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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 4aw4 | ||||||
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| タイトル | Engineered variant of Listeria monocytogenes InlB internalin domain with an additional leucine rich repeat inserted | ||||||
要素 | INTERNALIN B | ||||||
キーワード | PROTEIN BINDING / LRR / PROTEIN ENGINEERING / RECEPTOR BINDING / PROTEIN PROTEIN INTERACTION / CELL INVASION / VIRULENCE FACTOR / HGF RECEPTOR LIGAND / C-MET LIGAND | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報entry of bacterium into host cell / peptidoglycan-based cell wall / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / heparin binding / lipid binding / cell surface / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | LISTERIA MONOCYTOGENES (バクテリア) | ||||||
| 手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å | ||||||
データ登録者 | Niemann, H.H. / Heinz, D.W. | ||||||
引用 | ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2012タイトル: Engineered Variants of Inlb with an Additional Leucine-Rich Repeat Discriminate between Physiologically Relevant and Packing Contacts in Crystal Structures of the Inlb:Met Complex. 著者: Niemann, H.H. / Gherardi, E. / Bleymuller, W.M. / Heinz, D.W. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 4aw4.cif.gz | 393 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb4aw4.ent.gz | 324.6 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 4aw4.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/aw/4aw4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/aw/4aw4 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 1h6tS S: 精密化の開始モデル |
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| 類似構造データ |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 3 | ![]()
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| 単位格子 |
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| Components on special symmetry positions |
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| 非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: _ / Auth seq-ID: 36 - 342 / Label seq-ID: 4 - 310
NCSアンサンブル:
NCS oper:
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 34684.504 Da / 分子数: 3 / 断片: INTERNALIN DOMAIN, RESIDUES 36-321 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) LISTERIA MONOCYTOGENES (バクテリア)株: EGD-E / 発現宿主: ![]() #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 化合物 | ChemComp-GOL / #4: 水 | ChemComp-HOH / | 非ポリマーの詳細 | SULFATE ION (SO4): FROM RESERVOIR SOLUTION GLYCEROL (GOL): FROM CRYO PROTECTION | 配列の詳細 | BETWEEN PRO98 AND ASN99 THERE IS AN INSERTION OF A CONSENSUS LEUCINE RICH REPEAT OF 22 AMINO ACIDS ...BETWEEN PRO98 AND ASN99 THERE IS AN INSERTION OF A CONSENSUS LEUCINE RICH REPEAT OF 22 AMINO ACIDS WITH SEQUENCE NLTSLNLSNN | |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % 解説: DATA INDEXES AND SCALES REASONABLY WELL IN C2 AND P321. SCALING IS BETTER IN C2 THAN IN P321. IN C2 RMEAS OF 0.09, I OVER SIGI OF 15.5. IN P321 RMEAS OF 0.18, I OVER SIGI OF 10.8. WHILE THE ...解説: DATA INDEXES AND SCALES REASONABLY WELL IN C2 AND P321. SCALING IS BETTER IN C2 THAN IN P321. IN C2 RMEAS OF 0.09, I OVER SIGI OF 15.5. IN P321 RMEAS OF 0.18, I OVER SIGI OF 10.8. WHILE THE STRUCTURE CAN BE SOLVED AND REFINED IN P321, DATA ANALYSIS SUGGESTS THAT THE CRYSTAL IS ACTUALLY IN C2 WITH A NON-CRYSTALLOGRAPHIC 3-FOLD AXIS AND PROBABLY NON-MEROHEDRAL TWINNING PARALLEL TO THE 3- FOLD NCS AXIS. |
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| 結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: SITTING DROP VAPOUR DIFFUSION IN 96-WELL PLATES AT 20 DEGREE C. 17 MG/ML PROTEIN IN 25 MM TRIS, PH 8, 20 MM NACL. RESERVOIR SOLUTION WAS 2M AMMONIUM SULFATE. DROPS WERE SET UP WITH EQUAL ...詳細: SITTING DROP VAPOUR DIFFUSION IN 96-WELL PLATES AT 20 DEGREE C. 17 MG/ML PROTEIN IN 25 MM TRIS, PH 8, 20 MM NACL. RESERVOIR SOLUTION WAS 2M AMMONIUM SULFATE. DROPS WERE SET UP WITH EQUAL VOLUMES OF PROTEIN AND RESERVOIR SOLUTION. |
-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||
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| 放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 0.9204 | ||||||||||||||||||||
| 検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月21日 | ||||||||||||||||||||
| 放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||
| 放射波長 | 波長: 0.9204 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||
| Reflection twin |
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| 反射 | 解像度: 1.95→19.7 Å / Num. obs: 89100 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 35.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 15.5 | ||||||||||||||||||||
| 反射 シェル | 解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.84 / Mean I/σ(I) obs: 2.85 / % possible all: 96.6 |
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解析
| ソフトウェア |
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| 精密化 | 構造決定の手法: 分子置換開始モデル: PDB ENTRY 1H6T 解像度: 1.93→19.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 6.338 / SU ML: 0.086 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.027 / ESU R Free: 0.026 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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| 溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | Biso mean: 29.952 Å2
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| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.93→19.69 Å
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| 拘束条件 |
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