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Yorodumi- PDB-4u8k: Structure of Aspergillus fumigatus UDP-Galactopyranose mutase mut... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4u8k | ||||||
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Title | Structure of Aspergillus fumigatus UDP-Galactopyranose mutase mutant Q107A | ||||||
Components | UDP-galactopyranose mutase | ||||||
Keywords | ISOMERASE / NUCLEOTIDE BINDING / MUTASE / FLAVIN ADENINE DINUCLEOTIDE BINDING | ||||||
Function / homology | Function and homology information UDP-galactopyranose mutase / UDP-galactopyranose mutase activity / nucleotide binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Aspergillus fumigatus (mold) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 2.2 Å | ||||||
Authors | Qureshi, I.A. / Chaudhary, R. / Tanner, J.J. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2014 Title: Contributions of Unique Active Site Residues of Eukaryotic UDP-Galactopyranose Mutases to Substrate Recognition and Active Site Dynamics. Authors: Da Fonseca, I. / Qureshi, I.A. / Mehra-Chaudhary, R. / Kizjakina, K. / Tanner, J.J. / Sobrado, P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4u8k.cif.gz | 796.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4u8k.ent.gz | 659.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4u8k.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u8/4u8k ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u8/4u8k | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4u8iC 4u8jC 4u8lC 4u8mC 4u8nC 4u8oC 4u8pC 4wx1C 3utfS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 57071.438 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: Q107A, K344A, K345A, A429T Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Aspergillus fumigatus (mold) / Gene: glf, glfA / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q4W1X2, UDP-galactopyranose mutase #2: Chemical | ChemComp-FDA / #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.71 Å3/Da / Density % sol: 73.89 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.5 Details: 1.2 - 1.4 M ammonium sulfate and 0.1 M sodium acetate at pH 4.5. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.97918 Å | |||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Nov 29, 2013 | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.2→159.38 Å / Num. obs: 219305 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 28.73 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.138 / Rpim(I) all: 0.06 / Net I/σ(I): 10 / Num. measured all: 1289710 / Scaling rejects: 10 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS Starting model: 3UTF Resolution: 2.2→121.363 Å / SU ML: 0.23 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 20.04 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 95.06 Å2 / Biso mean: 32.8372 Å2 / Biso min: 14.01 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.2→121.363 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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