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- PDB-2wpn: Structure of the oxidised, as-isolated NiFeSe hydrogenase from D.... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wpn
タイトルStructure of the oxidised, as-isolated NiFeSe hydrogenase from D. vulgaris Hildenborough
要素(PERIPLASMIC [NIFESE] HYDROGENASE, ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / HYDROGENASE / METAL-BINDING / OXYGEN TOLERANCE
機能・相同性
機能・相同性情報


cytochrome-c3 hydrogenase / cytochrome-c3 hydrogenase activity / ferredoxin hydrogenase / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase activity / cell envelope / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding ...cytochrome-c3 hydrogenase / cytochrome-c3 hydrogenase activity / ferredoxin hydrogenase / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase activity / cell envelope / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / periplasmic space / electron transfer activity / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B ...: / Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / : / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Few Secondary Structures / Irregular / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON / : / Chem-FSX / NICKEL (II) ION / 3-[DODECYL(DIMETHYL)AMMONIO]PROPANE-1-SULFONATE / IRON/SULFUR CLUSTER / Periplasmic [NiFeSe] hydrogenase, large subunit, selenocysteine-containing / cytochrome-c3 hydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種DESULFOVIBRIO VULGARIS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Marques, M.C. / Coelho, R. / De Lacey, A.L. / Pereira, I.A.C. / Matias, P.M.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: The three-dimensional structure of [NiFeSe] hydrogenase from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough: a hydrogenase without a bridging ligand in the active site in its oxidised, "as-isolated" state.
著者: Marques, M.C. / Coelho, R. / De Lacey, A.L. / Pereira, I.A. / Matias, P.M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2009
タイトル: Purification, Crystallization and Preliminary Crystallographic Analysis of the [Nifese] Hydrogenase from Desulfovibrio Vulgaris Hildenborough.
著者: Marques, M. / Coelho, R. / Pereira, I.A. / Matias, P.M.
履歴
登録2009年8月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22014年2月5日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other
改定 1.32014年11月5日Group: Atomic model / Derived calculations ...Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
改定 2.02019年4月24日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Polymer sequence / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation ...audit_author / citation / citation_author / diffrn_source / entity_poly / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_seq_map_depositor_info / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _audit_author.name / _citation.journal_id_ISSN ..._audit_author.name / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.12019年7月10日Group: Advisory / Data collection
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_seq_map_depositor_info / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 2.22025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PERIPLASMIC [NIFESE] HYDROGENASE, SMALL SUBUNIT
B: PERIPLASMIC [NIFESE] HYDROGENASE, LARGE SUBUNIT, SELENOCYSTEINE-CONTAINING
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,43914
ポリマ－88,3882
非ポリマー3,05112
水5,963331
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11150 Å2
ΔGint-128.9 kcal/mol
Surface area24090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.596, 91.223, 66.751
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.73, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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PERIPLASMIC [NIFESE] HYDROGENASE, ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 PERIPLASMIC [NIFESE] HYDROGENASE, SMALL SUBUNIT / NIFESE HYDROGENASE


分子量: 33940.879 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DESULFOVIBRIO VULGARIS (バクテリア) / 株: HILDENBOROUGH / 参照: UniProt: Q72AS4, 1.18.99.1
#2: タンパク質 PERIPLASMIC [NIFESE] HYDROGENASE, LARGE SUBUNIT, SELENOCYSTEINE-CONTAINING / NIFESE HYDROGENASE


分子量: 54447.328 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 1-495 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DESULFOVIBRIO VULGARIS (バクテリア) / 株: HILDENBOROUGH / 参照: UniProt: Q72AS3, 1.18.99.1

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非ポリマー , 8種, 343分子

#3: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#4: 化合物 ChemComp-FSX / BIS-(MU-2-OXO),[(MU-3--SULFIDO)-BIS(MU-2--SULFIDO)-TRIS(CYS-S)-TRI-IRON] (AQUA)(GLU-O)IRON(II) / FE4-S3-O3 CLUSTER


分子量: 367.573 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4O3S3
#5: 化合物
ChemComp-SBY / 3-[DODECYL(DIMETHYL)AMMONIO]PROPANE-1-SULFONATE


分子量: 335.546 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H37NO3S
#6: 化合物 ChemComp-FCO / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON


分子量: 135.890 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3FeN2O
#7: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#8: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#9: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 331 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
非ポリマーの詳細IRON/SULFUR CLUSTER (FS4): THE PROXIMAL CLUSTER A 286 IS PARTLY OXIDISED TO FE4 S3 O3 SULFOBETAINE ...IRON/SULFUR CLUSTER (FS4): THE PROXIMAL CLUSTER A 286 IS PARTLY OXIDISED TO FE4 S3 O3 SULFOBETAINE 3-12 (SBY): PARTIAL ALIPHATIC CHAINS ONLY PERSULFURATED SELENOCYSTEINE (SEC): RESIDUE B 489 IS PARTLY A PERSULFURATED SELENOCYSTEINE SELENOCYSTEINE (SEC): RESIDUE B 489 IS PARTLY A SELENOCYSTEINE BIS-(MU-2-OXO), [(MU-3--SULFIDO)-BIS(MU-2--SULFIDO)-TRIS(CYS-S)-TRI-IRON] (AQUA)(GLU-O)IRON(II) (FSX): THIS IS A PARTLY OXIDISED FE4S4 CLUSTER
配列の詳細SOLUBLE FORM OF THE ENZYME - THE FIRST 12 RESIDUES ARE NOT PRESENT IN THE MATURE PROTEIN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 1.5 UL OF RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 20% POLYETHYLENE GLYCOL (PEG) 1500, 0.1 M TRIS-HCL, PH 8.5 AND AN EQUAL VOLUME OF A SOLUTION COMPOSED OF 10 MG/ML OF PROTEIN IN 10 MM TRIS-HCL BUFFER AT PH 7.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 1.7244
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月30日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.7244 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→19.78 Å / Num. obs: 44609 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 2.04→2.09 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / % possible all: 73.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0088精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
SHELXCD位相決定
SHELXE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.04→65.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 9.187 / SU ML: 0.114 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.183 / ESU R Free: 0.162 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES ARE RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20097 2223 5 %RANDOM
Rwork0.14409 ---
obs0.147 42026 97.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.511 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.56 Å20 Å2-0.44 Å2
2---0.64 Å20 Å2
3----0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.04→65.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5825 0 88 331 6244
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0226097
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7471.9848249
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0645762
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.23423.953253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.11915982
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1911533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2893
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214570
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6971.51376
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.19622215
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4413821
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.474.5746
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.039→2.092 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.233 129
Rwork0.181 2465
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.77520.06660.40551.45560.31441.5291-0.03890.1139-0.08170.01360.0463-0.28060.08960.2171-0.00740.0260.01380.03890.0978-0.01120.133222.7737-7.063316.8058
20.92310.00480.3481.21620.05261.189-0.1313-0.04250.11350.05990.01480.0782-0.2512-0.15490.11650.07860.0272-0.0010.0463-0.02250.05933.29918.019221.6302
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A7 - 283
2X-RAY DIFFRACTION1A1284 - 1286
3X-RAY DIFFRACTION2B15 - 495
4X-RAY DIFFRACTION2B1497 - 1498

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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