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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3u94 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the GluK3 ligand binding domain complex with glutamate and zinc: P21212 form | ||||||
![]() | Glutamate receptor, ionotropic kainate 3 | ||||||
![]() | MEMBRANE PROTEIN / ION CHANNEL | ||||||
機能・相同性 | ![]() Presynaptic function of Kainate receptors / cochlear hair cell ribbon synapse / adenylate cyclase inhibiting G protein-coupled glutamate receptor activity / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / glutamate receptor activity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate receptor signaling pathway / kainate selective glutamate receptor activity ...Presynaptic function of Kainate receptors / cochlear hair cell ribbon synapse / adenylate cyclase inhibiting G protein-coupled glutamate receptor activity / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / glutamate receptor activity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate receptor signaling pathway / kainate selective glutamate receptor activity / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite cytoplasm / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / presynaptic membrane / perikaryon / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / axon / dendrite / glutamatergic synapse / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Kumar, J. / Mayer, M.L. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Zinc Potentiates GluK3 Glutamate Receptor Function by Stabilizing the Ligand Binding Domain Dimer Interface. 著者: Veran, J. / Kumar, J. / Pinheiro, P.S. / Athane, A. / Mayer, M.L. / Perrais, D. / Mulle, C. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 600.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 508.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 489.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 508.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 46.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 67.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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詳細 | THE OBSERVED BIOLOGICAL UNIT DOES NOT OCCUR FOR THE FULL LENGTH PROTEIN THEREFORE, IS NOT BIOLOGICALLY RELEVANT |
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要素
-タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD
#1: タンパク質 | 分子量: 29053.371 Da / 分子数: 4 / 断片: unp residues 433-546 and 669-807 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 5種, 707分子 








#2: 化合物 | ChemComp-GLU / #3: 化合物 | ChemComp-ZN / #4: 化合物 | #5: 化合物 | ChemComp-CL / | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
Has protein modification | Y |
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配列の詳細 | THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND BINDING DOMAIN OF GLUK3. TRANSMEMBRANE REGIONS ...THE PROTEIN CRYSTALLIZ |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.65 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 6% PEG 3350, 0.1 M BisTrisPropane, 0.2 M NaSulfate, 5 mM glutamate, 10 mM ZnAcate,, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月19日 |
放射 | モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.96→40 Å / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 25.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 26.9 |
反射 シェル | 解像度: 1.96→1.99 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 97.7 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1S50 解像度: 1.962→38.937 Å / SU ML: 0.57 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 26.38 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 34.242 Å2 / ksol: 0.342 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.962→38.937 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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