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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3wo2 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human interleukin-18 | ||||||
要素 | Interleukin-18 | ||||||
キーワード | IMMUNE SYSTEM / beta trefoil fold / IL-1 superfamily / immunity / inflammation / autoimmunity / allergy / interleukin-18 receptor alpha / interleukin-18 receptor beta / serum | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 interleukin-18 receptor binding / Interleukin-18 signaling / positive regulation of tissue remodeling / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / positive regulation of T-helper 1 cell cytokine production / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / positive regulation of interleukin-13 production / positive regulation of neuroinflammatory response / interleukin-18-mediated signaling pathway / natural killer cell mediated cytotoxicity ...interleukin-18 receptor binding / Interleukin-18 signaling / positive regulation of tissue remodeling / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / positive regulation of T-helper 1 cell cytokine production / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / positive regulation of interleukin-13 production / positive regulation of neuroinflammatory response / interleukin-18-mediated signaling pathway / natural killer cell mediated cytotoxicity / negative regulation of myoblast differentiation / type 2 immune response / natural killer cell activation / neutrophil activation / sleep / Interleukin-1 processing / positive regulation of NK T cell proliferation / triglyceride homeostasis / positive regulation of natural killer cell proliferation / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / T-helper 1 type immune response / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of interleukin-17 production / Interleukin-10 signaling / establishment of skin barrier / Pyroptosis / regulation of cell adhesion / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of chemokine production / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / cytokine activity / cholesterol homeostasis / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of type II interferon production / cell-cell signaling / positive regulation of cold-induced thermogenesis / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cellular response to lipopolysaccharide / angiogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / cell population proliferation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / defense response to Gram-positive bacterium / inflammatory response / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.33 Å | ||||||
データ登録者 | Tsutsumi, N. / Kimura, T. / Arita, K. / Ariyoshi, M. / Ohnishi, H. / Kondo, N. / Shirakawa, M. / Kato, Z. / Tochio, H. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014 タイトル: The structural basis for receptor recognition of human interleukin-18 著者: Tsutsumi, N. / Kimura, T. / Arita, K. / Ariyoshi, M. / Ohnishi, H. / Yamamoto, T. / Zuo, X. / Maenaka, K. / Park, E.Y. / Kondo, N. / Shirakawa, M. / Tochio, H. / Kato, Z. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3wo2.cif.gz | 291.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3wo2.ent.gz | 240.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3wo2.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3wo2_validation.pdf.gz | 3.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3wo2_full_validation.pdf.gz | 3.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 3wo2_validation.xml.gz | 34.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3wo2_validation.cif.gz | 44.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wo/3wo2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wo/3wo2 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18239.727 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL18 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14116 #2: 化合物 | ChemComp-CPS / #3: 化合物 | ChemComp-SO4 / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.07 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: 100mM Bis-Tris-HCl, 2.5M ammonium sulfate, 0.2%(w/v) CHAPS, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月22日 |
放射 | モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.33→44.96 Å / Num. all: 33732 / Num. obs: 32990 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 50.14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 20.5 |
反射 シェル | 解像度: 2.33→2.46 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.396 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 4746 / % possible all: 97.1 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 3F62 解像度: 2.33→34.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9228 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8813 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU R Cruickshank DPI: 0.402 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.411 / SU Rfree Blow DPI: 0.267 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.268 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso max: 135.49 Å2 / Biso mean: 47.9386 Å2 / Biso min: 15.05 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.385 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.33→34.82 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.33→2.41 Å / Total num. of bins used: 16
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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