[日本語] English
万見
- PDB-4av1: Crystal structure of the human PARP-1 DNA binding domain in compl... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4av1
タイトルCrystal structure of the human PARP-1 DNA binding domain in complex with DNA
要素
  • 5'-D(*AP*AP*GP*TP*GP*TP*TP*GP*CP*AP*TP*TP)-3'
  • 5'-D(*TP*AP*AP*TP*GP*CP*AP*AP*CP*AP*CP*TP)-3'
  • POLY [ADP-RIBOSE] POLYMERASE 1
キーワードTRANSFERASE / PARP1 / DNA-BINDING DOMAIN / DBD / DNA REPAIR / CANCER / POLY- ADP(RIBOSYL)ATION
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / regulation of base-excision repair / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / vRNA Synthesis ...NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / regulation of base-excision repair / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / vRNA Synthesis / positive regulation of single strand break repair / carbohydrate biosynthetic process / regulation of catalytic activity / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of adipose tissue development / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / mitochondrial DNA metabolic process / regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / replication fork reversal / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / positive regulation of necroptotic process / transcription regulator activator activity / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / signal transduction involved in regulation of gene expression / cellular response to zinc ion / NAD+ ADP-ribosyltransferase / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / mitochondrial DNA repair / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / protein poly-ADP-ribosylation / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / response to aldosterone / positive regulation of mitochondrial depolarization / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / R-SMAD binding / nuclear replication fork / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / protein autoprocessing / site of DNA damage / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / decidualization / macrophage differentiation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / positive regulation of SMAD protein signal transduction / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / nucleosome binding / protein localization to chromatin / nucleotidyltransferase activity / telomere maintenance / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of innate immune response / nuclear estrogen receptor binding / response to gamma radiation / mitochondrion organization / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / cellular response to nerve growth factor stimulus / DNA Damage Recognition in GG-NER / protein-DNA complex / protein modification process / positive regulation of protein localization to nucleus / Dual Incision in GG-NER / histone deacetylase binding / Formation of Incision Complex in GG-NER / cellular response to insulin stimulus / cellular response to amyloid-beta / NAD binding / cellular response to UV / nuclear envelope / double-strand break repair / regulation of protein localization / site of double-strand break / cellular response to oxidative stress / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / damaged DNA binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / chromosome, telomeric region / nuclear body / innate immune response / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / chromatin binding / protein kinase binding / chromatin / nucleolus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, PARP-type / first zn-finger domain of poly(adp-ribose) polymerase-1 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 ...Zinc finger, PARP-type / first zn-finger domain of poly(adp-ribose) polymerase-1 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger, PARP-type / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Poly [ADP-ribose] polymerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Ali, A.A.E. / Timinszky, G. / Arribas-Bosacoma, R. / Kozlowski, M. / Hassa, P.O. / Hassler, M. / Ladurner, A.G. / Pearl, L.H. / Oliver, A.W.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: The Zinc-Finger Domains of Parp1 Cooperate to Recognise DNA Strand-Breaks
著者: Ali, A.A.E. / Timinszky, G. / Arribas-Bosacoma, R. / Kozlowski, M. / Hassa, P.O. / Hassler, M. / Ladurner, A.G. / Pearl, L.H. / Oliver, A.W.
履歴
登録2012年5月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年7月18日Group: Other
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: POLY [ADP-RIBOSE] POLYMERASE 1
B: POLY [ADP-RIBOSE] POLYMERASE 1
C: POLY [ADP-RIBOSE] POLYMERASE 1
D: POLY [ADP-RIBOSE] POLYMERASE 1
X: 5'-D(*AP*AP*GP*TP*GP*TP*TP*GP*CP*AP*TP*TP)-3'
Y: 5'-D(*TP*AP*AP*TP*GP*CP*AP*AP*CP*AP*CP*TP)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,95910
ポリマ－107,6986
非ポリマー2624
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area650 Å2
ΔGint-1.6 kcal/mol
Surface area27630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)163.978, 59.504, 61.582
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.18, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 6:14 OR RESSEQ 16:40 OR RESSEQ 47:59 OR RESSEQ 64:75 )
211CHAIN C AND (RESSEQ 6:14 OR RESSEQ 16:40 OR RESSEQ 47:59 OR RESSEQ 64:75 )
112CHAIN B AND (RESSEQ 109:140 OR RESSEQ 155:202 )
212CHAIN D AND (RESSEQ 109:140 OR RESSEQ 155:202 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
POLY [ADP-RIBOSE] POLYMERASE 1 / PARP-1 / NAD(+) ADP-RIBOSYLTRANSFERASE 1 / ADPRT 1 / POLY[ADP-RIBOSE] SYNTHASE 1


分子量: 25093.754 Da / 分子数: 4 / 断片: DNA-BINDING DOMAIN, RESIDUES 5-202 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: HUMAN CDNA LIBRARY / プラスミド: PSTREP-B / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P09874, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: DNA鎖 5'-D(*AP*AP*GP*TP*GP*TP*TP*GP*CP*AP*TP*TP)-3'


分子量: 3692.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#3: DNA鎖 5'-D(*TP*AP*AP*TP*GP*CP*AP*AP*CP*AP*CP*TP)-3'


分子量: 3630.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.62 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 50 MM MES PH 6.5, 6% W/V PEG 1500, 5 MM DTT

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.77→44.35 Å / Num. obs: 9910 / % possible obs: 92.2 % / 冗長度: 3.54 % / Biso Wilson estimate: 51.92 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 4.43
反射 シェル解像度: 3.1→3.27 Å / 冗長度: 3.62 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 1.51 / % possible all: 95.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: B-FORM DNA DUPLEX GENERATED IN COOT

解像度: 3.1→44.353 Å / SU ML: 0.45 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 26.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2487 457 4.6 %
Rwork0.2295 --
obs0.2305 9863 91.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.662 Å2 / ksol: 0.323 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.203 Å20 Å22.8652 Å2
2--1.8003 Å20 Å2
3----11.0033 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→44.353 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2802 486 4 44 3336
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013436
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6644715
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0011293
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059494
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002523
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A462X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12C462X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.068
21B623X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22D623X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.056
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1-3.54840.30831530.25333175X-RAY DIFFRACTION94
3.5484-4.470.22721460.21353157X-RAY DIFFRACTION92
4.47-44.35730.22491580.21663074X-RAY DIFFRACTION89

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る