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万見
- PDB-2pq3: N-Terminal Calmodulin Zn-Trapped Intermediate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pq3
タイトルN-Terminal Calmodulin Zn-Trapped Intermediate
要素Calmodulin
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / CALMODULIN / HELIX-TURN-HELIX / EF-HAND / N-TERMINAL CALMODULIN / CAM / N-CAM
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of store-operated calcium channel activity / : / : / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / : / : / : ...regulation of store-operated calcium channel activity / : / : / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / : / : / : / : / : / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane / positive regulation of DNA binding / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / nitric-oxide synthase binding / regulation of synaptic vesicle exocytosis / calcineurin-mediated signaling / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / detection of calcium ion / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of cardiac muscle contraction / postsynaptic cytosol / catalytic complex / activation of adenylate cyclase activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / presynaptic cytosol / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / enzyme regulator activity / titin binding / regulation of calcium-mediated signaling / sperm midpiece / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / calcium channel complex / regulation of heart rate / calyx of Held / response to amphetamine / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / nitric-oxide synthase regulator activity / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / calcium channel regulator activity / calcium-mediated signaling / response to calcium ion / cellular response to type II interferon / Schaffer collateral - CA1 synapse / G2/M transition of mitotic cell cycle / spindle pole / disordered domain specific binding / calcium-dependent protein binding / myelin sheath / protein autophosphorylation / growth cone / vesicle / transmembrane transporter binding / neuron projection / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / calcium ion binding / centrosome / protein kinase binding / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair ...EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CACODYLATE ION / Calmodulin-1 / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Warren, J.T. / Guo, Q. / Tang, W.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: A 1.3-A structure of zinc-bound N-terminal domain of calmodulin elucidates potential early ion-binding step.
著者: Warren, J.T. / Guo, Q. / Tang, W.J.
履歴
登録2007年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,7224
ポリマ－8,4541
非ポリマー2683
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: Calmodulin
ヘテロ分子

A: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4448
ポリマ－16,9092
非ポリマー5366
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-106 kcal/mol
Surface area8950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.211, 35.211, 143.294
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 8454.353 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Calm1, Calm, Cam, Cam1 / プラスミド: pPro-Ex / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-pUBS520 / 参照: UniProt: P62161, UniProt: P0DP29*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate


分子量: 136.989 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.19 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 100mM Na Cacodylate, 5mM Zn Acetate, 16% PEG8000, pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9792911
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月29日
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792911 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→32 Å / Num. all: 12815 / Num. obs: 12687 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.5 % / Biso Wilson estimate: 9.5 Å2 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 46.1
反射 シェル最高解像度: 1.3 Å / 冗長度: 8.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 12815 / Rsym value: 0.315 / % possible all: 92.1

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SOLVE位相決定
SHELX精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.3→32 Å / Num. parameters: 7049 / Num. restraintsaints: 9042 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.192 634 -RANDOM
Rwork0.1431 ---
all0.1431 12815 --
obs0.1431 12687 99 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 10 / Occupancy sum hydrogen: 7 / Occupancy sum non hydrogen: 711
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数575 0 7 129 711
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.035
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0259
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.058
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.075
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.019
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.004
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.046
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.104
LS精密化 シェル最高解像度: 1.3 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.192 634 -
Rwork0.146 --
obs-12681 99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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