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- PDB-3vgo: Crystal structure of the N-terminal fragment of Cbl-b -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vgo
タイトルCrystal structure of the N-terminal fragment of Cbl-b
要素E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B
キーワードLIGASE / MEROHEDRAL TWINNING / E3 ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / T cell anergy / positive regulation of T cell anergy / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / regulation protein catabolic process at postsynapse / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / NLS-bearing protein import into nucleus / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway ...regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / T cell anergy / positive regulation of T cell anergy / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / regulation protein catabolic process at postsynapse / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / NLS-bearing protein import into nucleus / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of protein ubiquitination / protein catabolic process / RING-type E3 ubiquitin transferase / receptor tyrosine kinase binding / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / T cell receptor signaling pathway / postsynapse / intracellular signal transduction / protein ubiquitination / immune response / membrane raft / calcium ion binding / glutamatergic synapse / signal transduction / zinc ion binding / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B, RING finger, HC subclass / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain ...E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B, RING finger, HC subclass / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Prokaryotic RING finger family 4 / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / EF-hand / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Recoverin; domain 1 / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / SH2 domain superfamily / EF-hand domain pair / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Kobashigawa, Y. / Noda, N.N. / Inagaki, F.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Autoinhibition and phosphorylation-induced activation mechanisms of human cancer and autoimmune disease-related E3 protein Cbl-b
著者: Kobashigawa, Y. / Tomitaka, A. / Kumeta, H. / Noda, N.N. / Yamaguchi, M. / Inagaki, F.
履歴
登録2011年8月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B
B: E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B
C: E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,9153
ポリマ－136,9153
非ポリマー00
水00
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,6381
ポリマ－45,6381
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,6381
ポリマ－45,6381
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,6381
ポリマ－45,6381
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.876, 98.876, 105.182
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B


分子量: 45638.297 Da / 分子数: 3 / 断片: N-terminal fragment, UNP residues 39-426 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBLB / プラスミド: pGBHPS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rossetta (DE3)
参照: UniProt: Q13191, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: 25% PEG 3350, 0.1M bicine, 0.8M KNO3, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS VII / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年9月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
Reflection twin
タイプCrystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
merohedral11H, K, L10.5
merohedral11h+k,-k,-l20.5
反射解像度: 3→50 Å / Num. all: 23182 / Num. obs: 23066 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.118 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.525 / % possible all: 90.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1pfv

1pfv


解像度: 3.1→42.82 Å / Data cutoff high absF: 57063.23 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. CNS script refine_twin.inp was used for refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.328 1909 9.4 %CNS SCRIPT MAKE_CV_TWIN.INP, ENSURES THAT TWIN-RELATED PAIRS OF REFLECTIONS ARE EITHER BOTH IN TEST OR BOTH IN WORK SET
Rwork0.27 ---
all0.276 20849 --
obs0.27 20286 97.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.1978 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.76 Å20 Å20 Å2
2---0.76 Å20 Å2
3---1.51 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.74 Å0.65 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.54 Å0.76 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→42.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6668 0 0 0 6668
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.11
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 156 8.1 %
Rwork0.335 1769 -
obs-1925 92.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.paramcarbohydrate.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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