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- PDB-3ze8: 3D structure of the Ni-Fe-Se hydrogenase from D. vulgaris Hildenb... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ze8
タイトル3D structure of the Ni-Fe-Se hydrogenase from D. vulgaris Hildenborough in the reduced state at 1.95 Angstroms
要素(PERIPLASMIC [NIFESE] HYDROGENASE, ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / HYDROGENASE BIOHYDROGEN OXYGEN TOLERANCE
機能・相同性
機能・相同性情報


cytochrome-c3 hydrogenase / ferredoxin hydrogenase / cytochrome-c3 hydrogenase activity / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...cytochrome-c3 hydrogenase / ferredoxin hydrogenase / cytochrome-c3 hydrogenase activity / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / periplasmic space / electron transfer activity / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / : / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily ...: / Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / : / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Few Secondary Structures / Irregular / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-C15 / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON / : / NICKEL (II) ION / IRON/SULFUR CLUSTER / Periplasmic [NiFeSe] hydrogenase, large subunit, selenocysteine-containing / cytochrome-c3 hydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種DESULFOVIBRIO VULGARIS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.801 Å
データ登録者Marques, M.C. / Coelho, R. / Pereira, I.A.C. / Matias, P.M.
引用
ジャーナル: Int.J.Hydrogen Energy / 年: 2013
タイトル: Redox State-Dependent Changes in the Crystal Structure of [Nifese] Hydrogenase from Desulfovibrio Vulgaris Hildenborough
著者: Marques, M.C. / Coelho, R. / Pereira, I.A.C. / Matias, P.M.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: The Three-Dimensional Structure of [Nifese] Hydrogenase from Desulfovibrio Vulgaris Hildenborough: A Hydrogenase without a Bridging Ligand in the Active Site in its Oxidised, "as-Isolated" State.
著者: Marques, M.C. / Coelho, R. / De Lacey, A.L. / Pereira, I.A.C. / Matias, P.M.
履歴
登録2012年12月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月19日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
改定 1.22014年11月5日Group: Atomic model / Derived calculations ...Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
改定 2.02019年1月23日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _struct_site_gen.auth_comp_id / _struct_site_gen.label_comp_id
改定 3.02019年4月24日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Polymer sequence
カテゴリ: entity_poly / exptl_crystal_grow ...entity_poly / exptl_crystal_grow / pdbx_seq_map_depositor_info / struct_conn
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _exptl_crystal_grow.method ..._entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 3.12019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 3.22020年6月3日Group: Advisory / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle ...pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_close_contact / struct_conf / struct_conn / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id ..._pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id / _struct_conf.beg_auth_comp_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_comp_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_sheet.id / _struct_sheet_order.sheet_id / _struct_sheet_range.sheet_id / _struct_site.details / _struct_site.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_num_residues
改定 3.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PERIPLASMIC [NIFESE] HYDROGENASE, SMALL SUBUNIT
B: PERIPLASMIC [NIFESE] HYDROGENASE, LARGE SUBUNIT, SELENOCYSTEINE-CONTAINING
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,71614
ポリマ－83,6932
非ポリマー3,02412
水11,512639
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10340 Å2
ΔGint-101.7 kcal/mol
Surface area24290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.227, 97.632, 103.348
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

-
PERIPLASMIC [NIFESE] HYDROGENASE, ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 PERIPLASMIC [NIFESE] HYDROGENASE, SMALL SUBUNIT


分子量: 30261.568 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 35-317 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DESULFOVIBRIO VULGARIS (バクテリア) / 株: HILDENBOROUGH / 参照: UniProt: Q72AS4, ferredoxin hydrogenase
#2: タンパク質 PERIPLASMIC [NIFESE] HYDROGENASE, LARGE SUBUNIT, SELENOCYSTEINE-CONTAINING


