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- PDB-3v9i: Crystal structure of human 1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v9i
タイトルCrystal structure of human 1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase mutant S352L
要素Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / aldehyde dehydrogenase / Rossmann fold / nucleotide binding / acting on aldehyde or oxo group of donors / NAD or NADP as acceptor / mitochondria
機能・相同性
機能・相同性情報


Proline catabolism / proline metabolic process / trans-4-hydroxy-L-proline catabolic process / L-proline catabolic process / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase activity / L-proline catabolic process to L-glutamate / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / electron transfer activity ...Proline catabolism / proline metabolic process / trans-4-hydroxy-L-proline catabolic process / L-proline catabolic process / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase activity / L-proline catabolic process to L-glutamate / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / electron transfer activity / mitochondrial matrix / mitochondrion / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain ...Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Tanner, J.J. / Singh, R.K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: The Three-Dimensional Structural Basis of Type II Hyperprolinemia.
著者: Srivastava, D. / Singh, R.K. / Moxley, M.A. / Henzl, M.T. / Becker, D.F. / Tanner, J.J.
履歴
登録2011年12月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月27日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial
B: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial
C: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial
D: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)248,1814
ポリマ－248,1814
非ポリマー00
水00
1
A: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial
B: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,0912
ポリマ－124,0912
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6340 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area36580 Å2
手法PISA
2
C: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial
D: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,0912
ポリマ－124,0912
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4430 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area38610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)150.382, 150.382, 192.518
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEUTHRTHRchain A and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...AA30 - 4133 - 44
12GLYGLYLYSLYSchain A and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...AA43 - 9946 - 102
13LEULEUALAALAchain A and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...AA101 - 164104 - 167
14LEULEUVALVALchain A and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...AA166 - 178169 - 181
15LEULEUGLYGLYchain A and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...AA180 - 182183 - 185
16THRTHRTYRTYRchain A and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...AA192 - 246195 - 249
17ILEILECYSCYSchain A and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...AA248 - 315251 - 318
18GLYGLYGLYGLYchain A and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...AA317320
19PHEPHEGLNGLNchain A and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...AA320 - 346323 - 349
110TYRTYRALAALAchain A and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...AA355 - 381358 - 384
111ASPASPLYSLYSchain A and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...AA383 - 402386 - 405
112SERSERPROPROchain A and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...AA409 - 442412 - 445
113ILEILESERSERchain A and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...AA448 - 475451 - 478
114GLYGLYTHRTHRchain A and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...AA477 - 511480 - 514
21LEULEUTHRTHRchain B and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...BB30 - 4133 - 44
22GLYGLYLYSLYSchain B and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...BB43 - 9946 - 102
23LEULEUALAALAchain B and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...BB101 - 164104 - 167
24LEULEUVALVALchain B and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...BB166 - 178169 - 181
25LEULEUGLYGLYchain B and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...BB180 - 182183 - 185
26THRTHRTYRTYRchain B and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...BB192 - 246195 - 249
27ILEILECYSCYSchain B and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...BB248 - 315251 - 318
28GLYGLYGLYGLYchain B and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...BB317320
29PHEPHEGLNGLNchain B and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...BB320 - 346323 - 349
210TYRTYRALAALAchain B and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...BB355 - 381358 - 384
211ASPASPLYSLYSchain B and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...BB383 - 402386 - 405
212SERSERPROPROchain B and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...BB409 - 439412 - 442
213ILEILESERSERchain B and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...BB448 - 475451 - 478
214GLYGLYTHRTHRchain B and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...BB477 - 511480 - 514
31LEULEUTHRTHRchain C and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...CC30 - 4133 - 44
32GLYGLYLYSLYSchain C and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...CC43 - 9946 - 102
33LEULEUALAALAchain C and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...CC101 - 164104 - 167
34LEULEUVALVALchain C and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...CC166 - 178169 - 181
35LEULEUGLYGLYchain C and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...CC180 - 182183 - 185
36THRTHRTYRTYRchain C and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...CC192 - 246195 - 249
37ILEILETRPTRPchain C and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...CC248 - 295251 - 298
38GLNGLNCYSCYSchain C and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...CC297 - 315300 - 318
39GLYGLYGLYGLYchain C and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...CC317320
310PHEPHEGLNGLNchain C and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...CC320 - 346323 - 349
311TYRTYRALAALAchain C and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...CC355 - 381358 - 384
312ASPASPLYSLYSchain C and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...CC383 - 402386 - 405
313SERSERSERSERchain C and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...CC409 - 412412 - 415
314THRTHRGLUGLUchain C and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...CC414 - 441417 - 444
315ILEILESERSERchain C and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...CC448 - 475451 - 478
316LEULEUTHRTHRchain C and (resseq 30:41 or resseq 43:99 or resseq...CC478 - 511481 - 514
41LEULEUTHRTHRchain D and (resseq 30:41 or resseq 43:57 or resseq...DD30 - 4133 - 44
42GLYGLYLEULEUchain D and (resseq 30:41 or resseq 43:57 or resseq...DD43 - 5746 - 60
43GLYGLYGLYGLYchain D and (resseq 30:41 or resseq 43:57 or resseq...DD59 - 8862 - 91
44VALVALLYSLYSchain D and (resseq 30:41 or resseq 43:57 or resseq...DD91 - 9994 - 102
45LEULEUALAALAchain D and (resseq 30:41 or resseq 43:57 or resseq...DD102 - 164105 - 167
46LEULEUVALVALchain D and (resseq 30:41 or resseq 43:57 or resseq...DD166 - 178169 - 181
47LEULEUGLYGLYchain D and (resseq 30:41 or resseq 43:57 or resseq...DD180 - 182183 - 185
48THRTHRTYRTYRchain D and (resseq 30:41 or resseq 43:57 or resseq...DD192 - 246195 - 249
49ILEILECYSCYSchain D and (resseq 30:41 or resseq 43:57 or resseq...DD248 - 315251 - 318
410GLYGLYGLYGLYchain D and (resseq 30:41 or resseq 43:57 or resseq...DD317320
411PHEPHEGLNGLNchain D and (resseq 30:41 or resseq 43:57 or resseq...DD320 - 346323 - 349
412TYRTYRVALVALchain D and (resseq 30:41 or resseq 43:57 or resseq...DD355 - 356358 - 359
413HISHISHISHISchain D and (resseq 30:41 or resseq 43:57 or resseq...DD358 - 372361 - 375
414ARGARGVALVALchain D and (resseq 30:41 or resseq 43:57 or resseq...DD374 - 377377 - 380
415PHEPHEARGARGchain D and (resseq 30:41 or resseq 43:57 or resseq...DD387 - 399390 - 402
416LYSLYSLYSLYSchain D and (resseq 30:41 or resseq 43:57 or resseq...DD402405
417SERSERSERSERchain D and (resseq 30:41 or resseq 43:57 or resseq...DD409 - 424412 - 427
418TYRTYRGLNGLNchain D and (resseq 30:41 or resseq 43:57 or resseq...DD427 - 440430 - 443
419ILEILESERSERchain D and (resseq 30:41 or resseq 43:57 or resseq...DD448 - 475451 - 478
420GLYGLYTHRTHRchain D and (resseq 30:41 or resseq 43:57 or resseq...DD477 - 511480 - 514

