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- PDB-3u92: Crystal structure of the GluK3 ligand binding domain complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u92
タイトルCrystal structure of the GluK3 ligand binding domain complex with kainate and zinc: P2221 form
要素Glutamate receptor, ionotropic kainate 3
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ION CHANNEL
機能・相同性
機能・相同性情報


Presynaptic function of Kainate receptors / cochlear hair cell ribbon synapse / adenylate cyclase inhibiting G protein-coupled glutamate receptor activity / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / glutamate receptor activity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate receptor signaling pathway / kainate selective glutamate receptor activity ...Presynaptic function of Kainate receptors / cochlear hair cell ribbon synapse / adenylate cyclase inhibiting G protein-coupled glutamate receptor activity / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / glutamate receptor activity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate receptor signaling pathway / kainate selective glutamate receptor activity / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite cytoplasm / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / presynaptic membrane / perikaryon / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / axon / dendrite / glutamatergic synapse / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-(CARBOXYMETHYL)-4-ISOPROPENYLPROLINE / Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kumar, J. / Mayer, M.L.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2012
タイトル: Zinc Potentiates GluK3 Glutamate Receptor Function by Stabilizing the Ligand Binding Domain Dimer Interface.
著者: Veran, J. / Kumar, J. / Pinheiro, P.S. / Athane, A. / Mayer, M.L. / Perrais, D. / Mulle, C.
履歴
登録2011年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月19日Group: Database references
改定 1.22017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 3
B: Glutamate receptor, ionotropic kainate 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,12714
ポリマ－58,1072
非ポリマー1,02112
水6,485360
1
A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 3
B: Glutamate receptor, ionotropic kainate 3
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 3
B: Glutamate receptor, ionotropic kainate 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,25528
ポリマ－116,2134
非ポリマー2,04124
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area5640 Å2
ΔGint-448 kcal/mol
Surface area47000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)129.537, 55.654, 90.052
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number17
Space group name H-MP2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-325-

HOH

詳細THE OBSERVED BIOLOGICAL UNIT DOES NOT OCCUR FOR THE FULL LENGTH PROTEIN THEREFORE, IS NOT BIOLOGICALLY RELEVANT

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor, ionotropic kainate 3 / GluK3


分子量: 29053.371 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 433-546 and 669-807 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: GRIK3 / プラスミド: PET22 modified / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ORIGAMI B(DE3) / 参照: UniProt: P42264
#2: 化合物 ChemComp-KAI / 3-(CARBOXYMETHYL)-4-ISOPROPENYLPROLINE / KAINATE / カイニン酸


分子量: 213.230 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15NO4 / コメント: 神経伝達物質, アゴニスト*YM
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 360 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND BINDING DOMAIN OF GLUK3. TRANSMEMBRANE REGIONS ...THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND BINDING DOMAIN OF GLUK3. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER THEREFORE, THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINUOUSLY WITH THE REFERENCE DATABASE (433-546 AND 669-807)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 5% PEG 8K, 0.1 M Tris, 4 mM Kainate, 2 mM ZnAcetate, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月7日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→45 Å / Num. all: 52357 / Num. obs: 52357 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 30 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 34
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.589 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 95.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1S50

1s50


解像度: 1.9→42.53 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 23.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 2643 5.11 %RANDOM
Rwork0.1869 ---
all0.1887 51682 --
obs0.1887 51682 98.6 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.89 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.585 Å2 / ksol: 0.385 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.5565 Å2-0 Å20 Å2
2---1.1264 Å2-0 Å2
3---11.683 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→42.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4036 0 40 360 4436
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0124170
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0435612
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2211558
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067620
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004702
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8971-1.93160.30921340.26572379X-RAY DIFFRACTION93
1.9316-1.96870.30041500.24412523X-RAY DIFFRACTION98
1.9687-2.00890.27311530.23252484X-RAY DIFFRACTION98
2.0089-2.05260.2711370.22472563X-RAY DIFFRACTION98
2.0526-2.10030.26411440.2052529X-RAY DIFFRACTION99
2.1003-2.15290.28481390.19762530X-RAY DIFFRACTION98
2.1529-2.21110.20361350.19322562X-RAY DIFFRACTION99
2.2111-2.27610.2621390.18092550X-RAY DIFFRACTION99
2.2761-2.34960.23321310.1912580X-RAY DIFFRACTION99
2.3496-2.43350.24091500.19032561X-RAY DIFFRACTION99
2.4335-2.5310.20171190.19182584X-RAY DIFFRACTION99
2.531-2.64610.27331470.18812599X-RAY DIFFRACTION99
2.6461-2.78560.25521180.19412605X-RAY DIFFRACTION99
2.7856-2.96010.23411320.19492596X-RAY DIFFRACTION100
2.9601-3.18860.25361350.19522609X-RAY DIFFRACTION100
3.1886-3.50930.22541430.19592647X-RAY DIFFRACTION100
3.5093-4.01680.22411580.18582622X-RAY DIFFRACTION100
4.0168-5.05950.15131410.14052703X-RAY DIFFRACTION100
5.0595-42.54070.19421380.19022813X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1617-0.30680.45980.2478-0.38171.2544-0.0016-0.12710.08580.0954-0.0361-0.2336-0.26630.06680.04970.2767-0.0539-0.07950.17940.01690.276444.777939.732615.2604
21.2976-0.74720.49182.4927-0.53690.2820.071-1.2391-0.24850.2272-0.03150.3838-0.1180.0406-0.02080.3003-0.0469-0.05660.5370.06330.26141.043825.593229.1067
30.8868-0.14810.30320.0888-0.19210.75620.11690.02180.07860.0123-0.1349-0.2336-0.03990.10150.06810.2404-0.0335-0.10180.19920.00350.281348.343531.290716.6951
40.2308-0.55320.09961.3205-0.27150.90470.24580.10950.3134-0.1139-0.2194-0.35940.01630.28630.01630.2352-0.0086-0.00050.2695-0.00710.304748.102834.0687-0.5403
50.1734-0.1279-0.37740.57390.32771.3371-0.0307-0.0111-0.10460.0406-0.00180.2668-0.0598-0.64710.01770.2489-0.0001-0.00090.41010.02880.27744.007219.857411.3963
61.57170.0508-0.26070.29030.00311.7332-0.1143-0.1126-0.37420.00990.0194-0.10180.2393-0.02680.04010.2637-0.0060.01170.2330.08550.345918.03669.308922.0412
71.40110.1696-0.03340.35-0.22770.4469-0.0832-0.4306-0.15260.02280.0192-0.0145-0.02640.20720.04080.23530.010.01490.36120.04470.272617.9915.347724.5367
80.4567-0.5011-0.54030.8240.69231.02420.1821-0.09840.001-0.1138-0.3570.2152-0.39240.0680.06010.3445-0.0422-0.01210.2623-0.05740.356520.01129.60317.9322
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 3:136)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 137:165)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 166:230)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 231:256)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 3:32)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 33:161)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain B and resid 162:237)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain B and resid 238:256)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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