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万見
- PDB-3ucy: Structure of Mg2+ bound N-terminal domain of calmodulin in the pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ucy
タイトルStructure of Mg2+ bound N-terminal domain of calmodulin in the presence of Zn2+
要素Calmodulin
キーワードCALCIUM-BINDING PROTEIN / EF-HAND / METAL BINDING / CALCIUM REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / : / : / : / positive regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / CaM pathway ...: / : / : / : / : / positive regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / positive regulation of DNA binding / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / nitric-oxide synthase binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / calcineurin-mediated signaling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / DARPP-32 events / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / activation of adenylate cyclase activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / Activation of AMPK downstream of NMDARs / presynaptic cytosol / Ion homeostasis / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / enzyme regulator activity / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / FCERI mediated Ca+2 mobilization / substantia nigra development / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / calyx of Held / response to amphetamine / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein serine/threonine kinase activator activity / nitric-oxide synthase regulator activity / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / spindle microtubule / calcium channel regulator activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / response to calcium ion
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
CACODYLATE ION / Calmodulin-1 / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Senguen, F.T. / Grabarek, Z.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: X-ray Structures of Magnesium and Manganese Complexes with the N-Terminal Domain of Calmodulin: Insights into the Mechanism and Specificity of Metal Ion Binding to an EF-Hand.
著者: Senguen, F.T. / Grabarek, Z.
履歴
登録2011年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月3日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,1156
ポリマ－8,8001
非ポリマー3155
水1,22568
1
A: Calmodulin
ヘテロ分子

A: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,23012
ポリマ－17,5992
非ポリマー63010
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area1950 Å2
ΔGint-159 kcal/mol
Surface area8850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.298, 35.298, 142.937
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 8799.724 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain residues 2-80 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM, CALM1, CALM2, CALM3, CALML2, CAM, CAM1, CAM2, CAM3, CAMB, CAMC, CAMIII
プラスミド: PAED4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS

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非ポリマー , 5種, 73分子

#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate


分子量: 136.989 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.38 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100MM TRIS CACODYLATE, 25MM ZNCL2, 16% PEG8000, 100MM MGCL2, 20% ETHYLENE GLYCOL, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月20日 / 詳細: NINE QUADRANT
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 27.4 % / Av σ(I) over netI: 18.29 / 数: 251118 / Rmerge(I) obs: 0.157 / Χ2: 1.33 / D res high: 1.8 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 9179 / % possible obs: 100
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
3.885099.910.1451.24828.1
3.083.8810010.1421.08632.7
2.693.0899.810.151.18626.4
2.442.6910010.1751.4125.9
2.272.4410010.2061.56426.4
2.132.2710010.2491.57726.7
2.032.1310010.3071.50226.7
1.942.0310010.371.40327
1.861.9410010.4631.24826.7
1.81.8610010.5921.11926.4
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 9179 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 27.4 % / Biso Wilson estimate: 31.869 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.157 / Χ2: 1.325 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.8-1.8626.40.5928911.1191100
1.86-1.9426.70.4638731.2481100
1.94-2.03270.378761.4031100
2.03-2.1326.70.3078951.5021100
2.13-2.2726.70.2499051.5771100
2.27-2.4426.40.2068851.5641100
2.44-2.6925.90.1759151.411100
2.69-3.0826.40.159251.186199.8
3.08-3.8832.70.1429581.0861100
3.88-5028.10.14510561.248199.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→35.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.965 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.1 / SU B: 3.259 / SU ML: 0.095 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2279 433 4.8 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.2023 9098 99.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 79.96 Å2 / Biso mean: 38.4893 Å2 / Biso min: 23.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.74 Å20 Å20 Å2
2---0.74 Å2-0 Å2
3---1.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→35.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数575 0 9 68 652
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02620
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3021.985838
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.417583
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.86626.56332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.86115125
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.745153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.293
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021466
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.844 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.364 29 -
Rwork0.243 517 -
all-546 -
obs--99.27 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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