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- PDB-3zy1: Crystal structure of the human p63 tetramerization domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zy1
タイトルCrystal structure of the human p63 tetramerization domain
要素TUMOR PROTEIN 63
キーワードTRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION FACTOR / TETRAMERIZATION DOMAIN / CELL-CYCLE CONTROL
機能・相同性
機能・相同性情報


ectoderm and mesoderm interaction / epidermal cell division / cloacal septation / positive regulation of somatic stem cell population maintenance / prostatic bud formation / negative regulation of mesoderm development / female genitalia morphogenesis / establishment of planar polarity / positive regulation of keratinocyte proliferation / negative regulation of keratinocyte differentiation ...ectoderm and mesoderm interaction / epidermal cell division / cloacal septation / positive regulation of somatic stem cell population maintenance / prostatic bud formation / negative regulation of mesoderm development / female genitalia morphogenesis / establishment of planar polarity / positive regulation of keratinocyte proliferation / negative regulation of keratinocyte differentiation / squamous basal epithelial stem cell differentiation involved in prostate gland acinus development / polarized epithelial cell differentiation / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / proximal/distal pattern formation / positive regulation of fibroblast apoptotic process / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / WW domain binding / skin morphogenesis / cranial skeletal system development / sympathetic nervous system development / post-anal tail morphogenesis / embryonic forelimb morphogenesis / embryonic hindlimb morphogenesis / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / hair follicle morphogenesis / positive regulation of Notch signaling pathway / regulation of epidermal cell division / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / positive regulation of stem cell proliferation / epithelial cell development / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / odontogenesis of dentin-containing tooth / negative regulation of cellular senescence / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / keratinocyte proliferation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / establishment of skin barrier / Pyroptosis / positive regulation of osteoblast differentiation / keratinocyte differentiation / Notch signaling pathway / MDM2/MDM4 family protein binding / stem cell proliferation / skeletal system development / determination of adult lifespan / promoter-specific chromatin binding / TP53 Regulates Metabolic Genes / positive regulation of apoptotic signaling pathway / protein tetramerization / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / cellular senescence / p53 binding / spermatogenesis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / neuron apoptotic process / transcription by RNA polymerase II / damaged DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / dendrite / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tumour protein p63, SAM domain / p53, subunit A / p53-like tetramerisation domain / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily ...Tumour protein p63, SAM domain / p53, subunit A / p53-like tetramerisation domain / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / SAM domain (Sterile alpha motif) / p53-like transcription factor, DNA-binding / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Natan, E. / Joerger, A.C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Structure and Kinetic Stability of the P63 Tetramerization Domain.
著者: Natan, E. / Joerger, A.C.
履歴
登録2011年8月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月25日Group: Other
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TUMOR PROTEIN 63


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,6041
ポリマ－5,6041
非ポリマー00
水00
1
A: TUMOR PROTEIN 63

A: TUMOR PROTEIN 63

A: TUMOR PROTEIN 63

A: TUMOR PROTEIN 63


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4174
ポリマ－22,4174
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_564x,-y+1,-z-11
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation5_554-x,y,-z-11
Buried area7870 Å2
ΔGint-66.1 kcal/mol
Surface area9280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.198, 58.198, 39.328
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number89
Space group name H-MP422

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要素

#1: タンパク質・ペプチド TUMOR PROTEIN 63 / P63 / CHRONIC ULCERATIVE STOMATITIS PROTEIN / CUSP / KERATINOCYTE TRANSCRIPTION FACTOR KET / ...P63 / CHRONIC ULCERATIVE STOMATITIS PROTEIN / CUSP / KERATINOCYTE TRANSCRIPTION FACTOR KET / TRANSFORMATION-RELATED PROTEIN 63 / TP63 / TUMOR PROTEIN P73-LIKE / P73L / P40 / P51


分子量: 5604.372 Da / 分子数: 1 / 断片: TETRAMERIZATION DOMAIN, RESIDUES 398-441 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H3D4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 % / 解説: NONE
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: SITTING DROP VAPOR DIFFUSION AT 17 DEGREE C. PROTEIN SOLUTION: 12-15 MG/ML IN 20 MM TRIS PH 8.5, 50 MM NACL CRYSTALLIZATION BUFFER: 10% PEG 8000, 0.1 M HEPES PH 7.5, AND 0.2 M CA ACETATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9791
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→58.2 Å / Num. obs: 3966 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 9.4 % / Biso Wilson estimate: 52.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 23.7
反射 シェル解像度: 2.15→2.27 Å / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.6.0116 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.15→58.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 16.467 / SU ML: 0.159 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.19 / ESU R Free: 0.185 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28517 178 4.5 %RANDOM
Rwork0.23574 ---
obs0.23793 3785 99.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 81.041 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.54 Å20 Å20 Å2
2--3.54 Å20 Å2
3----7.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→58.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数332 0 0 0 332
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.022338
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3542.028457
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.497539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.3432415
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.1731565
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.024152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.253
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021244
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.151→2.206 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.431 18 -
Rwork0.367 216 -
obs--99.57 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.163 Å / Origin y: 20.5855 Å / Origin z: -15.5079 Å
111213212223313233
T0.1132 Å20.0045 Å20.0509 Å2-0.0079 Å2-0.0025 Å2--0.1201 Å2
L2.9605 °2-3.9596 °2-0.4284 °2-14.6443 °23.9803 °2--5.4131 °2
S-0.1766 Å °-0.0449 Å °-0.2309 Å °0.7616 Å °0.1467 Å °-0.0662 Å °-0.0567 Å °0.0235 Å °0.0298 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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