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- PDB-4ay6: Human O-GlcNAc transferase (OGT) in complex with UDP-5SGlcNAc and... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ay6
タイトルHuman O-GlcNAc transferase (OGT) in complex with UDP-5SGlcNAc and substrate peptide
要素
  • TGF-BETA-ACTIVATED KINASE 1 AND MAP3K7-BINDING PROTEIN 1
  • UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANS FERASE 110 KDA SUBUNIT
キーワードTRANSFERASE / GLYCOSYL TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / cardiac septum development / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process ...negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / cardiac septum development / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation / positive regulation of cGAS/STING signaling pathway / coronary vasculature development / NSL complex / non-canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of glycolytic process / RIPK1-mediated regulated necrosis / aorta development / regulation of gluconeogenesis / mitogen-activated protein kinase p38 binding / regulation of synapse assembly / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Sin3-type complex / positive regulation of stem cell population maintenance / protein serine/threonine phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / hemopoiesis / positive regulation of proteolysis / histone acetyltransferase complex / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / heart morphogenesis / positive regulation of lipid biosynthetic process / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / mitophagy / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / response to nutrient / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / positive regulation of TORC1 signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / lung development / negative regulation of cell migration / positive regulation of translation / protein serine/threonine kinase activator activity / NOD1/2 Signaling Pathway / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / cell projection / cellular response to glucose stimulus / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / Regulation of necroptotic cell death / chromatin DNA binding / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / response to insulin / mitochondrial membrane / Interleukin-1 signaling / protein processing / UCH proteinases / HATs acetylate histones / positive regulation of cold-induced thermogenesis / chromatin organization / molecular adaptor activity / in utero embryonic development / endosome membrane / Ub-specific processing proteases / positive regulation of MAPK cascade / apoptotic process / endoplasmic reticulum membrane / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / Protein phosphatase 2C / TPR repeat / Protein phosphatase 2C family / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain ...Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / Protein phosphatase 2C / TPR repeat / Protein phosphatase 2C family / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain / PPM-type phosphatase domain profile. / PPM-type phosphatase-like domain / PPM-type phosphatase-like domain superfamily / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / Glycogen Phosphorylase B; / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-12V / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / TGF-beta-activated kinase 1 and MAP3K7-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Schimpl, M. / Zheng, X. / Blair, D.E. / Schuettelkopf, A.W. / Navratilova, I. / Aristotelous, T. / Ferenbach, A.T. / Macnaughtan, M.A. / Borodkin, V.S. / van Aalten, D.M.F.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2012
タイトル: O-Glcnac Transferase Invokes Nucleotide Sugar Pyrophosphate Participation in Catalysis
著者: Schimpl, M. / Zheng, X. / Borodkin, V.S. / Blair, D.E. / Ferenbach, A.T. / Schuettelkopf, A.W. / Navratilova, I. / Aristotelous, T. / Albarbarawi, O. / Robinson, D.A. / Macnaughtan, M.A. / Van Aalten, D.M.F.
履歴
登録2012年6月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月5日Group: Database references
改定 1.22012年12月12日Group: Database references
改定 1.32025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANS FERASE 110 KDA SUBUNIT
B: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANS FERASE 110 KDA SUBUNIT
C: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANS FERASE 110 KDA SUBUNIT
D: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANS FERASE 110 KDA SUBUNIT
E: TGF-BETA-ACTIVATED KINASE 1 AND MAP3K7-BINDING PROTEIN 1
F: TGF-BETA-ACTIVATED KINASE 1 AND MAP3K7-BINDING PROTEIN 1
G: TGF-BETA-ACTIVATED KINASE 1 AND MAP3K7-BINDING PROTEIN 1
H: TGF-BETA-ACTIVATED KINASE 1 AND MAP3K7-BINDING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)332,01416
ポリマ－329,1368
非ポリマー2,8788
水00
1
A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANS FERASE 110 KDA SUBUNIT
E: TGF-BETA-ACTIVATED KINASE 1 AND MAP3K7-BINDING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,0034
ポリマ－82,2842
非ポリマー7192
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area28550 Å2
手法PISA
2
B: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANS FERASE 110 KDA SUBUNIT
F: TGF-BETA-ACTIVATED KINASE 1 AND MAP3K7-BINDING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,0034
ポリマ－82,2842
非ポリマー7192
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-24.2 kcal/mol
Surface area28520 Å2
手法PISA
3
C: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANS FERASE 110 KDA SUBUNIT
G: TGF-BETA-ACTIVATED KINASE 1 AND MAP3K7-BINDING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,0034
ポリマ－82,2842
非ポリマー7192
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1630 Å2
ΔGint-24.3 kcal/mol
Surface area28550 Å2
手法PISA
4
D: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANS FERASE 110 KDA SUBUNIT
H: TGF-BETA-ACTIVATED KINASE 1 AND MAP3K7-BINDING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,0034
ポリマ－82,2842
非ポリマー7192
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1630 Å2
ΔGint-24.2 kcal/mol
Surface area28540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)275.439, 275.439, 142.632
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A312 - 1028
2111B312 - 1028
3111C312 - 1028
4111D312 - 1028
1211A1100
2211B1100
3211C1100
4211D1100
1311A1200
2311B1200
3311C1200
4311D1200
1411A1389 - 1399
2411B1389 - 1399
3411C1389 - 1399
4411D1389 - 1399

