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- PDB-3wa0: Crystal structure of merlin complexed with DCAF1/VprBP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wa0
タイトルCrystal structure of merlin complexed with DCAF1/VprBP
要素
  • (Protein VPRBP) x 4
  • Merlin
キーワードCELL ADHESION / merlin FERM domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of hippo signaling / RHO GTPases activate PAKs / cell competition in a multicellular organism / histone H2AT120 kinase activity / Schwann cell proliferation / regulation of gliogenesis / osteoblast proliferation / negative regulation of Schwann cell proliferation / negative regulation of osteoblast proliferation / ectoderm development ...regulation of hippo signaling / RHO GTPases activate PAKs / cell competition in a multicellular organism / histone H2AT120 kinase activity / Schwann cell proliferation / regulation of gliogenesis / osteoblast proliferation / negative regulation of Schwann cell proliferation / negative regulation of osteoblast proliferation / ectoderm development / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / lens fiber cell differentiation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of stem cell proliferation / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / V(D)J recombination / regulation of protein localization to nucleus / cell-cell junction organization / negative regulation of cell-cell adhesion / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / cortical actin cytoskeleton / odontogenesis of dentin-containing tooth / cleavage furrow / mesoderm formation / regulation of neurogenesis / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / negative regulation of MAPK cascade / positive regulation of stress fiber assembly / ruffle / post-translational protein modification / B cell differentiation / nuclear estrogen receptor binding / adherens junction / hippocampus development / positive regulation of cell differentiation / filopodium / brain development / regulation of protein stability / fibrillar center / apical part of cell / positive regulation of protein catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / MAPK cascade / lamellipodium / regulation of cell population proliferation / actin binding / cell body / actin cytoskeleton organization / regulation of apoptotic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoskeleton / early endosome / neuron projection / non-specific serine/threonine protein kinase / protein ubiquitination / regulation of cell cycle / negative regulation of cell population proliferation / protein serine kinase activity / centrosome / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / VPRBP/DCAF1 family / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like ...Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / VPRBP/DCAF1 family / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like / Acyl-CoA Binding Protein / Lissencephaly type-1-like homology motif / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / FERM central domain / PH-domain like / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Armadillo-like helical / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Merlin / DDB1- and CUL4-associated factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Mori, T. / Gotoh, S. / Shirakawa, M. / Hakoshima, T.
引用ジャーナル: Genes Cells / 年: 2014
タイトル: Structural basis of DDB1-and-Cullin 4-associated Factor 1 (DCAF1) recognition by merlin/NF2 and its implication in tumorigenesis by CD44-mediated inhibition of merlin suppression of DCAF1 function.
著者: Mori, T. / Gotoh, S. / Shirakawa, M. / Hakoshima, T.
履歴
登録2013年4月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年5月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月25日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22022年8月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Merlin
B: Merlin
C: Merlin
D: Merlin
E: Merlin
F: Merlin
G: Protein VPRBP
H: Protein VPRBP
I: Protein VPRBP
J: Protein VPRBP
K: Protein VPRBP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)235,92211
ポリマ－235,92211
非ポリマー00
水9,782543
1
A: Merlin
G: Protein VPRBP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0042
ポリマ－46,0042
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Merlin
H: Protein VPRBP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0042
ポリマ－46,0042
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Merlin
I: Protein VPRBP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1322
ポリマ－36,1322
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Merlin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5181
ポリマ－35,5181
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Merlin
J: Protein VPRBP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2172
ポリマ－36,2172
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Merlin
K: Protein VPRBP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0472
ポリマ－36,0472
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.363, 135.760, 238.495
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
Merlin / Moesin-ezrin-radixin-like protein / Neurofibromin-2 / Schwannomin


分子量: 35517.992 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 19-314 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: DH5a / 遺伝子: Nf2 / プラスミド: pGEX-6P3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21Star(DE3) / 参照: UniProt: P46662
#2: タンパク質 Protein VPRBP / DDB1- and CUL4-associated factor 1 / HIV-1 Vpr-binding protein / VprBP / Vpr-interacting protein


分子量: 10486.212 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1417-1506 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: DH5a / 遺伝子: DCAF1 / プラスミド: pGEX-6P3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21Star(DE3) / 参照: UniProt: Q9Y4B6

-
タンパク質・ペプチド , 3種, 3分子 IJK

#3: タンパク質・ペプチド Protein VPRBP


分子量: 613.749 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1417-1506 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: DH5a / 遺伝子: DCAF1 / プラスミド: pGEX-6P3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21Star(DE3)
#4: タンパク質・ペプチド Protein VPRBP


分子量: 698.854 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1417-1506 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: DH5a / 遺伝子: DCAF1 / プラスミド: pGEX-6P3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21Star(DE3)
#5: タンパク質・ペプチド Protein VPRBP


分子量: 528.644 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1417-1506 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: DH5a / 遺伝子: DCAF1 / プラスミド: pGEX-6P3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21Star(DE3)

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非ポリマー , 1種, 543分子

#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 543 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細SEQUENCE OF CHAIN G,H,I,J,K CORRESPONDS TO ISOFORM 2, Q9Y4B6-2. THE DEPOSITORS BELIEVE THAT CHAIN ...SEQUENCE OF CHAIN G,H,I,J,K CORRESPONDS TO ISOFORM 2, Q9Y4B6-2. THE DEPOSITORS BELIEVE THAT CHAIN I,J,K HAVE THE SAME SEQUENCE OF CHAIN G, H. BUT THEY COULD NOT ASSIGN TO A SPECIFIC SECTION OF THE SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.2M ammonium fluoride, 23% PEG 3350, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器日付: 2011年6月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20.07 Å / Num. obs: 120906 / % possible obs: 99.7 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ISN

1isn


解像度: 2.31→20.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.299 / ESU R Free: 0.228 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2638 6089 5 %RANDOM
Rwork0.2354 ---
obs0.2368 114487 98.77 %-
all-120906 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 143.79 Å2 / Biso mean: 60.9055 Å2 / Biso min: 21.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.31→20.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14830 0 0 543 15373
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.01915178
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.0214601
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9981.9620485
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.456333635
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.23751782
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.23524.19747
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.1152815
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9691589
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.22213
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0216787
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.023522
LS精密化 シェル解像度: 2.31→2.369 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 441 -
Rwork0.303 7723 -
all-8164 -
obs--92.71 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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