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- PDB-5lxx: High-resolution structure of human collapsin response mediator pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lxx
タイトルHigh-resolution structure of human collapsin response mediator protein 2
要素Dihydropyrimidinase-related protein 2
キーワードTRANSCRIPTION / TIM barrel / tetramer / CRMP
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydropyrimidinase activity / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in cyclic amides / CRMPs in Sema3A signaling / nucleobase-containing compound metabolic process / Recycling pathway of L1 / cytoskeleton organization / endocytosis / mitotic spindle / nervous system development / microtubule cytoskeleton ...dihydropyrimidinase activity / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in cyclic amides / CRMPs in Sema3A signaling / nucleobase-containing compound metabolic process / Recycling pathway of L1 / cytoskeleton organization / endocytosis / mitotic spindle / nervous system development / microtubule cytoskeleton / cell differentiation / cilium / signal transduction / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hydantoinase/dihydropyrimidinase / : / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll ...Hydantoinase/dihydropyrimidinase / : / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydropyrimidinase-related protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Myllykoski, M. / Hensley, K. / Kursula, P.
引用ジャーナル: Amino Acids / : 2017
タイトル: Collapsin response mediator protein 2: high-resolution crystal structure sheds light on small-molecule binding, post-translational modifications, and conformational flexibility.
著者: Myllykoski, M. / Baumann, A. / Hensley, K. / Kursula, P.
履歴
登録2016年9月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月29日Group: Database references
改定 1.22018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.02024年1月17日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydropyrimidinase-related protein 2
B: Dihydropyrimidinase-related protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,0939
ポリマ-110,1942
非ポリマー8997
23,5821309
1
A: Dihydropyrimidinase-related protein 2
B: Dihydropyrimidinase-related protein 2
ヘテロ分子

A: Dihydropyrimidinase-related protein 2
B: Dihydropyrimidinase-related protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)222,18518
ポリマ-220,3884
非ポリマー1,79814
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area13020 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area60150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.760, 97.040, 92.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 122.54, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-936-

HOH

21A-1003-

HOH

31A-1236-

HOH

41B-918-

HOH

51B-1005-

HOH

61B-1223-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dihydropyrimidinase-related protein 2 / DRP-2 / Collapsin response mediator protein 2 / CRMP-2 / N2A3 / Unc-33-like phosphoprotein 2 / ULIP-2


分子量: 55096.969 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPYSL2, CRMP2, ULIP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16555
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#3: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1309 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: bis-tris, PEG3350, ammonium sulphate, glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 1.03 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年9月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→80 Å / Num. obs: 269401 / % possible obs: 92.7 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 19.5 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 1.25→1.28 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.77 / Mean I/σ(I) obs: 1 / CC1/2: 0.399 / % possible all: 57.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2247: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GSE
解像度: 1.25→75.332 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 15.32
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1326 2000 0.74 %random
Rwork0.1035 ---
obs0.1038 269386 92.88 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→75.332 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7340 0 53 1309 8702
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0138151
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.26911152
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4213042
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0931236
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091479
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.25-1.28120.3286890.310611841X-RAY DIFFRACTION58
1.2812-1.31590.33011110.269614852X-RAY DIFFRACTION73
1.3159-1.35460.25871340.222217879X-RAY DIFFRACTION87
1.3546-1.39830.23911490.19220021X-RAY DIFFRACTION98
1.3983-1.44830.20861520.149620308X-RAY DIFFRACTION99
1.4483-1.50630.16561510.116220231X-RAY DIFFRACTION99
1.5063-1.57480.14171510.096420106X-RAY DIFFRACTION98
1.5748-1.65790.12931520.08520284X-RAY DIFFRACTION99
1.6579-1.76180.13861520.079620298X-RAY DIFFRACTION99
1.7618-1.89780.11521500.071920133X-RAY DIFFRACTION98
1.8978-2.08880.1011520.07220393X-RAY DIFFRACTION99
2.0888-2.39110.10551510.076220177X-RAY DIFFRACTION98
2.3911-3.01250.12111520.097720405X-RAY DIFFRACTION99
3.0125-75.46870.12321540.112420458X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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