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万見
- PDB-4app: Crystal Structure of the Human p21-Activated Kinase 4 in Complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4app
タイトルCrystal Structure of the Human p21-Activated Kinase 4 in Complex with (S)-N-(5-(3-benzyl-1-methylpiperazine-4-carbonyl)-6,6-dimethyl-1,4,5, 6-tetrahydropyrrolo(3,4-c)pyrazol-3-yl)-3-phenoxybenzamide
要素SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE PAK 4
キーワードTRANSFERASE / PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


dendritic spine development / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Activation of RAC1 / RHOV GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / regulation of MAPK cascade / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / RHOU GTPase cycle ...dendritic spine development / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Activation of RAC1 / RHOV GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / regulation of MAPK cascade / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / cellular response to organic cyclic compound / RHOG GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / cytoskeleton organization / RAC1 GTPase cycle / regulation of cell growth / adherens junction / positive regulation of angiogenesis / cell migration / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / cell cycle / phosphorylation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / Golgi apparatus / signal transduction / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
p21 activated kinase binding domain / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...p21 activated kinase binding domain / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-N53 / Serine/threonine-protein kinase PAK 4
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Knighton, D.D. / Deng, Y.L. / Wang, C. / Guo, C. / McAlpine, I. / Zhang, J. / Kephart, S. / Johnson, M.C. / Li, H. / Bouzida, D. ...Knighton, D.D. / Deng, Y.L. / Wang, C. / Guo, C. / McAlpine, I. / Zhang, J. / Kephart, S. / Johnson, M.C. / Li, H. / Bouzida, D. / Yang, A. / Dong, L. / Marakovits, J. / Tikhe, J. / Richardson, P. / Guo, L.C. / Kania, R. / Edwards, M.P. / Kraynov, E. / Christensen, J. / Piraino, J. / Lee, J. / Dagostino, E. / Del-Carmen, C. / Smeal, T. / Murray, B.W.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2012
タイトル: Discovery of Pyrroloaminopyrazoles as Novel Pak Inhibitors.
著者: Guo, C. / Mcalpine, I. / Zhang, J. / Knighton, D.D. / Kephart, S. / Johnson, M.C. / Li, H. / Bouzida, D. / Yang, A. / Dong, L. / Marakovits, J. / Tikhe, J. / Richardson, P. / Guo, L.C. / ...著者: Guo, C. / Mcalpine, I. / Zhang, J. / Knighton, D.D. / Kephart, S. / Johnson, M.C. / Li, H. / Bouzida, D. / Yang, A. / Dong, L. / Marakovits, J. / Tikhe, J. / Richardson, P. / Guo, L.C. / Kania, R. / Edwards, M.P. / Kraynov, E. / Christensen, J. / Piraino, J. / Lee, J. / Dagostino, E. / Del-Carmen, C. / Deng, Y.L. / Smeal, T. / Murray, B.W.
履歴
登録2012年4月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE PAK 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0823
ポリマ－33,4251
非ポリマー6572
水3,279182
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.424, 64.995, 85.829
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE PAK 4 / P21-ACTIVATED KINASE 4 / PAK-4


分子量: 33424.840 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 300-591 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: S474 IS PHOSPHORYLATED / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O96013, EC: 2.7.1.37
#2: 化合物 ChemComp-N53 / N-[6,6-dimethyl-5-[(2S)-4-methyl-2-(phenylmethyl)piperazin-1-yl]carbonyl-2,4-dihydropyrrolo[3,4-c]pyrazol-3-yl]-3-phenoxy-benzamide


分子量: 564.677 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H36N6O3
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.87 % / 解説: NONE
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: CRYSTALS WERE GROWN FROM THE HANGING DROP VAPOR DIFFUSION METHOD AT 21 DEGREES CELCIUS BY MIXING 3.6 MICROLITERS OF A 10 MG/ML PROTEIN SOLUTION WITH A RESERVIOR SOLUTION CONTAINING: 5% (W/V) ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN FROM THE HANGING DROP VAPOR DIFFUSION METHOD AT 21 DEGREES CELCIUS BY MIXING 3.6 MICROLITERS OF A 10 MG/ML PROTEIN SOLUTION WITH A RESERVIOR SOLUTION CONTAINING: 5% (W/V) MEPEG 5K, 0.1 M IMIDAZOLE AT PH 6.2, 0.1 M (NH4)2HPO4 AND 5MM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 92 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年10月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→15 Å / Num. obs: 15002 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 14.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.2→2.25 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 91.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→14.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 350246.48 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 433 3 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs-14250 94.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.4337 Å2 / ksol: 0.394004 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.38 Å20 Å20 Å2
2---5.3 Å20 Å2
3---6.68 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→14.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2311 0 48 182 2541
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.261.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.972
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.082
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.962.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 64 3 %
Rwork0.229 2071 -
obs--85.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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