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- PDB-4b3z: Structure of the human collapsin response mediator protein-1, a l... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b3z
タイトルStructure of the human collapsin response mediator protein-1, a lung cancer suppressor
要素DIHYDROPYRIMIDINASE-RELATED PROTEIN 1
キーワードHYDROLASE / SEMAPHORIN 3A / TIM BARREL / NON-SMALL-CELL LUNG CANCER / LUNG CANCER SUPPRESSOR
機能・相同性
機能・相同性情報


filamin binding / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in cyclic amides / CRMPs in Sema3A signaling / nucleobase-containing compound metabolic process / semaphorin-plexin signaling pathway / regulation of postsynapse assembly / phosphoprotein binding / spindle / nervous system development / actin cytoskeleton ...filamin binding / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in cyclic amides / CRMPs in Sema3A signaling / nucleobase-containing compound metabolic process / semaphorin-plexin signaling pathway / regulation of postsynapse assembly / phosphoprotein binding / spindle / nervous system development / actin cytoskeleton / presynapse / negative regulation of neuron projection development / growth cone / midbody / perikaryon / postsynapse / dendrite / centrosome / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hydantoinase/dihydropyrimidinase / : / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll ...Hydantoinase/dihydropyrimidinase / : / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydropyrimidinase-related protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Liu, S.H. / Lin, Y.H. / Huang, S.F. / Niou, Y.K. / Huang, L.L. / Chen, Y.J.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / : 2015
タイトル: Structure of Human Collapsin Response Mediator Protein 1: A Possible Role of its C-Terminal Tail.
著者: Liu, S.H. / Huang, S.F. / Hsu, Y.L. / Pan, S.H. / Chen, Y.J. / Lin, Y.H.
履歴
登録2012年7月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月5日Group: Database references
改定 1.22015年8月12日Group: Database references
改定 1.32015年8月19日Group: Database references
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIHYDROPYRIMIDINASE-RELATED PROTEIN 1
B: DIHYDROPYRIMIDINASE-RELATED PROTEIN 1
C: DIHYDROPYRIMIDINASE-RELATED PROTEIN 1
D: DIHYDROPYRIMIDINASE-RELATED PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)249,0264
ポリマ-249,0264
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10220 Å2
ΔGint-33.2 kcal/mol
Surface area60090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.815, 147.846, 86.023
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.61, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.8974, -0.3666, 0.2454), (-0.3524, 0.2611, -0.8987), (0.2654, -0.893, -0.3635)275.2505, 66.2227, -16.8576
2given(0.2737, -0.2879, -0.9177), (-0.2771, -0.9373, 0.2114), (-0.9211, 0.1964, -0.3363)126.28, 21.6912, 168.5239
3given(-0.3601, 0.6453, 0.6737), (0.6379, -0.3566, 0.6825), (0.6807, 0.6756, -0.2833)193.5232, -120.6642, -68.1703

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要素

#1: タンパク質
DIHYDROPYRIMIDINASE-RELATED PROTEIN 1 / DRP-1 / COLLAPSIN RESPONSE MEDIATOR PROTEIN 1 / CRMP-1 / UNC-33-LIKE PHOSPHOPROTEIN 3 / ULIP-3


分子量: 62256.602 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q14194

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.9 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: PROTEIN SOLUTION AT 10 MG/ML IN 20 MM TRIS-HCL WITH 150 MM NACL, PH 7.5 AND THE WELL SOLUTION (50 MM AMMONIUM SULFATE, 50 MM SODIUM CITRATE, 12-15% PEG 8000) IN A 1:1 RATIO

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1.549
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.549 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. obs: 42140 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 58.03 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 18.38
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 91.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ削減
CCP4位相決定
PHENIX位相決定
PHENIX精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1KCX AND 2VM8
解像度: 3.05→39.184 Å / SU ML: 0.69 / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 22.88 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2271 1176 2.8 %
Rwork0.1739 --
obs0.1754 42140 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 9.595 Å2 / ksol: 0.283 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 60.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.9182 Å20 Å22.2684 Å2
2--1.7546 Å20 Å2
3----6.6729 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.05→39.184 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14530 0 0 0 14530
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00914828
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.13220105
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0435419
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0732268
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052599
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.05-3.18880.33491330.24554651X-RAY DIFFRACTION96
3.1888-3.35680.28551410.22354809X-RAY DIFFRACTION99
3.3568-3.5670.30061320.20194828X-RAY DIFFRACTION99
3.567-3.84220.22631480.17434790X-RAY DIFFRACTION99
3.8422-4.22840.20151270.15234808X-RAY DIFFRACTION98
4.2284-4.83930.17951340.13284860X-RAY DIFFRACTION99
4.8393-6.09330.19571390.17324902X-RAY DIFFRACTION100
6.0933-39.18680.21811540.16864936X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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