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- PDB-3vrr: Crystal structure of the tyrosine kinase binding domain of Cbl-c ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vrr
タイトルCrystal structure of the tyrosine kinase binding domain of Cbl-c (PL mutant) in complex with phospho-EGFR peptide
要素
  • Epidermal growth factor receptor
  • Signal transduction protein CBL-C
キーワードPROTEIN BINDING/TRANSFERASE / PTB domain / TKB (tyrosine kinase binding) domain / four-helix bundle (4H) / calcium-binding EF hand / divergent SH2 domain / Regulator of EGFR mediated signal transduction / Ubiquitously expressed / PROTEIN BINDING-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to glial cell derived neurotrophic factor / positive regulation of protein kinase C activity / multivesicular body, internal vesicle lumen / positive regulation of prolactin secretion / negative regulation of cardiocyte differentiation / response to hydroxyisoflavone / diterpenoid metabolic process / Shc-EGFR complex / epidermal growth factor receptor binding / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR ...response to glial cell derived neurotrophic factor / positive regulation of protein kinase C activity / multivesicular body, internal vesicle lumen / positive regulation of prolactin secretion / negative regulation of cardiocyte differentiation / response to hydroxyisoflavone / diterpenoid metabolic process / Shc-EGFR complex / epidermal growth factor receptor binding / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / ovulation cycle / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / positive regulation of mucus secretion / epidermal growth factor binding / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / response to UV-A / tongue development / PLCG1 events in ERBB2 signaling / midgut development / ERBB2-EGFR signaling pathway / digestive tract morphogenesis / hydrogen peroxide metabolic process / morphogenesis of an epithelial fold / PTK6 promotes HIF1A stabilization / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / Signaling by EGFR / intracellular vesicle / response to cobalamin / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / eyelid development in camera-type eye / cerebral cortex cell migration / protein insertion into membrane / ERBB2 Regulates Cell Motility / protein tyrosine kinase activator activity / Signaling by ERBB4 / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / PI3K events in ERBB2 signaling / negative regulation of mitotic cell cycle / MAP kinase kinase kinase activity / hair follicle development / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / GAB1 signalosome / negative regulation of MAPK cascade / positive regulation of bone resorption / embryonic placenta development / positive regulation of phosphorylation / salivary gland morphogenesis / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of glial cell proliferation / positive regulation of vasoconstriction / Signaling by ERBB2 / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / GRB2 events in EGFR signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / SHC1 events in EGFR signaling / phosphotyrosine residue binding / EGFR Transactivation by Gastrin / GRB2 events in ERBB2 signaling / SHC1 events in ERBB2 signaling / cellular response to epidermal growth factor stimulus / cellular response to dexamethasone stimulus / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / ossification / positive regulation of DNA repair / neuron projection morphogenesis / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of epithelial cell proliferation / liver regeneration / epithelial cell proliferation / basal plasma membrane / Signal transduction by L1 / positive regulation of DNA replication / positive regulation of protein localization to plasma membrane / astrocyte activation / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / cellular response to amino acid stimulus / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / cellular response to estradiol stimulus / lung development / EGFR downregulation / synaptic membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / Constitutive Signaling by EGFRvIII / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity
類似検索 - 分子機能
Adaptor protein Cbl, N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. ...Adaptor protein Cbl, N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / SH2 domain / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / SHC Adaptor Protein / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / EF-hand / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Recoverin; domain 1 / Ring finger / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / SH2 domain superfamily / EF-hand domain pair / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Epidermal growth factor receptor / E3 ubiquitin-protein ligase CBL-C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Takeshita, K. / Tezuka, T. / Isozaki, Y. / Yamashita, E. / Suzuki, M. / Yamanashi, Y. / Yamamoto, T. / Nakagawa, A.
引用ジャーナル: J.Biochem. / 年: 2012
タイトル: Structural flexibility regulates phosphopeptide-binding activity of the tyrosine kinase binding domain of Cbl-c.
著者: Takeshita, K. / Tezuka, T. / Isozaki, Y. / Yamashita, E. / Suzuki, M. / Kim, M. / Yamanashi, Y. / Yamamoto, T. / Nakagawa, A.
履歴
登録2012年4月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal transduction protein CBL-C
C: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3733
ポリマ－38,3332
非ポリマー401
水2,072115
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1160 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area14310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.240, 108.683, 54.677
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Signal transduction protein CBL-C / RING finger protein 57 / SH3-binding protein CBL-3 / SH3-binding protein CBL-C


