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- PDB-4a0k: STRUCTURE OF DDB1-DDB2-CUL4A-RBX1 BOUND TO A 12 BP ABASIC SITE CO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a0k
タイトルSTRUCTURE OF DDB1-DDB2-CUL4A-RBX1 BOUND TO A 12 BP ABASIC SITE CONTAINING DNA-DUPLEX
要素
  • (DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN ...) x 2
  • 12 BP DNA
  • 12 BP THF CONTAINING DNA
  • CULLIN-4A
  • E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RBX1
キーワードLIGASE/DNA-BINDING PROTEIN/DNA / LIGASE-DNA-BINDING PROTEIN-DNA COMPLEX / DNA-BINDING PROTEIN-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Neddylation / Prolactin receptor signaling / Regulation of BACH1 activity / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual Incision in GG-NER ...DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Neddylation / Prolactin receptor signaling / Regulation of BACH1 activity / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual Incision in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of RUNX2 expression and activity / Degradation of GLI1 by the proteasome / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Degradation of DVL / Orc1 removal from chromatin / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Hedgehog 'on' state / negative regulation of granulocyte differentiation / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / eukaryotic initiation factor 4E binding / Interleukin-1 signaling / KEAP1-NFE2L2 pathway / anaphase-promoting complex / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / Neddylation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cullin-RING ubiquitin ligase complex / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / regulation of DNA damage checkpoint / regulation of nucleotide-excision repair / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / VCB complex / positive regulation of protein autoubiquitination / UV-damage excision repair / protein neddylation / NEDD8 ligase activity / biological process involved in interaction with symbiont / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of response to oxidative stress / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / WD40-repeat domain binding / regulation of mitotic cell cycle phase transition / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / SCF ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon production / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / protein monoubiquitination / somatic stem cell population maintenance / site of DNA damage / cullin family protein binding / hemopoiesis / viral release from host cell / ectopic germ cell programmed cell death / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of viral genome replication / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / protein K48-linked ubiquitination / response to UV / ubiquitin ligase complex / positive regulation of gluconeogenesis / positive regulation of TORC1 signaling / T cell activation / intrinsic apoptotic signaling pathway / nucleotide-excision repair / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / cellular response to amino acid stimulus / DNA Damage Recognition in GG-NER / protein catabolic process / RING-type E3 ubiquitin transferase / regulation of circadian rhythm / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / G1/S transition of mitotic cell cycle / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-protein transferase activity / cellular response to UV / ubiquitin protein ligase activity / rhythmic process / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process
類似検索 - 分子機能
DNA damage-binding protein 2 / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin protein neddylation domain ...DNA damage-binding protein 2 / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / Mono-functional DNA-alkylating methyl methanesulfonate N-term / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / CPSF A subunit region / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / Cullin-4A / DNA damage-binding protein 1 / DNA damage-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
DANIO RERIO (ゼブラフィッシュ)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 5.93 Å
データ登録者Fischer, E.S. / Scrima, A. / Gut, H. / Thoma, N.H.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2011
タイトル: The Molecular Basis of Crl4(Ddb2/Csa) Ubiquitin Ligase Architecture, Targeting, and Activation.
著者: Fischer, E.S. / Scrima, A. / Bohm, K. / Matsumoto, S. / Lingaraju, G.M. / Faty, M. / Yasuda, T. / Cavadini, S. / Wakasugi, M. / Hanaoka, F. / Iwai, S. / Gut, H. / Sugasawa, K. / Thoma, N.H.
履歴
登録2011年9月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月3日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc ...entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_seq_map_depositor_info / struct_conn
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CULLIN-4A
B: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RBX1
C: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1
D: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 2
E: 12 BP THF CONTAINING DNA
F: 12 BP DNA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)280,3436
ポリマ－280,3436
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10040 Å2
ΔGint-71.8 kcal/mol
Surface area124530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)210.650, 78.020, 276.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.50, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 CULLIN-4A / CULLIN HOMOLOG 4A / CUL-4A


分子量: 86702.836 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 38-759 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC DERIVED / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q13619
#2: タンパク質 E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RBX1 / RING FINGER PROTEIN 75 / RING-BOX PROTEIN 1 / RBX1


分子量: 13626.354 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 12-108 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PFASTBAC DERIVED / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P62878, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）

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DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN ... , 2種, 2分子 CD

