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万見
- PDB-3w13: Insulin receptor ectodomain construct comprising domains L1-CR in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3w13
タイトルInsulin receptor ectodomain construct comprising domains L1-CR in complex with high-affinity insulin analogue [D-PRO-B26]-DTI-NH2, alphact peptide(693-719) and FAB 83-7
要素
  • (Insulin receptor ...) x 2
  • (monoclonal antibody fab 83-7 fragment - ...) x 2
  • Insulin A chain
  • Insulin B chain
キーワードHORMONE RECEPTOR/HORMONE/IMMUNE SYSTEM / CELL SURFACE RECEPTOR/IMMUNE SYSTEM / INSULIN RECEPTOR / IR ECTODOMAIN / CT PEPTIDE / INSULIN ANALOGUE / HORMONE RECEPTOR-HORMONE-IMMUNE SYSTEM COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / male sex determination / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / positive regulation of protein-containing complex disassembly / exocrine pancreas development ...regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / male sex determination / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / positive regulation of protein-containing complex disassembly / exocrine pancreas development / dendritic spine maintenance / insulin binding / adrenal gland development / cargo receptor activity / negative regulation of glycogen catabolic process / PTB domain binding / : / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / neuronal cell body membrane / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / amyloid-beta clearance / regulation of embryonic development / insulin receptor substrate binding / positive regulation of receptor internalization / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / positive regulation of dendritic spine maintenance / epidermis development / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / fatty acid homeostasis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / protein kinase activator activity / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / transport across blood-brain barrier / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of protein localization to plasma membrane / transport vesicle / heart morphogenesis / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Insulin receptor recycling / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of brown fat cell differentiation / insulin-like growth factor receptor binding / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / dendrite membrane / receptor-mediated endocytosis / positive regulation of glycolytic process / endosome lumen / acute-phase response / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of D-glucose import across plasma membrane / positive regulation of protein secretion / insulin receptor binding / learning / positive regulation of cell differentiation / wound healing / Regulation of insulin secretion / hormone activity / receptor protein-tyrosine kinase / positive regulation of neuron projection development / negative regulation of protein catabolic process / regulation of synaptic plasticity / receptor internalization / caveola / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / cellular response to growth factor stimulus / male gonad development / vasodilation / cognition / glucose metabolic process / cellular response to insulin stimulus / memory / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / insulin receptor signaling pathway / protein autophosphorylation / late endosome / cell-cell signaling
類似検索 - 分子機能
Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. ...Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin / Insulin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.303 Å
データ登録者Lawrence, M.C. / Smith, B.J. / Brzozowski, A.M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: How insulin engages its primary binding site on the insulin receptor
著者: Menting, J.G. / Whittaker, J. / Margetts, M.B. / Whittaker, L.J. / Kong, G.K.-W. / Smith, B.J. / Watson, C.J. / Zakova, L. / Kletvikova, E. / Jiracek, J. / Chan, S.J. / Steiner, D.F. / ...著者: Menting, J.G. / Whittaker, J. / Margetts, M.B. / Whittaker, L.J. / Kong, G.K.-W. / Smith, B.J. / Watson, C.J. / Zakova, L. / Kletvikova, E. / Jiracek, J. / Chan, S.J. / Steiner, D.F. / Dodson, G.G. / Brzozowski, A.M. / Weiss, M.A. / Ward, C.W. / Lawrence, M.C.
履歴
登録2012年11月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年1月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月16日Group: Database references
改定 1.22013年9月4日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Insulin receptor domains L1-CR
C: monoclonal antibody fab 83-7 fragment - heavy chain
D: monoclonal antibody fab 83-7 fragment - light chain
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
F: Insulin receptor alphact peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,78810
ポリマ－69,0116
非ポリマー1,7784
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)169.228, 169.228, 169.228
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number195
Space group name H-MP23

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要素

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Insulin receptor ... , 2種, 2分子 EF

#1: タンパク質 Insulin receptor domains L1-CR / insulin receptor L1-CR (IR310.T) / Insulin receptor subunit alpha


分子量: 35503.934 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 28-337 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INSR / Cell (発現宿主): CHO CELL / 細胞株 (発現宿主): LEC8 MUTANT
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P06213, receptor protein-tyrosine kinase
#6: タンパク質・ペプチド Insulin receptor alphact peptide / Insulin receptor subunit alpha


