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- PDB-3unf: Mouse 20S immunoproteasome in complex with PR-957 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3unf
タイトルMouse 20S immunoproteasome in complex with PR-957
要素
  • (Proteasome subunit alpha type- ...) x 7
  • (Proteasome subunit beta type- ...) x 7
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Proteasome / antigen presentation / drug development / protein degradation / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Assembly of the pre-replicative complex ...Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Assembly of the pre-replicative complex / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Degradation of AXIN / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / G2/M Checkpoints / Asymmetric localization of PCP proteins / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Regulation of RUNX3 expression and activity / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of PTEN stability and activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / Degradation of GLI1 by the proteasome / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / spermatoproteasome complex / Degradation of DVL / UCH proteinases / Orc1 removal from chromatin / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Hedgehog ligand biogenesis / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Hedgehog 'on' state / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Activation of NF-kappaB in B cells / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / FCERI mediated NF-kB activation / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Interleukin-1 signaling / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Separation of Sister Chromatids / Downstream TCR signaling / KEAP1-NFE2L2 pathway / MAPK6/MAPK4 signaling / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / ABC-family proteins mediated transport / Neddylation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Ub-specific processing proteases / proteasome core complex / immune system process / myofibril / proteasome binding / fat cell differentiation / antigen processing and presentation / NF-kappaB binding / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasomal protein catabolic process / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / T cell proliferation / skeletal muscle tissue development / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / : / Neutrophil degranulation / sarcomere / proteasome complex / ciliary basal body / proteolysis involved in protein catabolic process / lipopolysaccharide binding / response to bacterium / P-body / protein catabolic process / response to virus / cell morphogenesis / response to organic cyclic compound / nuclear matrix / peptidase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / postsynapse / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / endopeptidase activity / response to oxidative stress / nuclear body / ribosome / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / synapse / mitochondrion / proteolysis / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Proteasome subunit alpha 1 / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome subunit alpha5 ...Proteasome subunit alpha 1 / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2,4-TRIDEOXY-4-METHYL-2-{[N-(MORPHOLIN-4-YLACETYL)-L-ALANYL-O-METHYL-L-TYROSYL]AMINO}-1-PHENYL-D-XYLITOL / Chem-04C / IODIDE ION / : / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit beta type-10 / Proteasome subunit beta type-5 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit beta type-8 / Proteasome subunit beta type-9 ...1,2,4-TRIDEOXY-4-METHYL-2-{[N-(MORPHOLIN-4-YLACETYL)-L-ALANYL-O-METHYL-L-TYROSYL]AMINO}-1-PHENYL-D-XYLITOL / Chem-04C / IODIDE ION / : / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit beta type-10 / Proteasome subunit beta type-5 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit beta type-8 / Proteasome subunit beta type-9 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit beta type-7 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit beta type-6 / Proteasome subunit alpha type-6 / Proteasome subunit alpha type-4 / Proteasome subunit beta type-3 / Proteasome subunit beta type-2 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit alpha type-5
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Huber, E. / Basler, M. / Schwab, R. / Heinemeyer, W. / Kirk, C. / Groettrup, M. / Groll, M.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2012
タイトル: Immuno- and constitutive proteasome crystal structures reveal differences in substrate and inhibitor specificity.
著者: Huber, E.M. / Basler, M. / Schwab, R. / Heinemeyer, W. / Kirk, C.J. / Groettrup, M. / Groll, M.
履歴
登録2011年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月28日Group: Database references
改定 1.22012年12月12日Group: Other
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasome subunit alpha type-2
B: Proteasome subunit alpha type-4
C: Proteasome subunit alpha type-7
D: Proteasome subunit alpha type-5
E: Proteasome subunit alpha type-1
F: Proteasome subunit alpha type-3
G: Proteasome subunit alpha type-6
H: Proteasome subunit beta type-10
I: Proteasome subunit beta type-3
J: Proteasome subunit beta type-2
K: Proteasome subunit beta type-8
L: Proteasome subunit beta type-1
M: Proteasome subunit beta type-4
N: Proteasome subunit beta type-9
O: Proteasome subunit alpha type-2
P: Proteasome subunit alpha type-4
Q: Proteasome subunit alpha type-7
R: Proteasome subunit alpha type-5
S: Proteasome subunit alpha type-1
T: Proteasome subunit alpha type-3
U: Proteasome subunit alpha type-6
V: Proteasome subunit beta type-10
W: Proteasome subunit beta type-3
X: Proteasome subunit beta type-2
Y: Proteasome subunit beta type-8
Z: Proteasome subunit beta type-1
a: Proteasome subunit beta type-4
b: Proteasome subunit beta type-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)722,17794
ポリマ－715,94528
非ポリマー6,23166
水17,745985
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)117.300, 194.600, 157.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.999738, -0.022464, 0.004418), (-0.022605, 0.999137, -0.034849), (-0.003632, -0.03494, -0.999383)58.36053, 0.74754, -2.69464
詳細The AU contains 28 subunits forming one biological assembly (dimer)

