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- PDB-3vhl: Crystal structure of the DHR-2 domain of DOCK8 in complex with Cd... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vhl
タイトルCrystal structure of the DHR-2 domain of DOCK8 in complex with Cdc42 (T17N mutant)
要素
  • Cell division control protein 42 homolog
  • Dedicator of cytokinesis protein 8
キーワードSIGNALING PROTEIN / signal transduction / guanine nucleotide exchang factor / GTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


memory T cell proliferation / RHOJ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / actin filament branching / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of synapse structural plasticity ...memory T cell proliferation / RHOJ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / actin filament branching / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / organelle transport along microtubule / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / immunological synapse formation / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / GTP-dependent protein binding / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / host-mediated perturbation of viral process / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / establishment of Golgi localization / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / positive regulation of intracellular protein transport / negative regulation of T cell apoptotic process / cell junction assembly / filopodium assembly / cellular response to chemokine / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / positive regulation of establishment of T cell polarity / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / thioesterase binding / regulation of modification of postsynaptic structure / regulation of lamellipodium assembly / regulation of stress fiber assembly / adherens junction organization / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / sprouting angiogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of filopodium assembly / nuclear migration / regulation of mitotic nuclear division / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / Myogenesis / heart contraction / establishment of cell polarity / establishment or maintenance of cell polarity / Golgi organization / RHOJ GTPase cycle / cell leading edge / positive regulation of cytokinesis / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / lamellipodium membrane / RHOU GTPase cycle / macrophage differentiation / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / spindle midzone / RHO GTPases activate IQGAPs / positive regulation of T cell migration / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substantia nigra development / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / guanyl-nucleotide exchange factor activity / secretory granule / actin filament organization / small monomeric GTPase / positive regulation of DNA replication / integrin-mediated signaling pathway / filopodium / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / positive regulation of JNK cascade / RHO GTPases Activate Formins / EGFR downregulation
類似検索 - 分子機能
Dedicator of cytokinesis C, C2 domain / DOCK DHR2 domain, lobe C / Dedicator of cytokinesis C/D, N-terminal / Dedicator of cytokinesis C/D, N terminal / Dedicator of cytokinesis / C2 DOCK-type domain / DOCKER domain / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C / DOCKER, Lobe A ...Dedicator of cytokinesis C, C2 domain / DOCK DHR2 domain, lobe C / Dedicator of cytokinesis C/D, N-terminal / Dedicator of cytokinesis C/D, N terminal / Dedicator of cytokinesis / C2 DOCK-type domain / DOCKER domain / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C / DOCKER, Lobe A / DOCKER, Lobe B / DOCKER, Lobe C / DHR-2, Lobe A / C2 domain in Dock180 and Zizimin proteins / DHR-2, Lobe C / DHR-2, Lobe B / C2 DOCK-type domain profile. / DOCKER domain profile. / Cdc42 / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / C2 domain superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Cell division control protein 42 homolog / Dedicator of cytokinesis protein 8
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.085 Å
データ登録者Hanawa-Suetsugu, K. / Kukimoto-Niino, M. / Nishizak, T. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Fukui, Y. / Yokoyama, S.
引用ジャーナル: Blood / 年: 2012
タイトル: DOCK8 is a Cdc42 activator critical for interstitial dendritic cell migration during immune responses.
著者: Harada, Y. / Tanaka, Y. / Terasawa, M. / Pieczyk, M. / Habiro, K. / Katakai, T. / Hanawa-Suetsugu, K. / Kukimoto-Niino, M. / Nishizaki, T. / Shirouzu, M. / Duan, X. / Uruno, T. / Nishikimi, A. ...著者: Harada, Y. / Tanaka, Y. / Terasawa, M. / Pieczyk, M. / Habiro, K. / Katakai, T. / Hanawa-Suetsugu, K. / Kukimoto-Niino, M. / Nishizaki, T. / Shirouzu, M. / Duan, X. / Uruno, T. / Nishikimi, A. / Sanematsu, F. / Yokoyama, S. / Stein, J.V. / Kinashi, T. / Fukui, Y.
履歴
登録2011年8月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dedicator of cytokinesis protein 8
B: Cell division control protein 42 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,4524
ポリマ－55,2622
非ポリマー1902
水3,495194
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4740 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area21720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.185, 73.279, 65.031
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.82, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-208-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dedicator of cytokinesis protein 8