分子量: 53431.121 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 12-495 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DESULFOVIBRIO VULGARIS (バクテリア) / 株: HILDENBOROUGH / 参照: UniProt: Q72AS3, ferredoxin hydrogenase

-
非ポリマー , 7種, 651分子

#3: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#4: 化合物
ChemComp-C15 / N-DODECYL-N,N-DIMETHYL-3-AMMONIO-1-PROPANESULFONATE / N-ドデシル-N,N-ジメチル-1-アンモニオ-3-プロパンスルホナ-ト


分子量: 336.554 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H38NO3S
#5: 化合物 ChemComp-FCO / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON


分子量: 135.890 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3FeN2O
#6: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#7: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#8: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 639 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細SIGNAL PEPTIDE CLEAVED OFF MATURE PROTEIN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: CRYSTALS WERE GROWN USING THE SITTING-DROP VAPOR DIFFUSION METHOD AT 20C BY MIXING 1.5 UL OF RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 20% POLYETHYLENE GLYCOL (PEG) 1500, 0.1 M TRIS-HCL, PH 8.5 AND AN ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN USING THE SITTING-DROP VAPOR DIFFUSION METHOD AT 20C BY MIXING 1.5 UL OF RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 20% POLYETHYLENE GLYCOL (PEG) 1500, 0.1 M TRIS-HCL, PH 8.5 AND AN EQUAL VOLUME OF A SOLUTION COMPOSED OF 10 MG/ML OF PROTEIN IN 10 MM TRIS-HCL BUFFER AT PH 7.6.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.9796
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→44.1 Å / Num. obs: 64222 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.8.1_1168)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WPN