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.730852, 0.682223, -0.020671), (0.68215, -0.731122, -0.01149), (-0.022952, -0.005703, -0.99972)-32.813, 89.495499, 180.102005
2given(-0.709288, -0.681042, -0.181915), (-0.659364, 0.549712, 0.51289), (-0.249299, 0.483735, -0.838958)135.438995, 10.1013, 144.813995
3given(-0.959486, -0.133748, 0.247987), (-0.005592, -0.870937, -0.491363), (0.2817, -0.472843, 0.834904)68.794899, 173.113007, 32.130699

-
要素

#1: タンパク質
Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase, mitochondrial / 1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase / P5C dehydrogenase / Aldehyde dehydrogenase family 4 member A1


分子量: 62045.266 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 18-563 / 変異: S352L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ALDH4, ALDH4A1, P5CDH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P30038, EC: 1.5.1.12

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: reservoir: 22.5% PEG3350, 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES, pH 7.5, cryoprotectant: 25% glycerol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月16日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.839→47.784 Å / Num. all: 55880 / Num. obs: 55880 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 3.2 % / Rsym value: 0.101 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.839-33.10.6262.22573782640.62699
3-3.193.20.4213.12474478350.42198.9
3.19-3.413.20.2594.72340773590.25998.7
3.41-3.683.20.1547.32166167990.15498.3
3.68-4.033.20.1059.91987262340.10598
4.03-4.513.20.075131782455920.07597
4.51-5.23.20.05915.21545749050.05996.2
5.2-6.373.10.0613.61287441100.0695.6
6.37-9.013.30.04217.31031431220.04293.8
9.01-47.693.30.03622.3546116600.03690.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCデータ収集
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3V9G

3v9g


解像度: 2.85→43.826 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8012 / SU ML: 0.9 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 1338 2.4 %SAME TEST SET AS PDB ENTRY 3V9G
Rwork0.2093 ---
obs0.2106 55850 97.19 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.048 Å2 / ksol: 0.343 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 173.19 Å2 / Biso mean: 56.3441 Å2 / Biso min: 16.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.6677 Å20 Å2-0 Å2
2--10.6677 Å20 Å2
3----1.0063 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→43.826 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13924 0 0 0 13924
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01114254
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.23119520
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0792280
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052537
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8894556
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A3148X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.086
12B3148X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.086
13C3117X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.069
14D2723X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.095
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.85-2.95180.37721360.305955125648551299
2.9518-3.070.35061380.265355135651551399
3.07-3.20970.35591340.234755565690555699
3.2097-3.37880.27961370.227555025639550299
3.3788-3.59040.26351340.20555045638550498
3.5904-3.86750.25021370.198754795616547998
3.8675-4.25640.26571320.184454605592546097
4.2564-4.87170.2131350.169753925527539296
4.8717-6.13510.24071280.221253625490536295
6.1351-43.83140.25361270.208852325359523292

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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