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- PDB-4a6h: Crystal structure of Slm1-PH domain in complex with Inositol-4- p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a6h
タイトルCrystal structure of Slm1-PH domain in complex with Inositol-4- phosphate
要素PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE-BINDING PROTEIN SLM1
キーワードSIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


eisosome assembly / sphingolipid binding / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / endosomal transport / actin filament bundle assembly / TOR signaling / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / protein localization to plasma membrane / regulation of cell growth / actin cytoskeleton organization ...eisosome assembly / sphingolipid binding / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / endosomal transport / actin filament bundle assembly / TOR signaling / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / protein localization to plasma membrane / regulation of cell growth / actin cytoskeleton organization / mitochondrion / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Slm1, PH domain / SLM1/RGC1-like, BAR-like domain / SLM1/RGC1-like, PH domain / PH domain / BAR-like domain / AH/BAR domain superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. ...Slm1, PH domain / SLM1/RGC1-like, BAR-like domain / SLM1/RGC1-like, PH domain / PH domain / BAR-like domain / AH/BAR domain superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-MYO-INOSITOL-4-PHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate-binding protein SLM1
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.449 Å
データ登録者Anand, K. / Maeda, K. / Gavin, A.C.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: Structural Analyses of Slm1-Ph Domain Demonstrate Ligand Binding in the Non-Canonical Site
著者: Anand, K. / Maeda, K. / Gavin, A.C.
履歴
登録2011年11月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月25日Group: Atomic model / Derived calculations ...Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description / Other
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE-BINDING PROTEIN SLM1
B: PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE-BINDING PROTEIN SLM1
C: PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE-BINDING PROTEIN SLM1
D: PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE-BINDING PROTEIN SLM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,65115
ポリマ－55,1104
非ポリマー1,54011
水6,792377
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7880 Å2
ΔGint-85.2 kcal/mol
Surface area21240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.000, 71.600, 82.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE-BINDING PROTEIN SLM1 / SYNTHETIC LETHAL WITH MSS4 PROTEIN 1 / TORC2 EFFECTOR PROTEIN SLM1


分子量: 13777.617 Da / 分子数: 4 / 断片: PH DOMAIN, RESIDUES 469-583 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P40485
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-I4D / D-MYO-INOSITOL-4-PHOSPHATE / イノシト-ル4-りん酸


分子量: 260.136 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13O9P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 377 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.53 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.0665
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0665 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 80522 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 4.01 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 4.01 / % possible all: 96

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.5_2)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: APO STRUCTURE

解像度: 1.449→35.808 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 22.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2262 1462 2 %
Rwork0.1928 --
obs0.1935 73073 95.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 67.014 Å2 / ksol: 0.415 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.3011 Å20 Å2-0.2516 Å2
2--4.9315 Å20 Å2
3----3.6304 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.449→35.808 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3500 0 88 377 3965
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063664
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0144931
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2371367
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071535
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005591
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4491-1.50080.32131400.2736840X-RAY DIFFRACTION92
1.5008-1.56090.26961430.23567003X-RAY DIFFRACTION93
1.5609-1.6320.2421440.21967063X-RAY DIFFRACTION95
1.632-1.7180.24391440.20077080X-RAY DIFFRACTION95
1.718-1.82570.20861460.19357150X-RAY DIFFRACTION96
1.8257-1.96660.231470.18397206X-RAY DIFFRACTION96
1.9666-2.16450.22371480.18427240X-RAY DIFFRACTION96
2.1645-2.47760.24531470.19237222X-RAY DIFFRACTION97
2.4776-3.12130.27581510.19887398X-RAY DIFFRACTION98
3.1213-35.81850.18071520.17857409X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.1406 Å / Origin y: 0.1989 Å / Origin z: 20.7521 Å
111213212223313233
T0.0373 Å20.0006 Å20.0012 Å2-0.0507 Å20.0208 Å2--0.0508 Å2
L0.164 °2-0.0005 °20.0005 °2-0.1996 °20.2791 °2--0.3884 °2
S-0.0206 Å °0.0017 Å °0.0019 Å °0.0066 Å °0.0067 Å °0.0166 Å °-0.0032 Å °0.0511 Å °0.0161 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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