[English] 日本語
Yorodumi- PDB-3zea: 3D structure of the NiFeSe hydrogenase from D. vulgaris Hildenbor... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3zea | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | 3D structure of the NiFeSe hydrogenase from D. vulgaris Hildenborough in the reduced state at 1.82 Angstroms | ||||||||||||
Components | (PERIPLASMIC [NIFESE] HYDROGENASE, ...) x 2 | ||||||||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / HYDROGENASE BIOHYDROGEN OXYGEN TOLERANCE | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information cytochrome-c3 hydrogenase / ferredoxin hydrogenase / cytochrome-c3 hydrogenase activity / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...cytochrome-c3 hydrogenase / ferredoxin hydrogenase / cytochrome-c3 hydrogenase activity / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / periplasmic space / electron transfer activity / membrane / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | DESULFOVIBRIO VULGARIS (bacteria) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.82 Å | ||||||||||||
Authors | Marques, M.C. / Coelho, R. / Pereira, I.A.C. / Matias, P.M. | ||||||||||||
Citation | Journal: Int.J.Hydrogen Energy / Year: 2013 Title: Redox State-Dependent Changes in the Crystal Structure of [Nifese] Hydrogenase from Desulfovibrio Vulgaris Hildenborough Authors: Marques, M.C. / Coelho, R. / Pereira, I.A.C. / Matias, P.M. #1: Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2010 Title: The Three-Dimensional Structure of [Nifese] Hydrogenase from Desulfovibrio Vulgaris Hildenborough: A Hydrogenase without a Bridging Ligand in the Active Site in its Oxidised, "as-Isolated" State. Authors: Marques, M.C. / Coelho, R. / De Lacey, A.L. / Pereira, I.A.C. / Matias, P.M. | ||||||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3zea.cif.gz | 445.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3zea.ent.gz | 367.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3zea.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3zea_validation.pdf.gz | 469.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 3zea_full_validation.pdf.gz | 471.3 KB | Display | |
Data in XML | 3zea_validation.xml.gz | 33.6 KB | Display | |
Data in CIF | 3zea_validation.cif.gz | 51.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ze/3zea ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ze/3zea | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3ze6C 3ze7C 3ze8C 3ze9C 2wpnS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
-PERIPLASMIC [NIFESE] HYDROGENASE, ... , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 30261.568 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: RESIDUES 35-317 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) DESULFOVIBRIO VULGARIS (bacteria) / Strain: HILDENBOROUGH / References: UniProt: Q72AS4, ferredoxin hydrogenase |
---|---|
#2: Protein | Mass: 53431.121 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: RESIDUES 12-495 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) DESULFOVIBRIO VULGARIS (bacteria) / Strain: HILDENBOROUGH / References: UniProt: Q72AS3, ferredoxin hydrogenase |
-Non-polymers , 6 types, 644 molecules
#3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-FCO / | #5: Chemical | ChemComp-NI / | #6: Chemical | ChemComp-FE2 / | #7: Chemical | ChemComp-H2S / | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Details
Sequence details | SIGNAL PEPTIDE CLEAVED OFF MATURE PROTEIN |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.22 Å3/Da / Density % sol: 44.5 % / Description: NONE |
---|---|
Crystal grow | Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.1 Details: CRYSTALS WERE OBTAINED USING THE SITTING-DROP VAPOR DIFFUSION METHOD. 1 UL OF A RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 16% PEG 8000 (W/V) AND 0.05 M KH2PO4 PH 4.1 WAS MIXED WITH AN EQUAL VOLUME OF A ...Details: CRYSTALS WERE OBTAINED USING THE SITTING-DROP VAPOR DIFFUSION METHOD. 1 UL OF A RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 16% PEG 8000 (W/V) AND 0.05 M KH2PO4 PH 4.1 WAS MIXED WITH AN EQUAL VOLUME OF A SOLUTION COMPOSED OF 11 MG/ML PROTEIN IN 20 MM TRIS-HCL BUFFER PH 7.6, AND EQUILIBRATED AGAINST A 500 UL RESERVOIR. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID29 / Wavelength: 0.9762 |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 21, 2011 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9762 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.82→56.6 Å / Num. obs: 67904 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 23.3 |
Reflection shell | Resolution: 1.82→1.93 Å / Redundancy: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Mean I/σ(I) obs: 9.3 / % possible all: 89.9 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 2WPN Resolution: 1.82→56.55 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.4 / Phase error: 11.52 / Stereochemistry target values: ML Details: ANOMALOUS DIFFERENCES WERE USED IN THE REFINEMENT.THE B CONFORMER S-ATOM FOR PSW B489 ONLY HAS 11% OCCUPANCY AND THERE IS NO ELECTRON DENSITY ON THE FINAL 2FO-FC MAP. HOWEVER, IT DID SHOW UP ...Details: ANOMALOUS DIFFERENCES WERE USED IN THE REFINEMENT.THE B CONFORMER S-ATOM FOR PSW B489 ONLY HAS 11% OCCUPANCY AND THERE IS NO ELECTRON DENSITY ON THE FINAL 2FO-FC MAP. HOWEVER, IT DID SHOW UP QUITE CLEARLY ON AN EARLIER FO-FC MAP WHEN ONLY ONE PSW 489 B ROTAMER WAS INCLUDED IN THE REFINEMENT. THE S ATOM IN THE A-CONFORMER RESULTS FROM THE DISSOCIATION OF THE S-ATOM (B CONFORMER) FROM THE ACTIVE SITE WHEN THE ENZYME IS REDUCED AND BECOMES ACTIVE.
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.98 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.595 Å2 / ksol: 0.335 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.82→56.55 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|