[日本語] English
万見
- PDB-3zgi: Crystal structure of the KRT10-binding region domain of the pneum... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zgi
タイトルCrystal structure of the KRT10-binding region domain of the pneumococcal serine rich repeat protein PsrP
要素CELL WALL SURFACE ANCHOR FAMILY PROTEIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / ADHESIN / KERATIN-10 / SRRP
機能・相同性
機能・相同性情報


Gram-positive-bacterium-type cell wall / symbiont-mediated perturbation of host defense response / single-species biofilm formation / cell adhesion / cell surface / DNA binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #3400 / Serine-rich repeat adhesion glycoprotein / : / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pneumococcal serine-rich repeat protein / Pneumococcal serine-rich repeat protein
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (肺炎レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Schulte, T. / Loefling, J. / Mikaelsson, C. / Kikhney, A. / Hentrich, K. / Diamante, A. / Ebel, C. / Normark, S. / Svergun, D. / Henriques-Normark, B. / Achour, A.
引用ジャーナル: Open Biol / 年: 2014
タイトル: The basic keratin 10-binding domain of the virulence-associated pneumococcal serine-rich protein PsrP adopts a novel MSCRAMM fold.
著者: Tim Schulte / Jonas Löfling / Cecilia Mikaelsson / Alexey Kikhney / Karina Hentrich / Aurora Diamante / Christine Ebel / Staffan Normark / Dmitri Svergun / Birgitta Henriques-Normark / Adnane Achour /
要旨: Streptococcus pneumoniae is a major human pathogen, and a leading cause of disease and death worldwide. Pneumococcal invasive disease is triggered by initial asymptomatic colonization of the human ...Streptococcus pneumoniae is a major human pathogen, and a leading cause of disease and death worldwide. Pneumococcal invasive disease is triggered by initial asymptomatic colonization of the human upper respiratory tract. The pneumococcal serine-rich repeat protein (PsrP) is a lung-specific virulence factor whose functional binding region (BR) binds to keratin-10 (KRT10) and promotes pneumococcal biofilm formation through self-oligomerization. We present the crystal structure of the KRT10-binding domain of PsrP (BR187-385) determined to 2.0 Å resolution. BR187-385 adopts a novel variant of the DEv-IgG fold, typical for microbial surface components recognizing adhesive matrix molecules adhesins, despite very low sequence identity. An extended β-sheet on one side of the compressed, two-sided barrel presents a basic groove that possibly binds to the acidic helical rod domain of KRT10. Our study also demonstrates the importance of the other side of the barrel, formed by extensive well-ordered loops and stabilized by short β-strands, for interaction with KRT10.
履歴
登録2012年12月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月29日Group: Database references
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_seq_map_depositor_info / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval ..._exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CELL WALL SURFACE ANCHOR FAMILY PROTEIN
B: CELL WALL SURFACE ANCHOR FAMILY PROTEIN
C: CELL WALL SURFACE ANCHOR FAMILY PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,61910
ポリマ－66,9813
非ポリマー6387
水2,630146
1
A: CELL WALL SURFACE ANCHOR FAMILY PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5193
ポリマ－22,3271
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: CELL WALL SURFACE ANCHOR FAMILY PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5814
ポリマ－22,3271
非ポリマー2543
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: CELL WALL SURFACE ANCHOR FAMILY PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5193
ポリマ－22,3271
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.580, 105.580, 120.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1379-

SO4

21A-2001-

HOH

31B-2031-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 CELL WALL SURFACE ANCHOR FAMILY PROTEIN


分子量: 22326.998 Da / 分子数: 3 / 断片: KRT10-BINDING REGION DOMAIN, RESIDUES 188-386 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (肺炎レンサ球菌)
株: TIGR4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q97P71, UniProt: A0A0H2URK1*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.41 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M LITHIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM ACETATE TRIHYDRATE PH 4.6, 25% PEG4000 (W/V) USING THE SITTING DROP VAPOR-DIFFUSION METHOD FOLLOWED BY MICRO-SEEDING

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97932
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97932 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→48.35 Å / Num. obs: 61680 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 3.2 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 36.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 2.25→2.31 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 3.18 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.8.1_1168)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
Auto-Rickshaw位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.25→48.35 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.31 / 位相誤差: 21.32 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: NCS AND REFERENCE MODEL TORSION RESTRAINT WERE APPLIED TO CHAINS B/C AND CHAIN A, RESPECTIVELY. CRYSTAL PACKING ANALYSIS REVEALED THAT THE OVERALL MOBILITY OF CHAIN A WAS RELATIVELY HIGHER ...詳細: NCS AND REFERENCE MODEL TORSION RESTRAINT WERE APPLIED TO CHAINS B/C AND CHAIN A, RESPECTIVELY. CRYSTAL PACKING ANALYSIS REVEALED THAT THE OVERALL MOBILITY OF CHAIN A WAS RELATIVELY HIGHER COMPARED TO THE MOBILITY OF CHAINS B AND C, AS REFLECTED BY HIGHER OVERALL B-FACTOR VALUES AND LOWER MAP CORRELATION COEFFICIENTS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2145 3090 5 %
Rwork0.186 --
obs0.1874 61669 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→48.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3991 0 34 146 4171
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014105
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.475573
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.91446
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077618
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009698
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.25-2.28520.2821430.22982672X-RAY DIFFRACTION100
2.2852-2.32260.25071420.22072656X-RAY DIFFRACTION100
2.3226-2.36270.22721380.21892655X-RAY DIFFRACTION100
2.3627-2.40560.25051430.21122680X-RAY DIFFRACTION100
2.4056-2.45190.2551370.21612658X-RAY DIFFRACTION100
2.4519-2.5020.23851400.21572660X-RAY DIFFRACTION100
2.502-2.55640.26161410.20382669X-RAY DIFFRACTION100
2.5564-2.61580.20121410.20632658X-RAY DIFFRACTION100
2.6158-2.68120.24211380.19532676X-RAY DIFFRACTION100
2.6812-2.75370.2221380.19792654X-RAY DIFFRACTION100
2.7537-2.83470.23471430.1962662X-RAY DIFFRACTION100
2.8347-2.92620.23531370.20142671X-RAY DIFFRACTION100
2.9262-3.03080.21661370.18942663X-RAY DIFFRACTION100
3.0308-3.15210.25211360.19032681X-RAY DIFFRACTION100
3.1521-3.29560.21741410.19312648X-RAY DIFFRACTION100
3.2956-3.46930.21791400.17512671X-RAY DIFFRACTION100
3.4693-3.68650.18061420.16352663X-RAY DIFFRACTION100
3.6865-3.97110.1871430.17732640X-RAY DIFFRACTION100
3.9711-4.37050.19561370.14952680X-RAY DIFFRACTION100
4.3705-5.00230.18291440.13712668X-RAY DIFFRACTION100
5.0023-6.30020.1791430.18542642X-RAY DIFFRACTION100
6.3002-48.36140.251460.24032652X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.9521-0.4428-1.18937.6897-0.90566.2635-0.1593-0.4222-0.54740.5145-0.0253-0.06090.92710.41180.16040.65580.01150.06010.5589-0.01850.537444.178747.133418.8171
22.2648-0.53821.64031.359-0.70433.75530.0497-0.1495-0.23810.03990.10440.03170.56190.1187-0.1140.27280.0610.00090.18760.00830.27718.178640.168955.9002
32.13750.5887-1.88741.4096-1.04195.43110.11730.02320.18150.02620.07680.0869-0.59480.2128-0.13640.2136-0.03970.01640.1506-0.01450.234717.118466.30634.6647
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る