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要素

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Proteasome subunit alpha type- ... , 7種, 14分子 AOBPCQDRESFTGU

#1: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-2


分子量: 25955.613 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 属: 10090 / 参照: UniProt: P49722
#2: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-4


分子量: 29512.807 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 属: 10090 / 参照: UniProt: Q9R1P0
#3: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-7


分子量: 27897.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 属: 10090 / 参照: UniProt: Q9Z2U0
#4: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-5


分子量: 26435.977 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 属: 10090 / 参照: UniProt: Q9Z2U1
#5: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-1


分子量: 29586.576 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 属: 10090 / 参照: UniProt: Q9R1P4
#6: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-3


分子量: 28442.248 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 属: 10090 / 参照: UniProt: O70435
#7: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-6


分子量: 27405.434 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 属: 10090 / 参照: UniProt: Q9QUM9

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Proteasome subunit beta type- ... , 7種, 14分子 HVIWJXKYLZMaNb

#8: タンパク質 Proteasome subunit beta type-10


分子量: 24830.314 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 属: 10090 / 参照: UniProt: P70195, UniProt: O35955*PLUS
#9: タンパク質 Proteasome subunit beta type-3


分子量: 22988.895 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 属: 10090 / 参照: UniProt: Q9R1P1
#10: タンパク質 Proteasome subunit beta type-2


分子量: 22935.377 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 属: 10090 / 参照: UniProt: Q9R1P3
#11: タンパク質 Proteasome subunit beta type-8


分子量: 22674.686 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 属: 10090 / 参照: UniProt: O55234, UniProt: P28063*PLUS
#12: タンパク質 Proteasome subunit beta type-1


分子量: 23576.969 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 属: 10090 / 参照: UniProt: O09061
#13: タンパク質 Proteasome subunit beta type-4


分子量: 24384.715 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 属: 10090 / 参照: UniProt: P99026
#14: タンパク質 Proteasome subunit beta type-9


分子量: 21345.162 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 属: 10090 / 参照: UniProt: Q60692, UniProt: P28076*PLUS

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非ポリマー , 5種, 1051分子

#15: 化合物...
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#16: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#17: 化合物
ChemComp-04C / 1,2,4-trideoxy-4-methyl-2-{[N-(morpholin-4-ylacetyl)-L-alanyl-O-methyl-L-tyrosyl]amino}-1-phenyl-D-xylitol


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 584.704 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H44N4O7
参照: 1,2,4-TRIDEOXY-4-METHYL-2-{[N-(MORPHOLIN-4-YLACETYL)-L-ALANYL-O-METHYL-L-TYROSYL]AMINO}-1-PHENYL-D-XYLITOL
#18: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#19: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 985 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE STARTING EPOXIDE RING OF AN EPOXOMICIN-LIKE INHIBITOR UNDERGOES RE-CYCLIZATION REACTION WITH ...THE STARTING EPOXIDE RING OF AN EPOXOMICIN-LIKE INHIBITOR UNDERGOES RE-CYCLIZATION REACTION WITH THE SIDE CHAIN OF N-TERMINAL RESIDUE THR-1 (CHAINS V,H,b,N,K, and Y) AND THE FINAL PRODUCT 04C IS OBSERVED. SEE ALSO LINK RECORDS AND REMARK 630.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.2 M NaI, 40% MPD, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月12日
放射モノクロメーター: double-crystal fixed-exit monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. all: 149421 / Num. obs: 145087 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.547 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 89.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0119精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IRU

