[日本語] English
万見
- PDB-4ae0: Crystal structure of diphtheria toxin mutant CRM197 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ae0
タイトルCrystal structure of diphtheria toxin mutant CRM197
要素DIPHTHERIA TOXIN
キーワードTOXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+-diphthamide ADP-ribosyltransferase / NAD+-diphthamide ADP-ribosyltransferase activity / Uptake and function of diphtheria toxin / protein transmembrane transporter activity / nucleotidyltransferase activity / toxin activity / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Diphtheria toxin, translocation domain / Diphtheria toxin, receptor-binding domain / Diphtheria toxin, receptor-binding domain / Diphtheria toxin, receptor-binding domain superfamily / Diphtheria toxin, R domain / Diphtheria toxin (NAD+-dipthamide ADP-ribosyltransferase) / Diphtheria toxin, catalytic domain / Diphtheria toxin, C domain / Diphtheria toxin, translocation domain superfamily / Diphtheria toxin, T domain ...Diphtheria toxin, translocation domain / Diphtheria toxin, receptor-binding domain / Diphtheria toxin, receptor-binding domain / Diphtheria toxin, receptor-binding domain superfamily / Diphtheria toxin, R domain / Diphtheria toxin (NAD+-dipthamide ADP-ribosyltransferase) / Diphtheria toxin, catalytic domain / Diphtheria toxin, C domain / Diphtheria toxin, translocation domain superfamily / Diphtheria toxin, T domain / Diphtheria Toxin; domain 1 / Diphtheria Toxin, domain 1 / Globin-like / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種CORYNEBACTERIUM DIPHTHERIAE (ジフテリア菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.996 Å
データ登録者Malito, E. / Spraggon, G.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Structural Basis for Lack of Toxicity of the Diphtheria Toxin Mutant Crm197.
著者: Malito, E. / Bursulaya, B. / Chen, C. / Surdo, P.L. / Picchianti, M. / Balducci, E. / Biancucci, M. / Brock, A. / Berti, F. / Bottomley, M.J. / Nissum, M. / Costantino, P. / Rappuoli, R. / Spraggon, G.
履歴
登録2012年1月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月18日Group: Other
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DIPHTHERIA TOXIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,4831
ポリマ－58,4831
非ポリマー00
水3,045169
1
A: DIPHTHERIA TOXIN

A: DIPHTHERIA TOXIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,9672
ポリマ－116,9672
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area7190 Å2
ΔGint-23.7 kcal/mol
Surface area40480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.841, 91.388, 63.838
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.71, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2054-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 DIPHTHERIA TOXIN / DT / NAD(+)--DIPHTHAMIDE ADP-RIBOSYLTRANSFERASE / DIPHTHERIA TOXIN FRAGMENT A / DIPHTHERIA TOXIN ...DT / NAD(+)--DIPHTHAMIDE ADP-RIBOSYLTRANSFERASE / DIPHTHERIA TOXIN FRAGMENT A / DIPHTHERIA TOXIN FRAGMENT B / CRM197


分子量: 58483.422 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) CORYNEBACTERIUM DIPHTHERIAE (ジフテリア菌)
参照: UniProt: P00588, NAD+-diphthamide ADP-ribosyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLY 53 TO GLU
Has protein modificationY
配列の詳細COORDINATES USE STANDARD RESIDUE NUMBERING FOR CONSISTENCY WITH PREVIOUS WORK RESULTING IN THE ...COORDINATES USE STANDARD RESIDUE NUMBERING FOR CONSISTENCY WITH PREVIOUS WORK RESULTING IN THE NATURAL GLY TO GLU MUTATION AT POSITION 52 INSTEAD OF 53. RESIDUES 1-32 IN THE UNIPROT SEQUENCE ARE THE SIGNAL PEPTIDE.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9 / 詳細: 1.9 M AMMONIUM SULFATE, 100 MM BICINE [PH 9.0]

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 39541 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 38.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 24
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 87.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SGK

1sgk


解像度: 1.996→41.335 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 0.21 / 位相誤差: 28.36 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES 1-4, 38-49, 188-200, 349-352, AND 517-519, ARE DISORDERED. DISORDERED SIDE CHAINS WERE MODELED UP TO THE BACKBONE CBETA ATOMS, AND RESIDUE NAMES WERE KEPT CONSISTENT WITH SEQUENCE OF THE PROTEIN.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2411 1837 5 %
Rwork0.2096 --
obs0.2112 36533 88.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.666 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.2649 Å20 Å2-9.5035 Å2
2--15.4835 Å20 Å2
3----7.2187 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.996→41.335 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3664 0 0 169 3833
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073735
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9615082
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2711287
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067590
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004664
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9958-2.06710.305960.26992137X-RAY DIFFRACTION55
2.0671-2.14990.30651630.24662985X-RAY DIFFRACTION77
2.1499-2.24770.28051730.22383318X-RAY DIFFRACTION85
2.2477-2.36620.24331760.21233463X-RAY DIFFRACTION89
2.3662-2.51450.28431860.21493605X-RAY DIFFRACTION92
2.5145-2.70860.25862040.21353735X-RAY DIFFRACTION95
2.7086-2.98110.27351900.21753829X-RAY DIFFRACTION97
2.9811-3.41230.24352120.22023870X-RAY DIFFRACTION99
3.4123-4.29840.21222110.18853906X-RAY DIFFRACTION99
4.2984-41.34370.22162260.19273848X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -15.9226 Å / Origin y: 24.0845 Å / Origin z: 27.364 Å
111213212223313233
T0.279 Å2-0.0234 Å20.0243 Å2-0.3515 Å20.0245 Å2--0.262 Å2
L1.137 °20.177 °2-0.0665 °2-1.0249 °20.1043 °2--0.4686 °2
S-0.1805 Å °0.1049 Å °0.0038 Å °-0.1289 Å °0.1524 Å °0.1927 Å °-0.0506 Å °-0.1535 Å °0.0253 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る