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- PDB-3utf: Crystal structure of Aspergillus fumigatus UDP galactopyranose mu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3utf
タイトルCrystal structure of Aspergillus fumigatus UDP galactopyranose mutase in reduced state
要素UDP-galactopyranose mutase
キーワードISOMERASE / Nucleotide binding / Mutase / Flavin adenine dinucleotide binding
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-galactopyranose mutase / UDP-galactopyranose mutase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
NAD(P)-binding Rossmann-like domain / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DIHYDROFLAVINE-ADENINE DINUCLEOTIDE / UDP-galactopyranose mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus fumigatus (カビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Dhatwalia, R. / Singh, H. / Tanner, J.J.
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2012
タイトル: Crystal structures and small-angle x-ray scattering analysis of UDP-galactopyranose mutase from the pathogenic fungus Aspergillus fumigatus.
著者: Richa Dhatwalia / Harkewal Singh / Michelle Oppenheimer / Dale B Karr / Jay C Nix / Pablo Sobrado / John J Tanner /
要旨: UDP-galactopyranose mutase (UGM) is a flavoenzyme that catalyzes the conversion of UDP-galactopyranose to UDP-galactofuranose, which is a central reaction in galactofuranose biosynthesis. ...UDP-galactopyranose mutase (UGM) is a flavoenzyme that catalyzes the conversion of UDP-galactopyranose to UDP-galactofuranose, which is a central reaction in galactofuranose biosynthesis. Galactofuranose has never been found in humans but is an essential building block of the cell wall and extracellular matrix of many bacteria, fungi, and protozoa. The importance of UGM for the viability of many pathogens and its absence in humans make UGM a potential drug target. Here we report the first crystal structures and small-angle x-ray scattering data for UGM from the fungus Aspergillus fumigatus, the causative agent of aspergillosis. The structures reveal that Aspergillus UGM has several extra secondary and tertiary structural elements that are not found in bacterial UGMs yet are important for substrate recognition and oligomerization. Small-angle x-ray scattering data show that Aspergillus UGM forms a tetramer in solution, which is unprecedented for UGMs. The binding of UDP or the substrate induces profound conformational changes in the enzyme. Two loops on opposite sides of the active site move toward each other by over 10 Å to cover the substrate and create a closed active site. The degree of substrate-induced conformational change exceeds that of bacterial UGMs and is a direct consequence of the unique quaternary structure of Aspergillus UGM. Galactopyranose binds at the re face of the FAD isoalloxazine with the anomeric carbon atom poised for nucleophilic attack by the FAD N5 atom. The structural data provide new insight into substrate recognition and the catalytic mechanism and thus will aid inhibitor design.
履歴
登録2011年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月15日Group: Database references
改定 1.22012年4月4日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-galactopyranose mutase
B: UDP-galactopyranose mutase
C: UDP-galactopyranose mutase
D: UDP-galactopyranose mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)233,87431
ポリマ－228,5144
非ポリマー5,36027
水14,646813
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17670 Å2
ΔGint-322 kcal/mol
Surface area75420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)217.965, 217.965, 322.805
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質
UDP-galactopyranose mutase


分子量: 57128.484 Da / 分子数: 4 / 変異: K344A, K345A, A429T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aspergillus fumigatus (カビ) / 遺伝子: glf, glfA / プラスミド: pVP56K / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4W1X2, UDP-galactopyranose mutase
#2: 化合物
ChemComp-FDA / DIHYDROFLAVINE-ADENINE DINUCLEOTIDE / FADH2


分子量: 787.566 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H35N9O15P2
#3: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 813 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHOR STATES THAT A429T IS AN UNINTENDED MUTATION ON THE SURFACE OF THE PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 1.5M ammonium sulfate, 0.1M sodium acetate, 5mM L-cysteine, 0.5mM THP , pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月4日
放射モノクロメーター: double crystal / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→48.243 Å / Num. all: 211192 / Num. obs: 211192 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.4 % / Rsym value: 0.097 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.25-2.377.40.5991.3227555305960.599100
2.37-2.527.50.4221.9216225289620.422100
2.52-2.697.50.32.6203883273000.3100
2.69-2.97.50.23.9190102254440.2100
2.9-3.187.40.1266.2174467234190.12699.9
3.18-3.567.40.0799.7156733212500.07999.8
3.56-4.117.30.05513.4136681187950.05599.6
4.11-5.037.20.04316.3114739159350.04399.4
5.03-7.127.20.04316.689675124600.04399.1
7.12-48.2437.20.02525.15064970310.02597.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
PHENIX1.6.2_432精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UTE

3ute


解像度: 2.25→48.243 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8812 / SU ML: 0.32 / σ(F): 0 / 位相誤差: 19.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2155 10571 5.01 %based on test set used for refinement of AfUGM-sulfate complex of the same enzyme
Rwork0.1902 ---
obs0.1914 211140 99.62 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.877 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 110.64 Å2 / Biso mean: 30.8325 Å2 / Biso min: 10.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.6975 Å20 Å20 Å2
2---2.6975 Å20 Å2
3---5.395 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→48.243 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15580 0 327 813 16720
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00716296
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.04422272
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0672432
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052874
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5015926
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.25-2.33040.280610610.24361984520906100
2.3304-2.42370.27859890.22761997720966100
2.4237-2.5340.251410660.20861990720973100
2.534-2.66760.23710780.19871988720965100
2.6676-2.83470.2210200.19052000821028100
2.8347-3.05360.232110590.1961998721046100
3.0536-3.36080.240110620.21332006021122100
3.3608-3.84690.227510710.20082007721148100
3.8469-4.8460.162610530.1473202212127499
4.846-48.25360.184911120.1765206002171298
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.48580.0101-0.15990.1204-0.06260.22950.00890.1275-0.02950.00530.0071-0.0515-0.0058-0.0234-0.01180.08320.03210.02910.1861-0.02870.150571.763677.9736161.0038
20.2559-0.14170.02690.3021-0.00670.2071-0.0723-0.0078-0.00910.06790.02730.06770.00310.00120.03420.12970.0430.02070.1121-0.01670.153324.4843103.2193213.6891
30.71410.0966-0.05450.18820.0690.2091-0.02360.2523-0.1199-0.01480.04430.01010.0496-0.01-0.02570.08660.0254-0.02610.2303-0.07570.1325.775968.6036150.9799
40.3243-0.25060.03370.5356-0.00330.3027-0.058-0.0221-0.09690.15990.08920.11430.0241-0.013-0.03150.1620.04870.03230.13110.06280.152242.311759.8133224.0026
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA3 - 507
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB3 - 507
3X-RAY DIFFRACTION3chain CC3 - 507
4X-RAY DIFFRACTION4chain DD3 - 507

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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