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- PDB-3zdi: Glycogen Synthase Kinase 3 Beta complexed with Axin Peptide and I... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zdi
タイトルGlycogen Synthase Kinase 3 Beta complexed with Axin Peptide and Inhibitor 7d
要素
  • AXIN-1
  • GLYCOGEN SYNTHASE KINASE-3 BETA
キーワードTRANSFERASE/PEPTIDE / TRANSFERASE-PEPTIDE COMPLEX / INSULIN PATHWAY / WNT SIGNALING PATHWAY / TRANSFERASE SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


armadillo repeat domain binding / head development / cell development / regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / beta-catenin destruction complex disassembly / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / neuron projection organization / negative regulation of type B pancreatic cell development / dorsal/ventral axis specification ...armadillo repeat domain binding / head development / cell development / regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / beta-catenin destruction complex disassembly / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / neuron projection organization / negative regulation of type B pancreatic cell development / dorsal/ventral axis specification / axial mesoderm formation / superior temporal gyrus development / : / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein localization to cilium / negative regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of dopaminergic neuron differentiation / positive regulation of protein localization to centrosome / maintenance of cell polarity / positive regulation of cilium assembly / negative regulation of protein acetylation / post-anal tail morphogenesis / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / beta-catenin destruction complex / tau-protein kinase / CRMPs in Sema3A signaling / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / heart valve development / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / regulation of microtubule-based process / regulation of protein export from nucleus / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Maturation of nucleoprotein / I-SMAD binding / cellular response to interleukin-3 / negative regulation of TOR signaling / Wnt signalosome / negative regulation of protein localization to nucleus / regulation of long-term synaptic potentiation / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / negative regulation of protein metabolic process / Maturation of nucleoprotein / AKT phosphorylates targets in the cytosol / nucleocytoplasmic transport / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of axon extension / positive regulation of cell-matrix adhesion / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / glycogen metabolic process / activation of protein kinase activity / establishment of cell polarity / regulation of axonogenesis / tau-protein kinase activity / regulation of dendrite morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / ER overload response / negative regulation of fat cell differentiation / regulation of neuron projection development / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / protein kinase A catalytic subunit binding / SMAD binding / R-SMAD binding / dynactin binding / NF-kappaB binding / epithelial to mesenchymal transition / lateral plasma membrane / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / negative regulation of osteoblast differentiation / canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of protein-containing complex assembly / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / cellular response to retinoic acid / regulation of microtubule cytoskeleton organization / positive regulation of autophagy / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / signaling adaptor activity / regulation of cellular response to heat / cytoplasmic microtubule organization / extrinsic apoptotic signaling pathway / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of GTPase activity / excitatory postsynaptic potential / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of cell migration / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of protein ubiquitination / mitochondrion organization
類似検索 - 分子機能
Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin ...Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / RGS, subdomain 1/3 / : / Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / Regulator of G protein signaling domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Chem-UGJ / Axin-1 / Glycogen synthase kinase-3 beta
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.645 Å
データ登録者Oberholzer, A.E. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2013
タイトル: 3,6-Diamino-4-(2-Halophenyl)-2-Benzoylthieno(2,3-B) Pyridine-5-Carbonitriles are Selective Inhibitors of Plasmodium Falciparum Glycogen Synthase Kinase-3 (Pfgsk-3)
著者: Fugel, W. / Oberholzer, A.E. / Gschloessl, B. / Dzikowski, R. / Pressburger, N. / Preu, L. / Pearl, L.H. / Baratte, B. / Ratin, M. / Okun, I. / Doerig, C. / Kruggel, S. / Lemcke, T. / Meijer, L. / Kunick, C.
履歴
登録2012年11月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月30日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOGEN SYNTHASE KINASE-3 BETA
B: AXIN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4434
ポリマ－42,0222
非ポリマー4212
水1,26170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1540 Å2
ΔGint-20.2 kcal/mol
Surface area17710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.147, 76.157, 86.545
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 GLYCOGEN SYNTHASE KINASE-3 BETA / GSK-3 BETA / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE GSK3B


