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- PDB-4a49: Structure of phosphoTyr371-c-Cbl-UbcH5B complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a49
タイトルStructure of phosphoTyr371-c-Cbl-UbcH5B complex
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase CBL
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
キーワードLIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / ubiquitin-dependent endocytosis / regulation of Rap protein signal transduction / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / flotillin complex / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Regulation of KIT signaling / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / mast cell degranulation ...regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / ubiquitin-dependent endocytosis / regulation of Rap protein signal transduction / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / flotillin complex / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Regulation of KIT signaling / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / mast cell degranulation / Interleukin-6 signaling / response to starvation / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / response to testosterone / protein monoubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / FLT3 signaling by CBL mutants / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / phosphotyrosine residue binding / ephrin receptor binding / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / cellular response to nerve growth factor stimulus / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / response to gamma radiation / response to activity / Regulation of signaling by CBL / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Peroxisomal protein import / Regulation of TNFR1 signaling / EGFR downregulation / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Spry regulation of FGF signaling / protein modification process / RING-type E3 ubiquitin transferase / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Negative regulation of MET activity / cilium / receptor tyrosine kinase binding / cytokine-mediated signaling pathway / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SH3 domain binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / FCERI mediated NF-kB activation / protein polyubiquitination / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / ubiquitin-protein transferase activity / male gonad development / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / Clathrin-mediated endocytosis / Neddylation / cellular response to hypoxia / growth cone / ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to ethanol / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein ubiquitination / cadherin binding / symbiont entry into host cell / membrane raft / focal adhesion / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / calcium ion binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Prokaryotic RING finger family 4 ...Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Prokaryotic RING finger family 4 / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily / UBA/TS-N domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin associated domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Herpes Virus-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / SH2 domain superfamily / EF-hand domain pair / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / E3 ubiquitin-protein ligase CBL / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.214 Å
データ登録者Dou, H. / Buetow, L. / Hock, A. / Sibbet, G.J. / Vousden, K.H. / Huang, D.T.
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2012
タイトル: Structural basis for autoinhibition and phosphorylation-dependent activation of c-Cbl.
著者: Dou, H. / Buetow, L. / Hock, A. / Sibbet, G.J. / Vousden, K.H. / Huang, D.T.
履歴
登録2011年10月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月29日Group: Other
改定 2.02018年11月21日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / citation ...atom_site / citation / entity / entity_name_com / entity_src_gen / entity_src_nat / exptl_crystal_grow / pdbx_struct_mod_residue / struct_ref
Item: _atom_site.occupancy / _citation.journal_abbrev ..._atom_site.occupancy / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity.pdbx_mutation / _entity.src_method / _entity_name_com.name / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_struct_mod_residue.details / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase CBL
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4345
ポリマ－26,2642
非ポリマー1703
水2,378132
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-7.1 kcal/mol
Surface area11610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.877, 115.877, 52.572
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1148-

K

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase CBL / Casitas B-lineage lymphoma proto-oncogene / Proto-oncogene c-Cbl / RING finger protein 55 / RING- ...Casitas B-lineage lymphoma proto-oncogene / Proto-oncogene c-Cbl / RING finger protein 55 / RING-type E3 ubiquitin transferase CBL / Signal transduction protein CBL


分子量: 9508.621 Da / 分子数: 1 / 断片: C-CBL RESIDUES 354-435 / 変異: Y368F / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: TYR371 IS PHOSPHORYLATED / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBL, CBL2, RNF55 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P22681, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / ...(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D2 / Ubiquitin carrier protein D2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 2 / Ubiquitin-protein ligase D2 / p53-regulated ubiquitin-conjugating enzyme 1


分子量: 16755.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2D2, PUBC1, UBC4, UBC5B, UBCH4, UBCH5B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P62837, E2 ubiquitin-conjugating enzyme, (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TYR 368 TO PHE
配列の詳細Y368 IS MUTATED TO PHE. Y371 IS PHOSPHORYLATED. N-TERMINAL GS IS RESULTED FROM CLONING AND TEV CLEAVAGE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 67 % / 解説: NONE
結晶化温度: 291 K
詳細: 20% (W/V) PEG 3350 AND 0.2 M POTASSIUM THIOCYANATE AT 18 DEGREES CELSIUS.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.21→40 Å / Num. obs: 20424 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 44.92 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 2.21→2.27 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2ESK AND 1FBV