1iru


解像度: 2.9→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.906 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.869 / SU B: 55.113 / SU ML: 0.44 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.492 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27498 7255 5 %RANDOM
Rwork0.23527 ---
obs0.23724 137832 97.12 %-
all-145087 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 61.703 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.81 Å20 Å2-1.21 Å2
2--4.56 Å20 Å2
3----3.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数48508 0 312 985 49805
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0249662
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9261.97367120
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.90456210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.84223.7972186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.645158642
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.40915350
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.27556
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02137046
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
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X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr0.765349662
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free28.2095472
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded34.324549333
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.972 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 448 -
Rwork0.328 8502 -
obs--85.31 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0190.0440.06520.28230.15060.4489-0.01520.0238-0.0115-0.03950.00120.049-0.05030.03210.0140.1576-0.0544-0.02790.24960.02490.082713.93-58.542-64.253
20.12190.0509-0.07660.26840.0060.0694-0.08380.0770.0149-0.05810.05240.0710.0094-0.0220.03140.2247-0.0691-0.06520.22330.04540.106318.821-27.494-64.073
30.2181-0.00190.27360.31660.31570.7263-0.09260.09050.0999-0.01630.0150.0179-0.11640.03080.07760.1859-0.0684-0.02170.22960.1090.160546-12.113-55.452
40.3174-0.01640.54190.02380.02211.0416-0.08990.18320.1026-0.0014-0.0568-0.0293-0.15660.1860.14670.214-0.0947-0.02010.26290.06030.131872.679-26.192-47.193
50.50450.09420.10740.05810.08280.3603-0.06590.0897-0.011-0.05490.044-0.04460.00720.06860.0220.1618-0.02930.01950.2071-0.01150.126779.955-56.498-44.506
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100.68280.13760.13070.0727-0.08220.2944-0.03490.010.0748-0.02240.02580.00660.0112-0.06040.00910.18610.0131-0.01810.03210.00630.156523.93-13.273-21.515
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120.0238-0.0785-0.0050.27610.01360.2106-0.0086-0.0024-0.02160.00960.00840.0356-0.00480.16920.00010.161-0.0088-0.01070.1364-0.00650.116769.78-43.328-5.011
130.10810.1363-0.12140.1905-0.10720.5173-0.0203-0.0173-0.0245-0.0438-0.0092-0.00240.12090.05070.02950.18280.00740.00450.0407-0.00260.147458.64-74.573-6.983
140.4440.2152-0.0860.1072-0.04280.0992-0.02840.0401-0.0084-0.02820.0352-0.01080.0366-0.0619-0.00670.1935-0.024-0.01120.1366-0.00190.122829.975-85.59-18.328
150.5257-0.1356-0.16670.331-0.03650.07460.0388-0.0331-0.01090.0016-0.0474-0.0142-0.02330.02590.00870.159-0.0223-0.01410.153-0.00560.070345.992-56.08763.387
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180.07430.05320.1390.1651-0.10880.6184-0.0325-0.11460.0792-0.0071-0.13460.0357-0.0327-0.15530.1670.14740.0168-0.00830.2347-0.07590.1579-13.29-25.25645.126
190.6447-0.07710.350.0737-0.02440.3537-0.0413-0.08640.02860.0120.00410.0195-0.034-0.11390.03720.1419-0.00410.00790.2095-0.01950.0951-20.31-55.89743.71