#3: タンパク質 DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1 / DDB P127 SUBUNIT / DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN A / DDBA / DAMAGE-SPECIFIC DNA-BINDING PROTEIN 1 / ...DDB P127 SUBUNIT / DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN A / DDBA / DAMAGE-SPECIFIC DNA-BINDING PROTEIN 1 / HBV X-ASSOCIATED PROTEIN 1 / XAP-1 / UV-DAMAGED DNA-BINDING FACTOR / UV-DAMAGED DNA-BINDING PROTEIN 1 / UV-DDB 1 / XPE-BINDING FACTOR / XPE-BF / XERODERMA PIGMENTOSUM GROUP E-COMPLEMENTING PROTEIN / XPCE


分子量: 129394.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC DERIVED / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q16531
#4: タンパク質 DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 2 / DAMAGE-SPECIFIC DNA-BINDING PROTEIN 2


分子量: 43418.102 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 60-423 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: VARIANT WITH GLN AT POSITION 180 AND ARG AT POSITION 214 (SIMILAR TO PDB ENTRY 3EI2)
由来: (組換発現) DANIO RERIO (ゼブラフィッシュ)
プラスミド: PFASTBAC DERIVED / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q2YDS1

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DNA鎖 , 2種, 2分子 EF

#5: DNA鎖 12 BP THF CONTAINING DNA


分子量: 3498.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#6: DNA鎖 12 BP DNA


分子量: 3702.428 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.3 / 詳細: 100MM TRIS-HCL PH 8.3, 33% PEG 200

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年7月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 5.93→50 Å / Num. obs: 11289 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 5.93→6.08 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 2.41 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASERMOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2HYE AND 3EI2

2hye

3ei2


解像度: 5.93→19.977 Å / SU ML: 0.91 / σ(F): 2.05 / 位相誤差: 30.59 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE MOLECULAR REPLACEMENT SOLUTION HAS BEEN RIGID BODY REFINED TO OBTAIN THE OVERALL ASSEMBLY OF THE COMPLEX. NO REBUILDING HAS BEEN PERFORMED DUE TO LIMITED RESOLUTION. RBX1 RESIDUES 40-108 ...詳細: THE MOLECULAR REPLACEMENT SOLUTION HAS BEEN RIGID BODY REFINED TO OBTAIN THE OVERALL ASSEMBLY OF THE COMPLEX. NO REBUILDING HAS BEEN PERFORMED DUE TO LIMITED RESOLUTION. RBX1 RESIDUES 40-108 HAVE BEEN REMOVED DUE TO UNCERTAINTY OF CONFORMATIONS. STEREOCHEMISTRY IS BASED ON THE SEARCH MODELS 3EI2 AND 2HYE.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2695 552 5 %
Rwork0.2691 --
obs0.2691 11036 99.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 236.778 Å2 / ksol: 0.314 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 299 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 5.93→19.977 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17402 483 0 0 17885
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00918289
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.40324837
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.1936809
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.092810
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0073105
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
5.93-6.5080.37781370.34652606X-RAY DIFFRACTION100
6.508-7.40730.28871370.33342599X-RAY DIFFRACTION100
7.4073-9.17930.3021380.28712611X-RAY DIFFRACTION99
9.1793-19.97680.22391400.2252668X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6306-0.5981.02351.0331-1.20874.21490.03710.1693-0.49930.03130.0860.18940.382-0.10620.01333.1879-0.34170.06343.4784-0.21723.83786.3407-27.562588.1813
21.1421.5832-0.52432.2302-1.19082.92250.1206-0.28890.53760.61650.0860.0294-1.59560.523303.63170.03880.14284.533-0.28083.4783-3.402221.23823.1633
33.29390.3049-0.39571.52351.03022.7289-0.5643-1.3764-0.38121.02040.0946-0.16170.02950.5836-0.00063.6971-0.1934-0.09893.7015-0.23043.6823-60.869311.405795.7163
42.4472-2.5183-0.30392.7570.3472.4310.56020.88190.4902-0.58660.04770.1515-0.778-0.9763-03.988-0.0368-0.17143.5877-0.07574.0109-57.068230.706153.1332
51.54331.6867-0.79264.89350.08413.7347-0.2349-0.2978-0.8729-0.57140.173-0.40150.79370.8889-03.64580.06060.20453.5411-0.47413.9367-33.74860.913758.147
61.0437-0.07740.90090.33110.22611.0509-0.0638-1.01740.7716-0.0451-0.6177-0.2682-0.74770.8647-03.5501-0.91680.20443.7396-0.31334.3267-22.440231.881461.8636
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A OR CHAIN B
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN C AND (RESSEQ 394:706)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN D OR CHAIN E OR CHAIN F
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN C AND (RESSEQ 14:354)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN C AND (RESSEQ 1:13 OR RESSEQ 355:393 OR RESSEQ 707:1043)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN C AND (RESSEQ 1044:1140)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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