分子量: 2788.073 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 724-746 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemical synthesis / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P06213, receptor protein-tyrosine kinase

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タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#4: タンパク質・ペプチド Insulin A chain


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: semi-synthetic modification of porcine insulin derived from porcine pancreas
由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#5: タンパク質・ペプチド Insulin B chain


分子量: 2938.408 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 25-50 / 由来タイプ: 合成
詳細: semi-synthetic modification of porcine insulin derived from porcine pancreas
由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P01308

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抗体 , 2種, 2分子 CD

#2: 抗体 monoclonal antibody fab 83-7 fragment - heavy chain


分子量: 12712.239 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / Cell (発現宿主): HYBRIDOMA CELL / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: 抗体 monoclonal antibody fab 83-7 fragment - light chain


分子量: 12684.292 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / Cell (発現宿主): HYBRIDOMA CELL / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)

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糖 , 3種, 4分子

#7: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#8: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#9: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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詳細

配列の詳細HIS E 144 IS NATURAL VARIANT RS1051692. THE SEQUENCE OF CHIAN F IS ISOFORM SHORT OF INSULIN ...HIS E 144 IS NATURAL VARIANT RS1051692. THE SEQUENCE OF CHIAN F IS ISOFORM SHORT OF INSULIN RECEPTOR, P06213-2. B26 TYR MUTATED TO D-PRO; B27-B30 ARE DELETED; B26 C-TERMINUS IS FINISHED WITH CONH2 (CARBOXYAMIDE) NOT A COOH GROUP.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.968 Å3/Da / 溶媒含有率: 79.39 % / Mosaicity: 0.1 °
結晶化pH: 8
詳細: 0.9-1.1M TRI-SODIUM CITRATE, 0.1M IMIDAZOLE-HCL, 0.02% SOIDUM AZIDE, PH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年3月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.303→169.228 Å / Num. all: 11033 / Num. obs: 11033 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 4.4 % / Rsym value: 0.101 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 4.303→4.54 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 1.09 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LOH,2WRW

3loh
PDB 未公開エントリ

2wrw


解像度: 4.303→29.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.892 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.856 / SU B: 160.517 / SU ML: 0.868 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.974 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.335 530 4.8 %RANDOM
Rwork0.289 ---
obs0.291 10491 98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 226.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.303→29.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4454 0 117 0 4571
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0194698
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6171.9856387
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0485557
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.61724.3207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.18215768
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9031523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2719
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213497
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 4.303→4.41 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.454 39 -
Rwork0.379 736 -
obs--96.15 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.6951-0.7219-1.50693.07330.51244.7588-0.16910.1597-0.44840.22240.11540.29250.15160.22650.05370.52650.06470.21410.8880.24110.7541-20.4744-28.9416-69.8635
27.724-2.61251.11662.9572-2.96446.94040.95291.3024-0.5774-1.1883-0.15971.091-0.0358-1.7587-0.79321.37010.5155-0.34551.8043-0.01250.8952-24.5855-23.7708-110.0858
37.6041-1.12621.50268.9105-2.76171.43760.46870.93920.295-0.0002-0.09670.2096-0.71910.3726-0.3721.77420.01330.69110.9726-0.09650.2923-9.4985-9.6414-103.678
49.8957-6.2265-10.050933.35640.593211.34820.64170.22090.07840.1361-0.23421.7204-0.7532-0.118-0.40750.66620.3850.14720.63360.37710.6445-36.5703-22.1691-42.8161
540.519116.058321.81313.461314.930317.35580.198-2.2609-0.50460.81560.3357-0.3880.5934-0.2341-0.53370.98180.30140.1540.77550.18820.6463-32.2561-31.7512-43.3386
616.533411.746917.210225.7766-9.015743.81260.1831-1.2312-0.9935-0.72910.529-0.9951.1949-2.9063-0.7120.47650.48630.27571.584-0.05050.5553-27.3789-22.684-51.5387
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1E5 - 310
2X-RAY DIFFRACTION1E401 - 409
3X-RAY DIFFRACTION2C1 - 116
4X-RAY DIFFRACTION3D1 - 114
5X-RAY DIFFRACTION4A1 - 21
6X-RAY DIFFRACTION5B7 - 21
7X-RAY DIFFRACTION6F705 - 715

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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