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- PDB-3ult: Crystal structure of an ice-binding protein from the perennial ry... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ult
タイトルCrystal structure of an ice-binding protein from the perennial ryegrass, Lolium perenne
要素Ice recrystallization inhibition protein-like protein
キーワードANTIFREEZE PROTEIN (不凍タンパク質) / beta-solenoid / beta-roll / ice-binding / antifreeze (不凍液) / ice / extracellular
機能・相同性
機能・相同性情報


Serralysin-like metalloprotease, C-terminal / 2 Solenoid / Alkaline Protease, subunit P, domain 1 / Leucine-rich repeat-containing N-terminal, plant-type / Leucine rich repeat N-terminal domain / Serralysin-like metalloprotease, C-terminal / Leucine-rich repeat domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
エタノール / Ice recrystallization inhibition protein-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Lolium perenne (ホソムギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Middleton, A.J. / Faucher, F. / Campbell, R.L. / Davies, P.L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Antifreeze protein from freeze-tolerant grass has a beta-roll fold with an irregularly structured ice-binding site.
著者: Middleton, A.J. / Marshall, C.B. / Faucher, F. / Bar-Dolev, M. / Braslavsky, I. / Campbell, R.L. / Walker, V.K. / Davies, P.L.
履歴
登録2011年11月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月18日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ice recrystallization inhibition protein-like protein
B: Ice recrystallization inhibition protein-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,63715
ポリマ－27,0062
非ポリマー63113
水4,234235
1
A: Ice recrystallization inhibition protein-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8428
ポリマ－13,5031
非ポリマー3387
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ice recrystallization inhibition protein-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7957
ポリマ－13,5031
非ポリマー2926
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.280, 62.490, 44.000
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.960, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Ice recrystallization inhibition protein-like protein


分子量: 13503.053 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 137-254 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lolium perenne (ホソムギ) / 遺伝子: IRI3 / プラスミド: pET24a+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-star(DE3) / 参照: UniProt: B5T007
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物
ChemComp-EOH / ETHANOL / エタノ-ル / エタノール


分子量: 46.068 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.91 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 45-50% Ethanol, 100 mM Phosphate-citrate, 0-5% PEG 1000, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1.13, 1.55
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月14日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.131
21.551
Reflection数: 51177 / Rmerge(I) obs: 0.073 / D res high: 2.1 Å / Num. obs: 23468 / % possible obs: 87.1
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)IDRmerge(I) obs
102021694.310.048
61085492.510.052
46254693.310.052
34495092.210.059
2.83193491.610.083
2.72.8119492.410.095
2.62.7141991.510.12
2.52.6162891.510.146
2.42.5191591.410.156
2.32.4220790.610.167
2.22.3263689.910.173
2.12.2196956.910.25
反射解像度: 1.4→20 Å / Num. obs: 45098 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 17.982 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 16.83
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.4-1.50.2935.48472288305196.9
1.5-1.60.1468.83364736343197.2
1.6-1.70.12310.89289755033197.8
1.7-1.80.10113.14227893946198.2
1.8-20.06417.97332285791198.6
2-2.50.04724.69436207643199
2.5-30.04529.04191913388199.1
3-40.04134.17149552701198.1
4-60.04134.7373631366196.8
6-100.04634.242577471196.5
10-200.04935.15558111177.1

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位相決定

位相決定手法: 単一同系置換・異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.4→19.423 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.01 / SU ML: 0.28 / σ(F): 2 / 位相誤差: 20 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1873 2242 4.99 %Random
Rwork0.1651 ---
obs0.1662 44891 97.7 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.41 Å / VDWプローブ半径: 0.6 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 64.897 Å2 / ksol: 0.493 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 86.65 Å2 / Biso mean: 17.308 Å2 / Biso min: 6.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.0465 Å20 Å23.1001 Å2
2---0.9361 Å2-0 Å2
3----2.1104 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→19.423 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1586 0 41 235 1862
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111908
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4222638
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085314
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006382
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.678657
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4-1.43040.23171370.21562618275597
1.4304-1.46370.22891380.20842621275997
1.4637-1.50030.20461400.18252650279097
1.5003-1.54080.22041380.16742616275497
1.5408-1.58620.19651390.15992630276997
1.5862-1.63730.23261390.15352644278397
1.6373-1.69580.19591400.1572647278798
1.6958-1.76370.18861410.15342683282498
1.7637-1.84390.18861410.1522662280398
1.8439-1.9410.16071360.14232656279298
1.941-2.06250.15991420.14092697283998
2.0625-2.22150.14561420.13582700284299
2.2215-2.44470.17251420.14542713285599
2.4447-2.79760.17521420.1552702284499
2.7976-3.52120.17781430.15992708285199
3.5212-19.42470.21841420.21872702284496

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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