2esk

1fbv


解像度: 2.214→36.297 Å / SU ML: 0.57 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.67 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: CHAIN A RESIDUE 354-358 AND CHAIN B RESIDUE 1 ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2055 1045 5.1 %
Rwork0.1681 --
obs0.1699 20424 99.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.77 Å2 / ksol: 0.314 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 53.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.4777 Å20 Å20 Å2
2--3.4777 Å20 Å2
3----6.9554 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.214→36.297 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1776 0 3 132 1911
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081876
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1852559
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.764718
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.095273
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007336
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2141-2.33090.30271660.24832748X-RAY DIFFRACTION100
2.3309-2.47690.28571640.22972727X-RAY DIFFRACTION100
2.4769-2.66810.22071310.2052754X-RAY DIFFRACTION100
2.6681-2.93640.23171480.18862766X-RAY DIFFRACTION100
2.9364-3.36110.23461470.17772773X-RAY DIFFRACTION100
3.3611-4.23360.17661520.14622797X-RAY DIFFRACTION100
4.2336-36.30220.17451370.14722814X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3917-0.66961.53873.3741-3.32133.61180.14810.868-0.0517-0.7214-0.0541-0.47890.57610.32150.05040.5910.08880.10.8916-0.32820.848241.1821-50.1133-28.6102
26.8057-0.2329-1.9293.02772.15346.9377-0.1460.2623-1.16890.2013-0.15660.45360.7178-0.21050.27860.3138-0.0028-0.01860.4473-0.02940.713939.2836-52.8763-15.3071
33.28040.6288-0.22945.7584-0.7344.6355-0.05760.7977-0.52-0.4089-0.01380.02450.06920.36120.03380.2929-0.04220.00220.5521-0.08050.344635.7505-40.9603-21.3664
43.8192-0.0478-0.02181.81720.63660.7694-0.49830.4828-0.012-0.18370.4412-0.4096-0.26850.70010.06990.3217-0.08960.0470.71170.02710.460943.7655-36.7188-23.443
57.67224.78582.82644.81483.99523.7658-0.30741.04650.79-1.20130.38230.3509-1.10020.8083-0.19150.6278-0.1513-0.02840.63360.12860.392435.7007-27.8773-24.4576
66.362-1.9638-1.33955.97650.38026.680.28-0.18321.2508-0.52870.1491-0.6665-0.70171.7075-0.40150.4636-0.27770.06420.8496-0.04830.493845.0416-27.3027-20.9851
72.3663-3.45662.75617.8556-1.24935.9466-0.19291.2987-0.6551-1.31650.2740.02290.4358-0.08920.00920.4826-0.10990.08030.8613-0.19460.475238.881-45.7955-28.6155
82.95140.3043-0.65385.45140.30094.8614-0.0599-0.226-0.05620.234-0.0814-0.39630.20310.46210.12520.2807-0.0679-0.05820.4325-0.00450.357330.2163-38.7265-4.7373
93.75950.00035.34134.1320.63847.71090.1956-0.8114-0.22770.3266-0.33750.15640.0823-0.46620.12370.293-0.09410.00130.3523-0.01140.411827.8672-31.2185-0.102
104.99410.46972.63843.2592-1.17667.52580.0786-0.6226-0.44780.4902-0.1506-0.0890.03090.2070.05050.3762-0.203-0.02290.4179-0.00420.428238.5591-29.75418.5432
114.28931.55142.27862.0430.9053.8197-0.1231-0.1890.7475-0.1168-0.09630.1621-0.67480.21130.3420.2815-0.0889-0.00350.3281-0.01640.355933.3934-24.5606-3.3945
124.38342.83640.2083.65421.1115.41350.0347-0.14540.97770.19610.1726-0.0669-0.70730.312-0.18680.3842-0.0903-0.03310.3764-0.0630.53839.7996-18.62554.9878
134.6182-0.73050.6041.43070.51219.6612-0.24530.57680.1145-0.71630.1543-0.789-1.06410.61970.11380.3333-0.1303-0.00190.51510.02510.382441.3748-25.7887-9.001
144.89231.98682.13665.09651.85222.6368-0.01470.1995-0.1092-0.00550.1168-1.0009-0.19640.3175-0.09410.3308-0.1023-0.03240.42410.00930.453345.1213-26.041.3107
153.15291.21080.04342.5032-1.1943.15430.7522-1.27420.19580.8745-0.6022-0.1974-0.37490.2715-0.11360.5029-0.2532-0.08610.7138-0.03960.448547.3122-20.317615.5586
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 359:364)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 365:373)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 374:394)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESSEQ 395:401)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESSEQ 402:410)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND (RESSEQ 411:424)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND (RESSEQ 425:435)
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND (RESSEQ 2:28)
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN B AND (RESSEQ 29:38)
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN B AND (RESSEQ 39:55)
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN B AND (RESSEQ 56:74)
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN B AND (RESSEQ 75:84)
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN B AND (RESSEQ 85:98)
14X-RAY DIFFRACTION14CHAIN B AND (RESSEQ 99:120)
15X-RAY DIFFRACTION15CHAIN B AND (RESSEQ 121:147)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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