200.45440.21340.04230.17090.02210.02620.0251-0.0289-0.0047-0.0222-0.01890.03330.0178-0.0587-0.00620.1617-0.0176-0.00940.1501-0.00020.1032-2.592-80.19450.483
210.3213-0.1074-0.09150.5291-0.06840.10910.024-0.086-0.07770.0011-0.0265-0.02140.0214-0.00560.00250.1677-0.0084-0.00830.11750.01310.101728.038-80.21260.178
220.16850.0637-0.03570.1165-0.08430.06680.0309-0.10830.0025-0.0256-0.0523-0.00320.00260.03590.02140.1747-0.0091-0.0090.0893-0.00330.1356.886-62.36326.712
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250.32590.01870.3290.1222-0.1040.45830.0082-0.02180.0317-0.00980.00090.05220.0293-0.0209-0.00920.17230.0336-0.00220.13070.00240.13643.988-16.569.015
260.22740.0279-0.22190.22080.05590.2506-0.01390.03310.0029-0.00190.01760.01390.002-0.0421-0.00380.15180.0056-0.01680.19390.01830.1061-10.314-43.7153.721
270.2956-0.1306-0.26180.0930.0380.4819-0.00320.0235-0.01210.0049-0.01430.00860.1106-0.03980.01750.168-0.03260.00490.1523-0.01220.10421.146-74.876.71
280.7683-0.1391-0.2960.20260.16510.1866-0.04610.04240.00550.04880.0353-0.00240.0466-0.00080.01080.2082-0.0105-0.01380.0577-0.00640.127930.047-84.99918.401
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 230
2X-RAY DIFFRACTION1A301 - 303
3X-RAY DIFFRACTION1A401 - 443
4X-RAY DIFFRACTION2B1 - 248
5X-RAY DIFFRACTION2B301
6X-RAY DIFFRACTION2B401 - 442
7X-RAY DIFFRACTION3C1 - 238
8X-RAY DIFFRACTION3C301 - 329
9X-RAY DIFFRACTION4D1 - 233
10X-RAY DIFFRACTION4D301
11X-RAY DIFFRACTION4D401 - 424
12X-RAY DIFFRACTION5E1 - 238
13X-RAY DIFFRACTION5E301
14X-RAY DIFFRACTION5E401 - 439
15X-RAY DIFFRACTION6F1 - 244
16X-RAY DIFFRACTION6F301 - 337
17X-RAY DIFFRACTION7G1 - 243
18X-RAY DIFFRACTION7G301
19X-RAY DIFFRACTION7G401 - 444
20X-RAY DIFFRACTION8H1 - 219
21X-RAY DIFFRACTION8H301 - 303
22X-RAY DIFFRACTION8H401 - 440
23X-RAY DIFFRACTION9I1 - 204
24X-RAY DIFFRACTION9I301 - 302
25X-RAY DIFFRACTION9I401 - 425
26X-RAY DIFFRACTION10J1 - 196
27X-RAY DIFFRACTION10J301
28X-RAY DIFFRACTION10J401 - 428
29X-RAY DIFFRACTION11K2 - 201
30X-RAY DIFFRACTION11K301 - 303
31X-RAY DIFFRACTION11K401 - 432
32X-RAY DIFFRACTION12L1 - 213
33X-RAY DIFFRACTION12L301 - 303
34X-RAY DIFFRACTION12L401 - 443
35X-RAY DIFFRACTION13M1 - 216
36X-RAY DIFFRACTION13M301 - 305
37X-RAY DIFFRACTION13M401 - 450
38X-RAY DIFFRACTION14N2 - 199
39X-RAY DIFFRACTION14N201 - 203
40X-RAY DIFFRACTION14N301 - 329
41X-RAY DIFFRACTION15O1 - 230
42X-RAY DIFFRACTION15O301 - 302
43X-RAY DIFFRACTION15O401 - 444
44X-RAY DIFFRACTION16P1 - 248
45X-RAY DIFFRACTION16P301
46X-RAY DIFFRACTION16P401 - 438
47X-RAY DIFFRACTION17Q1 - 238
48X-RAY DIFFRACTION17Q301 - 304
49X-RAY DIFFRACTION17Q401 - 413
50X-RAY DIFFRACTION18R1 - 233
51X-RAY DIFFRACTION18R301 - 303
52X-RAY DIFFRACTION18R401 - 424
53X-RAY DIFFRACTION19S1 - 238
54X-RAY DIFFRACTION19S301 - 303
55X-RAY DIFFRACTION19S401 - 440
56X-RAY DIFFRACTION20T1 - 244
57X-RAY DIFFRACTION20T301 - 332
58X-RAY DIFFRACTION21U1 - 243
59X-RAY DIFFRACTION21U301
60X-RAY DIFFRACTION21U401 - 438
61X-RAY DIFFRACTION22V2 - 219
62X-RAY DIFFRACTION22V301 - 306
63X-RAY DIFFRACTION22V401 - 439
64X-RAY DIFFRACTION23W1 - 204
65X-RAY DIFFRACTION23W301
66X-RAY DIFFRACTION23W401 - 439
67X-RAY DIFFRACTION24X1 - 196
68X-RAY DIFFRACTION24X301 - 304
69X-RAY DIFFRACTION24X401 - 420
70X-RAY DIFFRACTION25Y2 - 201
71X-RAY DIFFRACTION25Y301 - 302
72X-RAY DIFFRACTION25Y401 - 436
73X-RAY DIFFRACTION26Z1 - 213
74X-RAY DIFFRACTION26Z301 - 304
75X-RAY DIFFRACTION26Z401 - 449
76X-RAY DIFFRACTION27a1 - 216
77X-RAY DIFFRACTION27a301 - 305
78X-RAY DIFFRACTION27a401 - 435
79X-RAY DIFFRACTION28b2 - 199
80X-RAY DIFFRACTION28b201 - 203
81X-RAY DIFFRACTION28b301 - 333

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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