[日本語] English
万見
- PDB-3uz0: Crystal Structure of SpoIIIAH and SpoIIQ Complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uz0
タイトルCrystal Structure of SpoIIIAH and SpoIIQ Complex
要素
  • Stage II sporulation protein Q
  • Stage III sporulation protein AH
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Hybrid Transporter / Sporulation / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


endospore-forming forespore / sporulation resulting in formation of a cellular spore / metalloendopeptidase activity / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Stage III sporulation protein AH-like / Stage III sporulation protein AH-like / Stage III sporulation protein AH-like superfamily / SpoIIIAH-like protein / Glucose Permease (Domain IIA) / Glucose Permease (Domain IIA) / : / Peptidase M23 / Peptidase family M23 / Duplicated hybrid motif ...Stage III sporulation protein AH-like / Stage III sporulation protein AH-like / Stage III sporulation protein AH-like superfamily / SpoIIIAH-like protein / Glucose Permease (Domain IIA) / Glucose Permease (Domain IIA) / : / Peptidase M23 / Peptidase family M23 / Duplicated hybrid motif / Distorted Sandwich / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Stage III sporulation protein AH / Stage II sporulation protein Q
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.82 Å
データ登録者Maehigashi, T. / Meisner, J. / Dunham, C.M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Structure of the basal components of a bacterial transporter.
著者: Meisner, J. / Maehigashi, T. / Andre, I. / Dunham, C.M. / Moran, C.P.
履歴
登録2011年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月25日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Stage III sporulation protein AH
B: Stage II sporulation protein Q
C: Stage III sporulation protein AH
D: Stage II sporulation protein Q
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,3427
ポリマ－63,0534
非ポリマー2883
水48627
1
A: Stage III sporulation protein AH
B: Stage II sporulation protein Q
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6233
ポリマ－31,5272
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1560 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area13320 Å2
手法PISA
2
C: Stage III sporulation protein AH
D: Stage II sporulation protein Q
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7194
ポリマ－31,5272
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area12920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.370, 64.490, 176.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Stage III sporulation protein AH


分子量: 14764.911 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: JH642 / 遺伝子: spoIIIAH, BSU24360 / プラスミド: pET14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star (DE3) / 参照: UniProt: P49785
#2: タンパク質 Stage II sporulation protein Q


分子量: 16761.836 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 73-220 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: JH642 / 遺伝子: spoIIQ, ywnI, BSU36550 / プラスミド: pET14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star (DE3) / 参照: UniProt: P71044
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 2.8M Ammonium sulfate, 10mM Mg acetate, 50 mM MES, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月18日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: KOHZU DIAMOND MONOCHROMATOR / プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→36.4 Å / Num. obs: 36350 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.147 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.832 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.7_650位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.82→36.4 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 0 / 位相誤差: 28.6 / 立体化学のターゲット値: MLHL / 詳細: BIJVOET PAIRS MERGED PRIOR TO THE REFINEMENT
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 1253 7.11 %
Rwork0.208 --
obs0.213 17632 98.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 63.86 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.0106 Å20 Å2-0 Å2
2--4.7374 Å2-0 Å2
3----3.7268 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.82→36.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3850 0 15 27 3892
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013904
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3925290
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.0061406
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.091631
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005689
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.82-2.93290.36121400.26211720X-RAY DIFFRACTION96
2.9329-3.06630.3951350.27041786X-RAY DIFFRACTION98
3.0663-3.22790.35911330.27171774X-RAY DIFFRACTION98
3.2279-3.430.33091360.24651790X-RAY DIFFRACTION99
3.43-3.69460.2951410.2121813X-RAY DIFFRACTION99
3.6946-4.06590.2561380.18591819X-RAY DIFFRACTION100
4.0659-4.65330.19281380.151843X-RAY DIFFRACTION100
4.6533-5.85870.2191410.18921872X-RAY DIFFRACTION100
5.8587-36.42810.2871510.22881962X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る