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万見
- PDB-3u8x: Crystal Structure of a chimera containing the N-terminal domain (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u8x
タイトルCrystal Structure of a chimera containing the N-terminal domain (residues 8-29) of drosophila Ciboulot and the C-terminal domain (residues 18-44) of bovine Thymosin-beta4, bound to G-actin-ATP
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Thymosin beta-4
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / PROTEIN BINDING / protein-protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


larval central nervous system remodeling / positive regulation of neutrophil migration / negative regulation of neutrophil chemotaxis / sequestering of actin monomers / cellular response to glucocorticoid stimulus / cytoskeletal motor activator activity / positive regulation of wound healing / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration ...larval central nervous system remodeling / positive regulation of neutrophil migration / negative regulation of neutrophil chemotaxis / sequestering of actin monomers / cellular response to glucocorticoid stimulus / cytoskeletal motor activator activity / positive regulation of wound healing / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / protein sequestering activity / regulation of cell migration / actin filament polymerization / filopodium / actin filament organization / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / brain development / negative regulation of inflammatory response / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / cytoskeleton / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / extracellular space / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thymosin beta-4 family signature. / Beta-thymosin / Beta-thymosin superfamily / Thymosin beta-4 family / Thymosin beta actin-binding motif. / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site ...Thymosin beta-4 family signature. / Beta-thymosin / Beta-thymosin superfamily / Thymosin beta-4 family / Thymosin beta actin-binding motif. / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Ciboulot, isoform A / Thymosin beta-4 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
Bos taurus (ウシ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Renault, L. / Husson, C. / Carlier, M.F. / Didry, D.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2012
タイトル: How a single residue in individual beta-thymosin/WH2 domains controls their functions in actin assembly
著者: Didry, D. / Cantrelle, F.X. / Husson, C. / Roblin, P. / Moorthy, A.M. / Perez, J. / Le Clainche, C. / Hertzog, M. / Guittet, E. / Carlier, M.F. / van Heijenoort, C. / Renault, L.
履歴
登録2011年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月26日Group: Database references
改定 1.22017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Thymosin beta-4
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Thymosin beta-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,7668
ポリマ－95,7034
非ポリマー1,0634
水00
1
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Thymosin beta-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3834
ポリマ－47,8512
非ポリマー5312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2620 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area17350 Å2
手法PISA
2
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Thymosin beta-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3834
ポリマ－47,8512
非ポリマー5312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2600 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area17230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.011, 75.326, 128.866
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111THRTHRHISHIS2AA6 - 3716 - 371
211THRTHRHISHIS2CC6 - 3716 - 371
121ATPATPMGMG4AE - F501 - 502
221ATPATPMGMG4CG - H501 - 502
112PROPROLYSLYS2BB12 - 3210 - 30
212PROPROLYSLYS2DD12 - 3210 - 30

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41862.613 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: organ: alpha Skeletal Muscle / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 Thymosin beta-4 / T beta-4 / Hematopoietic system regulatory peptide / Seraspenide


分子量: 5988.682 Da / 分子数: 2
Fragment: UNP O97428 residues 8-29, UNP P62326 residues 18-44
由来タイプ: 組換発現
詳細: chimeric protein containing the N-terminal domain (residues 8-29) of drosophila Ciboulot and the C-terminal domain (residues 17-44) of bovine Thymosin-beta4
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ), (組換発現) Bos taurus (ウシ)
遺伝子: TMSB4, THYB4 / プラスミド: pGEX-6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62326, UniProt: O97428
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.29 %
結晶化温度: 298 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG3350, 0.2M MgAcetate pH6.5, 0.45M Guanidine HCl, 1% Dioxane, hanging drop, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97903 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97903 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.5
11-h,-k,l20.5
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 59601 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 25.299 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 17.06
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2-2.010.4454.23478179088.1
2.01-2.020.4026.79742383697.5
2.02-2.030.3687.53726479698.8
2.03-2.040.3487.6747083198.5
2.04-2.050.3437.59741483698
2.05-2.060.337.83690677696.9
2.06-2.080.3128.1913549152098.6
2.08-2.10.2968.5113333151998.3
2.1-2.150.2569.7431268342298.5
2.15-2.20.2399.9428636319898.7
2.2-2.30.19811.7151119559699.4
2.3-2.40.16713.3943191467299.4
2.4-40.09320.352574302722899.9
4-60.06727.8448506534599.8
6-80.05528.2812257131999.9
8-100.05627.88397747599.4
10-120.05525.951556213100
12-150.05524.998214698.6
150.05520.514218353.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å19.63 Å
Translation2.5 Å19.63 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER1.3.2位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SQK

1sqk


解像度: 2→19.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / WRfactor Rfree: 0.2432 / WRfactor Rwork: 0.1909 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8078 / SU B: 4.244 / SU ML: 0.097 / SU R Cruickshank DPI: 0.0361 / SU Rfree: 0.0344 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.034 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2382 4162 7.2 %RANDOM
Rwork0.1861 ---
obs0.19 58181 98.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 50.17 Å2 / Biso mean: 24.38 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.77 Å20 Å21.78 Å2
2---14.4 Å20 Å2
3---13.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5926 0 64 0 5990
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0250.0226118
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2761.9788298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6865750
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.1824.361266
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.418151058
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.331534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1470.2922
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0214564
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1311.53764
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.83926088
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.26732354
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6234.52210
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1428TIGHT POSITIONAL0.210.05
1A1398MEDIUM POSITIONAL0.410.5
1A1428TIGHT THERMAL1.670.5
1A1398MEDIUM THERMAL2.012
2B84TIGHT POSITIONAL0.360.05
2B86MEDIUM POSITIONAL1.010.5
2B84TIGHT THERMAL1.970.5
2B86MEDIUM THERMAL2.972
LS精密化 シェル解像度: 2.003→2.054 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 270 -
Rwork0.184 3772 -
all-4042 -
obs--94.22 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6075-0.2332-0.11440.92230.53940.36620.04880.0933-0.0061-0.1078-0.0134-0.0633-0.0675-0.0136-0.03540.04050.0087-0.00180.10520.00230.008210.83714.631352.969
21.3406-1.15030.95581.80250.69233.4883-0.382-0.23010.30530.20410.3187-0.3565-0.52450.04850.06330.13820.0447-0.06360.0816-0.05290.192430.4724-4.874760.1723
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 371
2X-RAY DIFFRACTION1A501 - 502
3X-RAY DIFFRACTION2B12 - 32

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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