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Yorodumi- PDB-4ncf: Crystal structure of eukaryotic translation initiation factor eIF... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ncf | ||||||
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Title | Crystal structure of eukaryotic translation initiation factor eIF5B (399-852) from Saccharomyces cerevisiae in complex with GDP | ||||||
Components | Eukaryotic translation initiation factor 5B | ||||||
Keywords | TRANSLATION / Translation initiation / GTPase / eIF5B/IF2 / Subunit joining / Ribosome | ||||||
Function / homology | Function and homology information formation of cytoplasmic translation initiation complex / protein-synthesizing GTPase / eukaryotic 48S preinitiation complex / regulation of translational initiation / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / translation initiation factor binding / translation initiation factor activity / ribosome assembly / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / cytosolic ribosome assembly ...formation of cytoplasmic translation initiation complex / protein-synthesizing GTPase / eukaryotic 48S preinitiation complex / regulation of translational initiation / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / translation initiation factor binding / translation initiation factor activity / ribosome assembly / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / cytosolic ribosome assembly / translational initiation / cytoplasmic stress granule / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosome binding / cytosolic small ribosomal subunit / GTPase activity / GTP binding / mitochondrion / metal ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 3.015 Å | ||||||
Authors | Kuhle, B. / Ficner, R. | ||||||
Citation | Journal: Embo J. / Year: 2014 Title: eIF5B employs a novel domain release mechanism to catalyze ribosomal subunit joining. Authors: Kuhle, B. / Ficner, R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4ncf.cif.gz | 355.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4ncf.ent.gz | 291.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4ncf.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4ncf_validation.pdf.gz | 1 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4ncf_full_validation.pdf.gz | 1 MB | Display | |
Data in XML | 4ncf_validation.xml.gz | 32.8 KB | Display | |
Data in CIF | 4ncf_validation.cif.gz | 43.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nc/4ncf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nc/4ncf | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4n3gC 4n3nC 4n3sSC 4nclC 4ncnC C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU
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-Components
#1: Protein | Mass: 50998.629 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: unp residues 399-852 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Strain: S288c / Gene: FUN12, NM_001178180, YAL035W / Plasmid: pET15b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P39730 #2: Chemical | #3: Chemical | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.6 Å3/Da / Density % sol: 52.7 % |
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Crystal grow | Temperature: 283 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 8 % PEG 8000 0.37 M Li2SO4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 283K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PETRA III, EMBL c/o DESY / Beamline: P13 (MX1) / Wavelength: 0.82658 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 8, 2013 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.82658 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.02→46.664 Å / Num. obs: 21521 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 77.83 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 23.32 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 4N3S Resolution: 3.015→46.664 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.34 / Phase error: 31.86 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 107.1292 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.015→46.664 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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