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- PDB-3vk1: Green-fluorescent variant of the non-fluorescent chromoprotein Rtms5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vk1
タイトルGreen-fluorescent variant of the non-fluorescent chromoprotein Rtms5
要素GFP-like non-fluorescent chromoprotein
キーワードFLUORESCENT PROTEIN / GFP / Anthozoa / Beta Can / Beta Barrel / Pigment Protein / Pigment / Pocilloporin / Chromoprotein / Luminescent Protein / Fluorophore / Chromophore / Acylimine
機能・相同性
機能・相同性情報


Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / GFP-like non-fluorescent chromoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Montipora efflorescens (無脊椎動物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Battad, J.M. / Traore, D.A.K. / Wilce, M. / Byres, M. / Rossjohn, J. / Devenish, R.J. / Prescott, M.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: A Green Fluorescent Protein Containing a QFG Tri-Peptide Chromophore: Optical Properties and X-Ray Crystal Structure.
著者: Battad, J.M. / Traore, D.A. / Byres, E. / Rossjohn, J. / Devenish, R.J. / Olsen, S. / Wilce, M.C. / Prescott, M.
履歴
登録2011年11月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月31日Group: Database references
改定 1.22016年11月2日Group: Structure summary
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
改定 2.12024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GFP-like non-fluorescent chromoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3095
ポリマ－27,0761
非ポリマー2334
水2,432135
1
A: GFP-like non-fluorescent chromoprotein
ヘテロ分子

A: GFP-like non-fluorescent chromoprotein
ヘテロ分子

A: GFP-like non-fluorescent chromoprotein
ヘテロ分子

A: GFP-like non-fluorescent chromoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,23620
ポリマ－108,3034
非ポリマー93316
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation6_565x,-y+1,-z1
Buried area10410 Å2
ΔGint-178 kcal/mol
Surface area30980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.120, 93.120, 76.910
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number93
Space group name H-MP4222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-67-

HOH

21A-236-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 GFP-like non-fluorescent chromoprotein / Non-fluorescent pocilloporin / Rtms 5


分子量: 27075.648 Da / 分子数: 1 / 変異: Y67F, H146S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Montipora efflorescens (無脊椎動物)
遺伝子: Rtms5 / プラスミド: pQE10BN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Nova Blue / 参照: UniProt: P83690
#2: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUE TYR 67 HAS BEEN MUTATED TO PHE 67. RESIDUES GLN 66, PHE 67 AND GLY 68 CONSTITUTE THE ...RESIDUE TYR 67 HAS BEEN MUTATED TO PHE 67. RESIDUES GLN 66, PHE 67 AND GLY 68 CONSTITUTE THE CHROMOPHORE QFG 66.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.36M KI, 0.2M TRIS, PH 8.5, 21% PEG 3350, 25% GLYCEROL, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9566 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月5日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9566 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→36.62 Å / Num. obs: 17621 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 50.905 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 15.88
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.2-2.250.9410.9671.918266126312501.04999
2.25-2.310.7750.7712.388809126312560.83299.4
2.31-2.380.5520.5613.318557122812170.60699.1
2.38-2.460.4650.4564.048224119111790.49399
2.46-2.540.3660.3425.178043115911510.3799.3
2.54-2.620.3220.2985.927656110911010.32299.3
2.62-2.720.2250.28.397533108810820.21699.4
2.72-2.840.1720.15710.197102104010300.1799
2.84-2.960.120.1113.69683010019920.11999.1
2.96-3.110.0790.08317.3366469819750.0999.4
3.11-3.270.0520.06422.0761529099050.06999.6
3.27-3.470.0370.05426.9559008798760.05999.7
3.47-3.710.0320.04830.0654298138090.05299.5
3.71-4.010.0280.04533.5651217747700.04999.5
4.01-4.390.0250.04335.6446517147120.04799.7
4.39-4.910.0230.03936.5941696606570.04299.5
4.91-5.670.0220.04137.3735685775730.04499.3
5.67-6.940.0260.04436.5230765085030.04899
6.94-9.820.0250.04535.7621413993800.04995.2
9.820.0260.04632.728882522030.05380.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å36.62 Å
Translation2.5 Å36.62 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.2.1位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MOU

1mou


解像度: 2.2→36.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / WRfactor Rfree: 0.2366 / WRfactor Rwork: 0.1993 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7976 / SU B: 13.26 / SU ML: 0.145 / SU R Cruickshank DPI: 0.2054 / SU Rfree: 0.1805 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.18 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2421 881 5 %RANDOM
Rwork0.2052 ---
obs0.2071 17621 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 93.62 Å2 / Biso mean: 52.7268 Å2 / Biso min: 23.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.31 Å20 Å20 Å2
2---2.31 Å20 Å2
3---4.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→36.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1710 0 4 135 1849
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0221767
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9811.9612394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5995214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.63424.48778
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.00815276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.722155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1450.2246
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0211375
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1421.51078
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.95821742
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0783689
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4794.5652
LS精密化 シェル解像度: 2.196→2.253 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.304 62 -
Rwork0.341 1187 -
all-1249 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.533-1.72130.57892.77632.24910.2325-0.1808-0.3098-0.1860.21140.55430.1336-0.12070.6215-0.37350.1341-0.02680.07060.1640.01890.1074-18.5336.42919.994
27.986410.783813.130214.561317.729221.58690.2859-0.1705-0.10970.3024-0.1648-0.15950.3734-0.2806-0.12110.2426-0.1820.3010.1924-0.32120.5563-8.61162.7799.721
31.3041-2.5182-1.76336.22881.65676.2675-0.1364-0.1729-0.06680.38690.10210.197-0.5349-0.16920.03420.28910.10040.13150.444-0.04280.3489-26.34851.92926.215
42.5416-0.36670.08051.93230.97153.56280.0241-0.11450.04260.202-0.11650.30030.0665-0.55080.09240.0476-0.01420.06080.14120.06460.2149-23.54940.16413.048
50.65570.5355-0.62842.3563-0.16430.970.1032-0.17970.03190.4851-0.10620.00210.0435-0.17490.0030.1936-0.07750.13880.4653-0.02660.2785-15.2354.71622.723
61.75040.58280.0661.83070.09291.5350.0994-0.25340.07960.20340.00950.15590.0267-0.2016-0.10890.0347-0.00020.04670.07090.02810.1025-13.16244.68412.729
78.54574.11541.56582.12050.23392.54580.4276-0.6198-0.48560.314-0.2549-0.1938-0.1517-0.1552-0.17270.24470.00880.09180.216-0.03780.2441-8.72246.56625.669
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A226 - 227
2X-RAY DIFFRACTION2A228 - 229
3X-RAY DIFFRACTION3A7 - 15
4X-RAY DIFFRACTION4A16 - 63
5X-RAY DIFFRACTION5A64 - 88
6X-RAY DIFFRACTION6A89 - 211
7X-RAY DIFFRACTION7A212 - 224

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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