[日本語] English
万見
- PDB-3zgx: Crystal structure of the kleisin-N SMC interface in prokaryotic c... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zgx
タイトルCrystal structure of the kleisin-N SMC interface in prokaryotic condensin
要素
  • CHROMOSOME PARTITION PROTEIN SMC
  • SEGREGATION AND CONDENSATION PROTEIN A
キーワードCELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


chromosome condensation / sister chromatid cohesion / chromosome segregation / chromosome / DNA replication / cell division / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1720 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2410 / Segregation and condensation protein A / Segregation and condensation protein ScpA / Structural maintenance of chromosomes protein, prokaryotic / ScpA-like, C-terminal / Structural maintenance of chromosomes protein / SMCs flexible hinge / SMCs flexible hinge superfamily / SMC proteins Flexible Hinge Domain ...Helix Hairpins - #1720 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2410 / Segregation and condensation protein A / Segregation and condensation protein ScpA / Structural maintenance of chromosomes protein, prokaryotic / ScpA-like, C-terminal / Structural maintenance of chromosomes protein / SMCs flexible hinge / SMCs flexible hinge superfamily / SMC proteins Flexible Hinge Domain / SMC proteins Flexible Hinge Domain / RecF/RecN/SMC, N-terminal / RecF/RecN/SMC N terminal domain / Helix Hairpins / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Segregation and condensation protein A / Chromosome partition protein Smc
類似検索 - 構成要素
生物種BACILLUS SUBTILIS (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Burmann, F. / Shin, H. / Basquin, J. / Soh, Y. / Gimenez, V. / Kim, Y. / Oh, B. / Gruber, S.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: An Asymmetric Smc-Kleisin Bridge in Prokaryotic Condensin.
著者: Burmann, F. / Shin, H. / Basquin, J. / Soh, Y. / Gimenez-Oya, V. / Kim, Y. / Oh, B. / Gruber, S.
履歴
登録2012年12月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月27日Group: Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CHROMOSOME PARTITION PROTEIN SMC
B: CHROMOSOME PARTITION PROTEIN SMC
C: SEGREGATION AND CONDENSATION PROTEIN A
Z: SEGREGATION AND CONDENSATION PROTEIN A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,6994
ポリマ－118,6994
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10400 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area40010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.435, 107.435, 102.821
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN B AND (RESSEQ 1:32 OR RESSEQ 36:52 OR RESSEQ...
211CHAIN A AND (RESSEQ 1:32 OR RESSEQ 36:52 OR RESSEQ...
112CHAIN Z AND (RESSEQ 10:76 )
212CHAIN C AND (RESSEQ 10:76 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 CHROMOSOME PARTITION PROTEIN SMC / SMC


分子量: 48166.711 Da / 分子数: 2 / 断片: SMC HEAD DOMAIN, RESIDUES 1-219,983-1186 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BACILLUS SUBTILIS (枯草菌) / 株: 1A700 / プラスミド: PET28 POLYCISTRONIC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): GOLD / 参照: UniProt: P51834
#2: タンパク質 SEGREGATION AND CONDENSATION PROTEIN A / KLEISIN


分子量: 11182.849 Da / 分子数: 2 / 断片: N TERMINAL DOMAIN OF SCPA, RESIDUES 1-86 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BACILLUS SUBTILIS (枯草菌) / 株: 1A700 / プラスミド: PET 28 POLYCISTRONIC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): GOLD / 参照: UniProt: P35154
配列の詳細C TERMINAL HEXAHISTIDINE TAG

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.5 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 8 % ISOPROPANOL, 20 MM MAGNESIUM CHLORIDE AND 50 MM MES PH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9793
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-k,-l / Fraction: 0.49
反射解像度: 3.4→75.97 Å / Num. obs: 16156 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 3.3 / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 3.4→3.58 Å / 冗長度: 9.1 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 99.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 3.4→75.968 Å / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 33.28 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 1581 5 %
Rwork0.243 --
obs0.2418 16156 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→75.968 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6349 0 0 0 6349
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.016432
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5738696
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.4392326
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.111038
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061119
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11B2609X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12A2609X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.021
21Z534X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22C534X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.029
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.402-3.51180.31461420.3022661X-RAY DIFFRACTION93
3.5118-3.63730.30161430.28992729X-RAY DIFFRACTION95
3.6373-3.78290.32391440.28052719X-RAY DIFFRACTION95
3.7829-3.95510.36631450.2692731X-RAY DIFFRACTION95
3.9551-4.16360.29141430.26232730X-RAY DIFFRACTION95
4.1636-4.42440.26871440.24692707X-RAY DIFFRACTION95
4.4244-4.7660.27451440.21972746X-RAY DIFFRACTION95
4.766-5.24550.23261450.21682698X-RAY DIFFRACTION95
5.2455-6.00430.32611450.24522738X-RAY DIFFRACTION95
6.0043-7.56360.32821440.25952719X-RAY DIFFRACTION95
7.5636-74.30070.21261400.20242736X-RAY DIFFRACTION95

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る