分子量: 33787.785 Da / 分子数: 1 / 断片: DHR-2 domain (UNP RESIDUES 1787-2067) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dock8 / プラスミド: PX101019-11 / 発現宿主: cell-free protein synthsis (unknown) / 参照: UniProt: Q8C147
#2: タンパク質 Cell division control protein 42 homolog / Cdc42 / G25K GTP-binding protein


分子量: 21474.535 Da / 分子数: 1 / Mutation: T17N, C188S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC42 / プラスミド: PX080214-12 / 発現宿主: cell-free protein synthsis (unknown) / 参照: UniProt: P60953
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.2M Potassium phosphate, 20% PEG 3350, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.085→30 Å / Num. obs: 28080 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.5 % / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 24.6
反射 シェル解像度: 2.09→2.16 Å / 冗長度: 5 % / Mean I/σ(I) obs: 4.96 / Rsym value: 0.338 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WM9

2wm9


解像度: 2.085→29.679 Å / SU ML: 0.55 / σ(F): 0 / 位相誤差: 22.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2324 1905 7.18 %RANDOM
Rwork0.1785 ---
obs0.1823 26517 93.68 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.677 Å2 / ksol: 0.387 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.3048 Å20 Å27.3091 Å2
2--0.2683 Å20 Å2
3---3.0365 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.085→29.679 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3577 0 10 194 3781
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013665
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2754956
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2171396
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1547
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007639
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.0848-2.1370.28251240.1916161687
2.137-2.19470.27381370.1898173493
2.1947-2.25930.26151340.1787175394
2.2593-2.33220.27991340.1829172391
2.3322-2.41550.27121280.1922164490
2.4155-2.51220.27451340.1863173292
2.5122-2.62640.25831310.1987171291
2.6264-2.76480.29841350.2116169790
2.7648-2.93790.32861310.2093169491
2.9379-3.16450.20341400.1982178996
3.1645-3.48250.22161450.17411880100
3.4825-3.98540.19911430.1615185398
3.9854-5.01730.17651420.1408186299
5.0173-29.68190.22981470.1875192399
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7318-0.4729-0.47284.78580.23522.32790.07580.04840.0565-0.1830.0251-0.1409-0.0954-0.1104-0.06140.1447-0.0359-0.01090.12920.01910.148636.8503-5.9088-6.5282
21.0328-0.0803-0.20570.85110.24370.4403-0.0642-0.02860.0513-0.07180.1143-0.014-0.0341-0.0386-0.06750.20160.0125-0.00790.16880.03070.239634.39478.62372.9862
34.22330.7413-2.02433.0637-1.53943.83150.1569-0.3810.28160.4036-0.0476-0.1335-0.5247-0.0412-0.1640.24340.0943-0.06520.2248-0.09780.202433.020120.368720.6824
49.1222-6.19673.91834.2778-2.85117.58810.59980.77840.0929-0.3179-0.42370.38080.1239-0.4716-0.19120.1578-0.04470.00390.34220.04620.235522.4624-2.057420.6439
50.5744-0.46570.00322.7423-0.41342.33480.0851-0.01670.0775-0.1225-0.1341-0.04530.2532-0.14750.07820.19940.00430.02980.25620.0290.19431.4265-1.184312.7408
62.4790.48012.33718.63010.452.5588-0.057-0.26440.25410.6003-0.011-0.8445-0.50891.48990.22790.3745-0.0239-0.06140.46530.06650.346837.04871.689132.9837
71.9211-0.5819-0.14791.7710.07222.3409-0.0822-0.0052-0.24360.09360.10440.0050.3753-0.25350.00730.2599-0.07190.00310.22620.01780.188135.2816-14.324524.0574
85.9105-4.7762-1.00995.35992.18086.10820.13560.1933-0.5764-0.241-0.12150.22120.3288-0.5042-0.00570.2263-0.0818-0.06440.22930.02140.219722.6433-11.06714.9478
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 1792:1890)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 1891:1980)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 1981:2062)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESSEQ 1:10)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND (RESSEQ 11:57)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND (RESSEQ 58:67)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN B AND (RESSEQ 68:164)
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND (RESSEQ 165:178)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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