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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4bdt | |||||||||
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タイトル | Human acetylcholinesterase in complex with huprine W and fasciculin 2 | |||||||||
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![]() | HYDROLASE/INHIBITOR / HYDROLASE-INHIBITOR COMPLEX / BUTYRYLCHOLINESTERASE / NERVE TRANSMISSION / INHIBITION / ALPHA-BETA HYDROLASE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / Neurotransmitter clearance / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / cholinesterase activity / serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholine receptor signaling pathway ...negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / Neurotransmitter clearance / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / cholinesterase activity / serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholine receptor signaling pathway / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / Synthesis of PC / basement membrane / regulation of receptor recycling / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / side of membrane / synaptic cleft / laminin binding / synapse assembly / collagen binding / positive regulation of protein secretion / neuromuscular junction / receptor internalization / retina development in camera-type eye / nervous system development / positive regulation of cold-induced thermogenesis / amyloid-beta binding / toxin activity / cell adhesion / hydrolase activity / synapse / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / membrane / nucleus / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Nachon, F. / Carletti, E. / Ronco, C. / Trovaslet, M. / Nicolet, Y. / Jean, L. / Renard, P.-Y. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structures of human cholinesterases in complex with huprine W and tacrine: elements of specificity for anti-Alzheimer's drugs targeting acetyl- and butyryl-cholinesterase. 著者: Nachon, F. / Carletti, E. / Ronco, C. / Trovaslet, M. / Nicolet, Y. / Jean, L. / Renard, P.Y. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 265.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 213.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
| x 6||||||||
3 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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詳細 | CHAINA FORMS A BIOLOGICAL DIMER WITH A SYMMETRIC MOLECULE BY INTERACTION OF 4 HELICES. THE DODECAMETRIC ASSEMBLY SHOWN IN THE ASSEMBLY INFORMATION RESULTS FROM THE ASSOCIATION OF 3 BIOLOGICAL DIMERS. |
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要素
-タンパク質 , 2種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 64641.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P22303, acetylcholinesterase |
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#2: タンパク質 | 分子量: 6768.769 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-糖 , 1種, 1分子
#3: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[beta-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[beta-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
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-非ポリマー , 4種, 131分子 ![](data/chem/img/HUW.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#4: 化合物 | ChemComp-HUW / | ||||
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#5: 化合物 | ChemComp-CL / #6: 化合物 | ChemComp-SO4 / | #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 75 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 7.4 / 詳細: 0.1 M HEPES BUFFER PH 7.4, 1.3 M AMMONIUM SULFATE |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月19日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.1→58 Å / Num. obs: 19677 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 66.43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 16 |
反射 シェル | 解像度: 3.1→3.2 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 93.7 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 2X8B 解像度: 3.104→57.934 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.12 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 48.2 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.104→57.934 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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