分子量: 39882.773 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 35-384 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PHOSPHOTYROSINE AT A216 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P49841, tau-protein kinase, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド AXIN-1 / AXIS INHIBITION PROTEIN 1 / HAXIN


分子量: 2139.428 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 383-400 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: O15169
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-UGJ / 3,6-Diamino-4-(2-chlorophenyl)thieno[2,3-b]pyridine-2,5-dicarbonitrile


分子量: 325.776 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H8ClN5S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.12 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1 M 2-(N-MORPHOLINO)ETHANESULFONIC ACID (MES), PH 6.5, 12% (W/V) PEG 20000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.64→45.05 Å / Num. obs: 14488 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 58.41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 2.64→2.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.86 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1O9U

1o9u


解像度: 2.645→45.046 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 2 / 位相誤差: 24.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2423 869 6 %
Rwork0.2011 --
obs0.2036 14481 98.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 55.28 Å2 / ksol: 0.345 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-18.4992 Å20 Å20 Å2
2---1.334 Å20 Å2
3----17.1653 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.645→45.046 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2932 0 27 70 3029
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033033
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.754132
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7841134
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057459
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004531
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6449-2.81060.32971390.2952186X-RAY DIFFRACTION97
2.8106-3.02760.34681430.27662245X-RAY DIFFRACTION100
3.0276-3.33220.28281460.23442274X-RAY DIFFRACTION100
3.3322-3.81410.23391440.19862267X-RAY DIFFRACTION100
3.8141-4.80450.19321470.16562293X-RAY DIFFRACTION100
4.8045-45.05220.23681500.18542347X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.924-0.95390.30886.2532-1.47316.26370.18670.11650.2134-0.3354-0.0966-0.6988-0.90850.8507-0.17930.3481-0.0910.04620.48530.02130.3786-10.47554.0299-0.5009
21.79760.22350.16271.5953-0.37792.57230.16410.24180.0606-0.1196-0.2533-0.10140.03910.0880.10120.62120.01460.02610.52090.03650.4166-11.5695-4.0539-4.091
30.15080.65020.46255.4326-0.75764.05570.16620.0720.3631-0.0927-0.062-0.1046-0.53950.7744-0.02390.3017-0.0795-0.11170.58410.04360.3642-13.3069-2.3309-2.2068
42.23050.5054-1.53283.6625-1.47193.4857-0.0175-0.19370.04880.0523-0.1938-0.10410.18020.22880.21450.18490.03380.00260.32730.00620.3095-16.7948-10.486514.2358
53.7454-1.345-1.00485.41-0.3692.5856-0.10540.062-0.6639-0.3129-0.09020.68931.84070.45870.16390.96410.1280.12810.519-0.1140.6872-12.5583-22.1205-0.3545
61.711-0.8266-0.69870.7433-0.23881.2459-0.460.0604-0.7549-0.4194-0.3452-0.62961.94321.11930.32110.76430.38780.20410.4970.16140.6206-11.0381-27.563914.1273
70.1946-0.02410.030.0893-0.4111.9911-0.259-0.129-0.74290.40190.1827-0.54381.58910.4038-0.24711.69790.42070.4720.310.01741.1989-13.1017-42.765611.8056
85.091-1.1845-0.83185.48-1.39095.1347-0.358-0.449-0.73570.05360.07680.13531.09880.00360.22950.5208-0.06440.0820.37310.08980.4452-24.7763-25.418420.5827
93.83491.54741.64325.22371.76156.4533-0.2052-0.02750.39660.0160.26960.6314-0.447-0.7095-0.05160.47280.0396-0.00370.49780.09410.4487-35.4285-11.007614.8839
100.6782-0.380.32480.986-0.450.8737-0.1617-0.2269-0.4345-0.00370.2258-0.39940.63330.18740.17171.94420.67150.33430.65220.18931.4416-0.8918-41.719112.6298
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 36:74)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 75:103)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 104:125)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESSEQ 126:198)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESSEQ 199:219)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND (RESSEQ 220:273)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND (RESSEQ 274:300)
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN A AND (RESSEQ 301:344)
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN A AND (RESSEQ 345:384)
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN B AND (RESSEQ 422:438)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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