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- PDB-1fwy: CRYSTAL STRUCTURE OF N-ACETYLGLUCOSAMINE 1-PHOSPHATE URIDYLTRANSF... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fwy
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF N-ACETYLGLUCOSAMINE 1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE BOUND TO UDP-GLCNAC
要素UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE
キーワードTRANSFERASE / acetyltransferase / bifunctional / drug design / pyrophosphorylase
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / cell morphogenesis / regulation of cell shape ...glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / cell morphogenesis / regulation of cell shape / magnesium ion binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 ...Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / Bifunctional protein GlmU
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Brown, K. / Pompeo, F. / Dixon, S. / Mengin-Lecreulx, D. / Cambillau, C. / Bourne, Y.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the bifunctional N-acetylglucosamine 1-phosphate uridyltransferase from Escherichia coli: a paradigm for the related pyrophosphorylase superfamily.
著者: Brown, K. / Pompeo, F. / Dixon, S. / Mengin-Lecreulx, D. / Cambillau, C. / Bourne, Y.
履歴
登録2000年9月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE
B: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,07110
ポリマ－72,3482
非ポリマー1,7238
水4,197233
1
A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE
ヘテロ分子

A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE
ヘテロ分子

A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,10715
ポリマ－108,5223
非ポリマー2,58512
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
2
B: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE
ヘテロ分子

B: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE
ヘテロ分子

B: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,10715
ポリマ－108,5223
非ポリマー2,58512
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)140.780, 140.780, 244.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
詳細The biological assembly is a trimer either from chain A or B

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要素

#1: タンパク質 UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE / N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE


分子量: 36174.090 Da / 分子数: 2 / 断片: TRUNCATED FORM AFTER R331 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PET-22B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0ACC7, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-UD1 / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / UDP-GlcNAc


分子量: 607.354 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N3O17P2
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 233 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 1.3-1.5 M ammonium sulfate, 0.1 M MES, 4% acetone (v/v), pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
125 mg/mlprotein1drop
22 mMacetate1drop
31.3-1.5 Mammonium sulfate1reservoir
40.1 MMES1reservoir
54 %(v/v)acetone1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.93
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年3月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 40 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 5.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.1 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 1.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 2.3→30 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 --random
Rwork0.217 ---
obs-40 97.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4975 0 106 233 5314
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.65
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_deg24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_impr_deg0.96
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 40231
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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