分子量: 36707.113 Da / 分子数: 1 / 断片: tyrosine kinase binding domain / 変異: P265L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBLC / プラスミド: pGEX6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5a / 参照: UniProt: Q9ULV8
#2: タンパク質・ペプチド Epidermal growth factor receptor / Proto-oncogene c-ErbB-1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-1


分子量: 1625.564 Da / 分子数: 1 / 断片: phospho-EGFR peptide, UNP residues 1062-1074 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.92 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 16% PEG3350, 0.1M sodium fluoride, 0.6M NDSB-201, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月19日
回折測定詳細: 1.00 degrees, 1.0 sec, detector distance 350.00 mm
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
ReflectionAv R equivalents: 0.066 / 数: 96327
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 96327 / Num. obs: 96327 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 22.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 26.064
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allRsym value% possible all
2-2.0350.4244.4559440.424100
2.03-2.0750.3765.149280.37699.9
2.07-2.1150.3415.8329530.341100
2.11-2.1550.2926.7549370.292100
2.15-2.25.10.2597.599480.259100
2.2-2.255.10.2268.2479420.22699.9
2.25-2.3150.21310.399460.21399.5
2.31-2.375.10.17910.6839440.17999.9
2.37-2.445.10.14213.0779360.142100
2.44-2.525.10.12414.2549500.124100
2.52-2.615.10.10716.3789520.107100
2.61-2.715.10.09717.2489510.097100
2.71-2.845.10.08320.0339570.083100
2.84-2.995.10.06823.7259640.068100
2.99-3.175.10.05629.2549450.056100
3.17-3.425.10.04435.0969740.04499.9
3.42-3.7650.03840.5549670.038100
3.76-4.3150.0347.2739710.03100
4.31-5.434.90.02750.2269940.027100
5.43-504.60.02950.49410450.02999.7
Cell measurementReflection used: 96327

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.13 Å35.48 Å
Translation2.13 Å35.48 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMACrefmac_5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→29.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / WRfactor Rfree: 0.226 / WRfactor Rwork: 0.182 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 3.826 / SU ML: 0.111 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.21 / ESU R Free: 0.177 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2342 982 5.1 %RANDOM
Rwork0.1865 ---
obs0.189 19105 99.54 %-
all-1325 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 63.51 Å2 / Biso mean: 25.6566 Å2 / Biso min: 4.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2358 0 1 115 2474
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0222439
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6141.9713308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.795298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.57122.072111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.33215397
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8091525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2355
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0211874
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1171.51499
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.95822401
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9563940
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6484.5907
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.999-2.050.264690.20212561387132595.53
2.05-2.1060.257790.19112731357135299.632
2.106-2.1670.236630.17112321300129599.615
2.167-2.2330.215600.17112271289128799.845
2.233-2.3060.252710.18611791253125099.761
2.306-2.3860.2580.17711561222121499.345
2.386-2.4760.212620.16310991162116199.914
2.476-2.5760.194720.16410541127112699.911
2.576-2.690.25460.183102010661066100
2.69-2.820.255470.1949971045104499.904
2.82-2.9710.225460.191937983983100
2.971-3.1490.234450.184898943943100
3.149-3.3640.233530.183829882882100
3.364-3.630.246350.18980784384299.881
3.63-3.970.251360.185729765765100
3.97-4.4290.269420.182649691691100
4.429-5.0950.2350.188594629629100
5.095-6.1950.273310.217507538538100
6.195-8.5770.186180.226412430430100
8.577-29.7060.226140.191268282282100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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