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- PDB-4b3n: Crystal structure of rhesus TRIM5alpha PRY/SPRY domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b3n
タイトルCrystal structure of rhesus TRIM5alpha PRY/SPRY domain
要素MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, TRIPARTITE MOTIF-CONTAINING PROTEIN 5
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN/LIGASE / SUGAR BINDING PROTEIN-LIGASE COMPLEX / SUGAR BINDING PROTEIN-LIGASE CHIMERA
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of viral entry into host cell / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / suppression of viral release by host / host-mediated suppression of symbiont invasion / negative regulation of viral transcription / negative regulation of viral genome replication / pattern recognition receptor activity / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport ...regulation of viral entry into host cell / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / suppression of viral release by host / host-mediated suppression of symbiont invasion / negative regulation of viral transcription / negative regulation of viral genome replication / pattern recognition receptor activity / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / protein K63-linked ubiquitination / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / activation of innate immune response / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / cell chemotaxis / P-body / RING-type E3 ubiquitin transferase / autophagy / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / regulation of protein localization / outer membrane-bounded periplasmic space / regulation of gene expression / defense response to virus / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / periplasmic space / positive regulation of MAPK cascade / innate immune response / DNA damage response / protein kinase binding / protein homodimerization activity / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / SPRY domain / : / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / SPRY domain ...Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / SPRY domain / : / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Tripartite motif-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
MACACA MULATTA (アカゲザル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Yang, H. / Ji, X. / Zhao, Q. / Xiong, Y.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Structural Insight Into HIV-1 Capsid Recognition by Rhesus Trim5Alpha
著者: Yang, H. / Ji, X. / Zhao, G. / Ning, J. / Zhao, Q. / Aiken, C. / Gronenborn, A.M. / Zhang, P. / Xiong, Y.
履歴
登録2012年7月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月31日Group: Database references
改定 1.22012年11月28日Group: Database references
改定 1.32017年3月15日Group: Source and taxonomy
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, TRIPARTITE MOTIF-CONTAINING PROTEIN 5
B: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, TRIPARTITE MOTIF-CONTAINING PROTEIN 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,6146
ポリマ－134,5392
非ポリマー1,0754
水79344
1
A: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, TRIPARTITE MOTIF-CONTAINING PROTEIN 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,8073
ポリマ－67,2691
非ポリマー5382
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, TRIPARTITE MOTIF-CONTAINING PROTEIN 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,8073
ポリマ－67,2691
非ポリマー5382
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)170.837, 98.733, 110.332
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 122.99, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, TRIPARTITE MOTIF-CONTAINING PROTEIN 5 / MBP / MMBP / MALTODEXTRIN-BINDING PROTEIN / TRIM5ALPHA


分子量: 67269.273 Da / 分子数: 2
断片: MBP RESIDUES 27-395, TRIM5ALPHA PRY/SPRY DOMAIN RESIDUES 275-493
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌), (組換発現) MACACA MULATTA (アカゲザル)
プラスミド: PMAT9S / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q0PF16
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 4

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.2
詳細: 6% (W/V) GLUCOSE, 6% (W/V) TREHALOSE, 100 MM MES PH 6.2 AND 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月30日
詳細: HORIZONTAL FOCUSING SAGITTAL BEND SECOND MONO CRYSTAL AND VERTICALLY FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: CRYOGENICALLY COOLED DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMETER
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 22400 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 6.69
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.89 / Mean I/σ(I) obs: 1.39 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1ANF, 2VOL

1anf

2vol
PDB 未公開エントリ


解像度: 3.3→49.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.875 / SU B: 59.229 / SU ML: 0.429 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.546 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24843 1135 5.1 %RANDOM
Rwork0.20788 ---
obs0.21 21248 95.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 85.292 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.43 Å20 Å20.18 Å2
2---3.2 Å20 Å2
3----0.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→49.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8746 0 70 44 8860
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.029042
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.028498
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4161.9612285
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.053319623
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.23151107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.13424.788401
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.552151473
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.0091532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.21343
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02110182
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.022042
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.385 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 78 -
Rwork0.297 1484 -
obs--91.03 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.9047-0.1592-1.12563.37370.27442.1725-0.43110.0148-0.3735-0.05540.2608-0.2420.53050.57330.17030.28250.02460.08990.4886-0.08060.08779.844534.9991-34.7499
26.25871.86870.09054.2816-0.79273.3822-0.48520.3037-0.4997-0.19650.4124-0.32780.14580.39250.07280.1876-0.03040.08680.3762-0.02860.1663-18.48338.5339-17.3211
33.79240.86590.08723.0303-0.65293.7377-0.26780.296-0.38560.04450.11980.25830.601-0.19510.1480.1508-0.10670.10470.3059-0.01980.2205-30.252635.6527-13.5706
41.6069-0.10940.26713.28250.43.6826-0.05210.21640.357-0.29310.16980.087-0.79510.1124-0.11760.1964-0.08850.03230.31680.04280.233123.280370.3168-15.5968
54.88721.01111.70132.210.85064.1907-0.1220.14390.0835-0.02230.2848-0.0068-0.80090.1809-0.16290.1757-0.05330.04940.2851-0.05630.028620.733867.739920.3659
64.0811.58721.19124.49310.08993.92590.1072-0.09920.28470.51550.16870.05-0.54910.2375-0.2760.24070.00290.0780.2589-0.08040.073218.935969.446431.6212
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 371
2X-RAY DIFFRACTION1A500
3X-RAY DIFFRACTION2A372 - 1323
4X-RAY DIFFRACTION3A1324 - 1493
5X-RAY DIFFRACTION3A600
6X-RAY DIFFRACTION4B5 - 371
7X-RAY DIFFRACTION4B500
8X-RAY DIFFRACTION5B372 - 1384
9X-RAY DIFFRACTION6B1385 - 1493
10X-RAY DIFFRACTION6B600

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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