIN TA1


分子量: 6768.769 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DENDROASPIS ANGUSTICEPS (コブラ) / 参照: UniProt: P0C1Z0

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糖 , 1種, 1分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[beta-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[beta-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpb1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][b-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 4種, 131分子

#4: 化合物 ChemComp-HUW / HUPRINE W / (7S,11S)-フプリンW


分子量: 314.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H19ClN2O
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 75 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.4 / 詳細: 0.1 M HEPES BUFFER PH 7.4, 1.3 M AMMONIUM SULFATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→58 Å / Num. obs: 19677 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 66.43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 3.1→3.2 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 93.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2X8B

2x8b


解像度: 3.104→57.934 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2189 982 5 %
Rwork0.159 --
obs0.1621 19627 98.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 48.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.104→57.934 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4863 0 75 119 5057
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085088
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2916945
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.3191845
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082738
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007910
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1041-3.26770.3821370.26272599X-RAY DIFFRACTION97
3.2677-3.47240.32331390.22562625X-RAY DIFFRACTION99
3.4724-3.74050.25581400.18012666X-RAY DIFFRACTION99
3.7405-4.11680.21021410.13852667X-RAY DIFFRACTION99
4.1168-4.71230.19321400.11832663X-RAY DIFFRACTION99
4.7123-5.9360.16581410.13922694X-RAY DIFFRACTION99
5.936-57.9440.1921440.15682731X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4688-0.18640.09541.0520.08141.67330.0257-0.03420.07480.0915-0.0296-0.0205-0.1714-0.0290.03160.28870.0340.01660.08940.05420.20810.4631-40.5065-58.4343
21.11860.0830.75360.01570.04230.53670.093-0.61020.2410.434-0.0970.3343-0.9828-0.39260.00220.70410.10270.06650.37120.0080.4119-19.4319-36.7207-38.2366
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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