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.031547, 0.354297, 0.934601), (-0.917564, -0.381049, 0.11348), (0.396334, -0.853976, 0.337111)107.15491, 75.68388, 5.39533
3given(-0.28886, -0.774846, -0.562294), (0.186212, -0.621586, 0.760891), (-0.939087, 0.115085, 0.323837)242.75354, -61.10855, 111.31463
4given(-0.792419, 0.48415, 0.37104), (0.486111, 0.133793, 0.863594), (0.368467, 0.864695, -0.341371)287.65637, -129.98322, 8.82611

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要素

#1: タンパク質
UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANS FERASE 110 KDA SUBUNIT / 2.4.1.255 / O-GLCNAC TRANSFERASE SUBUNIT P110 / O-LINKED N-ACETYLGLUCOSAMINE TRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT / OGT


分子量: 80974.508 Da / 分子数: 4
断片: TPR (TRUNCATED) AND CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 197-915
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX6P1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): ARCTICEXPRESS RIL / 参照: UniProt: O15294, protein O-GlcNAc transferase
#2: タンパク質・ペプチド
TGF-BETA-ACTIVATED KINASE 1 AND MAP3K7-BINDING PROTEIN 1 / MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE KINASE 7-INTERACTING PROTEIN 1 / TGF-BETA-ACTIVATED KINASE ...MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE KINASE 7-INTERACTING PROTEIN 1 / TGF-BETA-ACTIVATED KINASE 1-BINDING PROTEIN 1 / TAK1-BINDING PROTEIN 1


分子量: 1309.403 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 389-401 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q15750
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-12V / (2S,3R,4R,5S,6R)-3-(acetylamino)-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)tetrahydro-2H-thiopyran-2-yl [(2R,3S,4R,5R)-5-(2,4-dioxo-3,4-dihydropyrimidin-1(2H)-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl dihydrogen diphosphate / URIDINE DIPHOSPHO-5-THIO-N-ACETYLGLUCOSAMINE / ウリジン5′-二りん酸P2-[3α-(アセチルアミノ)-4β,5α-ジヒドロキシ-6β-(ヒドロ(以下略)


分子量: 623.419 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N3O16P2S
Has protein modificationN
非ポリマーの詳細SULFATE ION (SO4): FROM CRYOPROTECTANT, LI2SO4
配列の詳細SYNTHETIC PEPTIDE COVERING RESIDUES 398-401 WITH SER395 REPLACED BY 3-AMINO-ALANINE, DNP ACCORDING ...SYNTHETIC PEPTIDE COVERING RESIDUES 398-401 WITH SER395 REPLACED BY 3-AMINO-ALANINE, DNP ACCORDING TO THE PDB LIGAND DICTIONARY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.08 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9.3 / 詳細: 1.45 M K2HPO4, 10 MM EDTA, 1 % XYLITOL, pH 9.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→40 Å / Num. obs: 91074 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 7.7

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.6.0117 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 3.3→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.87 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.822 / SU B: 23.864 / SU ML: 0.383 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 3.781 / ESU R Free: 0.451 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 715-718 AND 747-761 ARE DISORDERED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27216 435 0.5 %RANDOM
Rwork0.22665 ---
obs0.22686 91074 98.22 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.914 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.15 Å21.07 Å20 Å2
2--2.15 Å20 Å2
3----3.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22368 0 176 0 22544
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0223064
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3081.96631308
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.71252820
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.07124.5631052
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.515153940
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.77915120
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.23480
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02117420
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 5636 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: tight thermal / Weight position: 0.5

Dom-IDAuth asym-IDRms dev position (Å)
1A7.43
2B7.5
3C6.92
4D9.75
LS精密化 シェル解像度: 3.304→3.389 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 33 -
Rwork0.319 6328 -
obs--96.85 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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