2wpn


解像度: 1.801→44.14 Å / SU ML: 0.14 / σ(F): 1.24 / 位相誤差: 14.89 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: REFINEMENT PROTOCOL USED SEPARATE FRIEDEL PAIRS. TOTAL NUMBER OF NON-ANOMALOUS REFLECTIONS 64168
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1658 5953 5.1 %
Rwork0.1352 --
obs0.1368 64166 90.15 %
溶媒の処理減衰半径: 1.2 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.801→44.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5825 0 83 639 6547
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086170
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1048345
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8272320
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074907
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051078
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.801-1.82140.24431820.20023668X-RAY DIFFRACTION90
1.8214-1.84280.18812060.18453920X-RAY DIFFRACTION93
1.8428-1.86530.23642290.1773741X-RAY DIFFRACTION93
1.8653-1.88890.20992320.16993839X-RAY DIFFRACTION93
1.8889-1.91380.21042140.17143832X-RAY DIFFRACTION93
1.9138-1.940.20272040.16573745X-RAY DIFFRACTION91
1.94-1.96770.16891900.14813909X-RAY DIFFRACTION93
1.9677-1.99710.20112420.15113738X-RAY DIFFRACTION92
1.9971-2.02830.17981660.14073854X-RAY DIFFRACTION93
2.0283-2.06160.17262130.13823776X-RAY DIFFRACTION91
2.0616-2.09710.16971910.14113796X-RAY DIFFRACTION92
2.0971-2.13520.1951770.13713809X-RAY DIFFRACTION92
2.1352-2.17630.15141920.13163804X-RAY DIFFRACTION91
2.1763-2.22070.18092070.13023795X-RAY DIFFRACTION92
2.2207-2.2690.17622180.14443687X-RAY DIFFRACTION91
2.269-2.32180.16591950.13263762X-RAY DIFFRACTION91
2.3218-2.37980.16632120.13493810X-RAY DIFFRACTION91
2.3798-2.44420.16892040.12663692X-RAY DIFFRACTION90
2.4442-2.51610.15811860.12873750X-RAY DIFFRACTION91
2.5161-2.59730.17241930.12333730X-RAY DIFFRACTION90
2.5973-2.69010.17841820.13223737X-RAY DIFFRACTION90
2.6901-2.79780.18512060.12923694X-RAY DIFFRACTION89
2.7978-2.92510.18011790.13383663X-RAY DIFFRACTION89
2.9251-3.07930.15921820.1353686X-RAY DIFFRACTION88
3.0793-3.27220.15091900.13273638X-RAY DIFFRACTION88
3.2722-3.52470.13812180.12823592X-RAY DIFFRACTION87
3.5247-3.87920.12882090.12023580X-RAY DIFFRACTION87
3.8792-4.44010.11731680.10713588X-RAY DIFFRACTION86
4.4401-5.59230.13882170.11763489X-RAY DIFFRACTION85
5.5923-44.15290.18441490.14263471X-RAY DIFFRACTION83
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7978-0.49640.22211.4223-0.39010.4025-0.0166-0.29870.0550.28060.057-0.0078-0.0391-0.0025-0.0410.1504-0.00570.00650.1427-0.0130.0807-16.1211-24.01737.0186
21.40040.57990.51381.2711-0.18370.9506-0.0141-0.1289-0.0190.1570.0439-0.0712-0.04990.0729-0.03160.1110.0298-0.00210.1165-0.00850.1005-5.0181-29.252533.8116
31.1037-0.20570.08180.7768-0.05690.4401-0.0269-0.1621-0.08790.13690.0322-0.05170.00410.0257-0.0090.1249-0.0005-0.00640.10650.01250.095-16.9433-36.064236.4826
40.9098-0.0226-0.060.91070.05680.5509-0.0021-0.1496-0.0790.18290.01130.1060.0352-0.055-0.00510.1221-0.01120.03760.10960.00680.1027-38.0323-30.118136.3248
53.92040.7916-4.4522.77441.17556.702-0.1166-0.3855-0.112-0.104-0.01190.02280.06090.11090.1310.1408-0.00350.0520.1567-0.00340.1871-45.9977-29.300634.8799
65.04714.46651.93353.98421.91672.08620.1376-0.11510.2394-0.0864-0.143-0.01530.1489-0.0713-0.010.1465-0.00460.02070.1572-0.00440.1492-34.6134-27.590133.9758
73.665-0.59963.04614.6298-4.71846.46250.0005-0.02480.07620.06210.0826-0.20460.1250.1067-0.07120.12670.01420.01810.13560.00840.1315-22.957-28.841628.7182
81.70860.7565-0.30121.9533-0.38841.3233-0.13560.0806-0.1833-0.09370.0671-0.26850.10950.16940.0890.08380.00060.01160.101-0.02680.10511.3057-21.852518.4184
95.65962.9356-1.22872.5414-0.99210.4785-0.10240.1767-0.2701-0.09140.0659-0.10120.01460.01060.04380.0787-0.0030.01020.0706-0.04120.0494-12.3829-28.121314.0014
100.72070.19570.13580.410.04990.30450.013-0.07210.07570.0788-0.00880.0281-0.0422-0.0283-0.00410.10030.00680.01390.0763-0.01760.0752-23.7369-12.232427.4084
110.50270.0779-0.0020.4553-0.00030.2898-0.01130.05980.0394-0.03150.01320.0038-0.0076-0.0043-0.0020.0697-0.00090.0030.0715-0.00710.052-17.1468-13.112511.7732
124.06664.3195-3.76654.5968-3.9983.4895-0.1388-0.2979-0.77640.17270.13020.26390.4533-0.05780.02450.11180.01630.0280.1593-0.02680.1628-19.8569-18.802718.7781
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 7:32)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 33:97)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 98:181)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 182:283)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 284)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 285)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN A AND RESID 286)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN B AND RESID 15:40)
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN B AND RESID 41:60)
10X-RAY DIFFRACTION10(CHAIN B AND RESID 61:220)
11X-RAY DIFFRACTION11(CHAIN B AND RESID 221:495)
12X-RAY DIFFRACTION12(CHAIN B AND RESID 500:501)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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