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- PDB-4aa7: E.coli GlmU in complex with an antibacterial inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4aa7
タイトルE.coli GlmU in complex with an antibacterial inhibitor
要素BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU
キーワードTRANSFERASE / ACETYL TRANSFERASE / TRANSFERASE-INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell morphogenesis / cell wall organization / regulation of cell shape ...glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell morphogenesis / cell wall organization / regulation of cell shape / magnesium ion binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide repeat of succinyl-transferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat ...Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide repeat of succinyl-transferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-R82 / Bifunctional protein GlmU
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Otterbein, L. / Breed, J. / Ogg, D.J.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2012
タイトル: Inhibitors of Acetyltransferase Domain of N-Acetylglucosamine-1-Phosphate-Uridyltransferase/ Glucosamine-1-Phosphate-Acetyltransferase (Glmu). Part 1: Hit to Lead Evaluation of a Novel ...タイトル: Inhibitors of Acetyltransferase Domain of N-Acetylglucosamine-1-Phosphate-Uridyltransferase/ Glucosamine-1-Phosphate-Acetyltransferase (Glmu). Part 1: Hit to Lead Evaluation of a Novel Arylsulfonamide Series.
著者: Green, O.M. / McKenzie, A.R. / Shapiro, A.B. / Otterbein, L. / Ni, H. / Patten, A. / Stokes, S. / Albert, R. / Kawatkar, S. / Breed, J.
履歴
登録2011年11月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.22017年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU
B: BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,5137
ポリマ－49,4442
非ポリマー1,0695
水6,630368
1
A: BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU
ヘテロ分子

A: BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU
ヘテロ分子

A: BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,6269
ポリマ－74,1663
非ポリマー1,4606
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
Buried area14020 Å2
ΔGint-142.9 kcal/mol
Surface area23120 Å2
手法PISA
2
B: BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU
ヘテロ分子

B: BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU
ヘテロ分子

B: BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,91412
ポリマ－74,1663
非ポリマー1,7489
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area13860 Å2
ΔGint-140 kcal/mol
Surface area23060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.713, 80.713, 140.061
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2074-

HOH

21B-2068-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1, -0.001485, -0.000509), (0.001485, -1, 0.000112), (0.000509, -0.000111, -1)0.01757, 0.0415, 0.01127
2given(0.999999, -0.001485, -0.000509), (-0.001485, -0.999999, 0.000112), (-0.000509, -0.000111, -1)0.01757, 0.0415, 0.01127

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要素

#1: タンパク質 BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU / UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE / N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE / ...UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE / N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE / GLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE N-ACETYLTRANSFERASE


分子量: 24722.160 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 227-456 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K-12 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12
参照: UniProt: P0ACC7, glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-R82 / N-(2,4-dimethoxy-5-{[(2R)-2-methyl-2,3-dihydro-1H-indol-1-yl]sulfonyl}phenyl)acetamide


分子量: 390.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H22N2O5S
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 368 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細R82: N-2,4-DIMETHOXY-5-(2-METHYLINDOLIN-1-YL)SULFONYL-PHENYLACETAMID

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.83 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 19-22% (W/V) PEG3350, 100MM PCTP PH 5.5 AND 400MM AMMONIUM SULFATE, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月18日 / 詳細: RIGAKU VARIMAX HF
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→40.36 Å / Num. obs: 33180 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 82

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
d*TREKデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3TWD

3twd


解像度: 2→40.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 6.847 / SU ML: 0.101 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.174 / ESU R Free: 0.157 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22128 1669 5 %RANDOM
Rwork0.17712 ---
obs0.1794 31492 95.11 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.523 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.11 Å2-0.06 Å20 Å2
2---0.11 Å20 Å2
3---0.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→40.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3289 0 69 368 3726
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0193401
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9921.9854615
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0565441
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.84224140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.23115560
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.6781528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1330.2534
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212552
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 88 -
Rwork0.234 1880 -
obs--77.21 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5838-0.0452-0.02330.84460.19141.6651-0.0019-0.05250.0120.02740.022-0.0134-0.04630.0064-0.020.00280.00120.00330.0060.00530.050833.677-13.4161.043
20.67960.0194-0.04340.87750.26091.9086-0.00510.0371-0.0162-0.03950.0279-0.01960.05920.0113-0.02270.0049-0.0023-0.0040.00620.01160.052533.7313.408-1.147
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B232 - 453
2X-RAY DIFFRACTION2A233 - 453

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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