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万見
- PDB-3wye: Crystal Structure of chimeric engineered (2S,3S)-butanediol dehyd... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wye
タイトルCrystal Structure of chimeric engineered (2S,3S)-butanediol dehydrogenase complexed with NAD+
要素Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming]
キーワードOXIDOREDUCTASE / butanediol dehydrogenase / domain chimera / NAD+ complex / short-chain dehydrogenase/reductase family / Rossmann Fold / NAD+ Binding / Oxidation/reduction
機能・相同性
機能・相同性情報


(S,S)-butanediol dehydrogenase / (S,S)-butanediol dehydrogenase activity / diacetyl reductase [(S)-acetoin forming] / acetoin metabolic process / diacetyl reductase ((S)-acetoin forming) (NAD+) activity / butanediol metabolic process / acetoin catabolic process / NADH binding / NAD+ binding / quinone binding ...(S,S)-butanediol dehydrogenase / (S,S)-butanediol dehydrogenase activity / diacetyl reductase [(S)-acetoin forming] / acetoin metabolic process / diacetyl reductase ((S)-acetoin forming) (NAD+) activity / butanediol metabolic process / acetoin catabolic process / NADH binding / NAD+ binding / quinone binding / fatty acid biosynthetic process / protein homotetramerization
類似検索 - 分子機能
Acetoin reductase / short chain dehydrogenase / PKS_KR / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold ...Acetoin reductase / short chain dehydrogenase / PKS_KR / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming] / L-2,3-butanediol dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.58 Å
データ登録者Shimegi, T. / Oyama, T. / Kusunoki, M. / Ui, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of chimeric engineered (2S,3S)-butanediol dehydrogenase complexed with NAD+
著者: Shimegi, T. / Oyama, T. / Kusunoki, M. / Ui, S.
履歴
登録2014年8月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月14日Group: Structure summary / カテゴリ: entity / Item: _entity.pdbx_mutation
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming]
B: Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7684
ポリマ－53,4412
非ポリマー1,3272
水2,522140
1
A: Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming]
B: Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming]
ヘテロ分子

A: Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming]
B: Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,5358
ポリマ－106,8824
非ポリマー2,6544
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area17800 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area30740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.244, 134.617, 87.794
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細The biological assembly is a tetramer generated from the dimer in the asymmetric unit by two fold symmetry operation: x, -y, -z.

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要素

#1: タンパク質 Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming],L-2,3-butanediol dehydrogenase,Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming] / Acetoin(diacetyl) reductase / AR / Meso-2 / 3-butanediol dehydrogenase / L-BDH / (S / S)-butanediol ...Acetoin(diacetyl) reductase / AR / Meso-2 / 3-butanediol dehydrogenase / L-BDH / (S / S)-butanediol dehydrogenase / Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming] / Acetoin(diacetyl) reductase / AR / Meso-2 / 3-butanediol dehydrogenase / L-BDH / (S / S)-butanediol dehydrogenase / Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming] / Acetoin(diacetyl) reductase / AR / Meso-2 / 3-butanediol dehydrogenase / L-BDH / (S / S)-butanediol dehydrogenase / Diacetyl reductase [(S)-acetoin forming] / Acetoin(diacetyl) reductase / AR / Meso-2 / 3-butanediol dehydrogenase


分子量: 26720.445 Da / 分子数: 2
変異: R52H, M54V,R52H, M54V,R52H, M54V,R52H, M54V,R52H, M54V,R52H, M54V,R52H, M54V
由来タイプ: 組換発現
詳細: Residues 84-118, 135-161 and 182-236 derived from Corynebacterium glutamicum (2S,3S)-butanediol dehydrogenase and the remaining resides from Klebsiella pneumoniae (2R,3S)-butanediol dehydrogenase
由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌), (組換発現) Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
遺伝子: budC / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q48436, UniProt: Q9ZNN8, diacetyl reductase [(S)-acetoin forming], (S,S)-butanediol dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.23 % / Mosaicity: 0.532 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 17% PEG6000, 100mM MES, 15% glycerol, 1% 2-mercaptoethanol, pH 6.4, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月26日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.578→50 Å / Num. obs: 65845 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 8.9 % / Biso Wilson estimate: 18.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Χ2: 1.027 / Net I/σ(I): 19.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.58-1.616.40.25332211.09198.5
1.61-1.6470.23632401.10498.6
1.64-1.677.40.21632311.10998.8
1.67-1.77.40.18932291.14598.9
1.7-1.747.40.16632591.09999.1
1.74-1.787.40.14832361.09499.2
1.78-1.827.40.12232751.10599.4
1.82-1.877.40.10633001.09899.4
1.87-1.937.40.09232331.09899.4
1.93-1.997.50.07932601.0299.3
1.99-2.067.40.06832931.02899.6
2.06-2.147.40.06133040.93799.5
2.14-2.247.50.05432750.97599.8
2.24-2.367.40.0532911.06299.6
2.36-2.517.40.04533020.98399.7
2.51-2.712.40.06333280.97299.8
2.7-2.9714.70.05833171.09199.9
2.97-3.414.40.04833610.991100
3.4-4.2913.60.04233810.92100
4.29-5012.20.04435090.88499.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.58→39.279 Å / SU ML: 0.13 / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1988 3338 5.07 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs0.1829 65801 99.23 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 113.04 Å2 / Biso mean: 25.5213 Å2 / Biso min: 13.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.58→39.279 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3619 0 88 140 3847
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043797
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9245168
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036606
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004664
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1331361
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 24

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5782-1.60080.25121220.20332468259094
1.6008-1.62470.22431450.20012530267598
1.6247-1.65010.22141530.19112540269399
1.6501-1.67710.20221470.192572271999
1.6771-1.7060.21681270.19172584271199
1.706-1.73710.21341340.18582564269899
1.7371-1.77050.22231350.19282571270699
1.7705-1.80660.20811440.18252591273599
1.8066-1.84590.21981380.18372576271499
1.8459-1.88880.21491470.1852565271299
1.8888-1.93610.19831590.18452601276099
1.9361-1.98840.21461290.186625802709100
1.9884-2.04690.20431370.191726022739100
2.0469-2.1130.20321200.200326232743100
2.113-2.18850.21421420.190526032745100
2.1885-2.27610.21031400.188325902730100
2.2761-2.37970.20071430.187226272770100
2.3797-2.50510.1941390.190826092748100
2.5051-2.66210.24451290.190426312760100
2.6621-2.86750.19141470.204526302777100
2.8675-3.1560.18751250.186926932818100
3.156-3.61240.22661330.182526512784100
3.6124-4.55020.16521540.156326792833100
4.5502-39.29150.17231490.16182783293299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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